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- PDB-5bwy: Structure of proplasmepsin II from Plasmodium falciparum, Space G... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bwy
タイトルStructure of proplasmepsin II from Plasmodium falciparum, Space Group P43212
要素Plasmepsin-2
キーワードHYDROLASE (加水分解酵素) / malaria (マラリア)
機能・相同性
機能・相同性情報


細胞口 / プラスメプシンII / acquisition of nutrients from host / vacuolar lumen / food vacuole / vacuolar membrane / aspartic-type endopeptidase activity / タンパク質分解 / 生体膜
類似検索 - 分子機能
Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily ...Pepsin-like domain / Eukaryotic aspartyl protease / Aspartic peptidase A1 family / Peptidase family A1 domain / Peptidase family A1 domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Βバレル / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
プラスメプシンII / Plasmepsin-2
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.644 Å
データ登録者Recacha, R. / Akopjana, I. / Tars, K. / Jaudzems, K.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr F Struct Biol Commun / 年: 2016
タイトル: Crystal structure of Plasmodium falciparum proplasmepsin IV: the plasticity of proplasmepsins.
著者: Recacha, R. / Jaudzems, K. / Akopjana, I. / Jirgensons, A. / Tars, K.
#1: ジャーナル: Nat. Struct. Biol. / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of the novel aspartic proteinase zymogen proplasmepsin II from plasmodium falciparum.
著者: Bernstein, N.K. / Cherney, M.M. / Loetscher, H. / Ridley, R.G. / James, M.N.
#2: ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2003
タイトル: Structural insights into the activation of P. vivax plasmepsin.
著者: Bernstein, N.K. / Cherney, M.M. / Yowell, C.A. / Dame, J.B. / James, M.N.
履歴
登録2015年6月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.22018年4月18日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.id ..._citation.country / _citation.id / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year
改定 1.32019年2月20日Group: Advisory / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact ...pdbx_data_processing_status / pdbx_validate_close_contact / struct_conn / struct_conn_type
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Plasmepsin-2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,3751
ポリマ－42,3751
非ポリマー00
水91951
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area0 Å2
ΔGint0 kcal/mol
Surface area16420 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.380, 89.380, 115.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212

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要素

#1: タンパク質 Plasmepsin-2 /


分子量: 42374.969 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 78-453 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: PFAG_05140 / プラスミド: pET3A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: W7FL77, UniProt: P46925*PLUS
#2: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 51 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.73 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.92 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.6
詳細: 0.1 M Sodium Citrate, 0.1 M Sodium Acetate, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I911-3 / 波長: 0.972 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 1 / 検出器: CCD / 日付: 2014年5月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.972 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.64→44.7 Å / Num. all: 14252 / Num. obs: 14252 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.64→2.76 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.7 / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / % possible all: 100

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1PFZ

1pfz


解像度: 2.644→44.69 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 26.46 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.243 752 5.28 %
Rwork0.2038 --
obs0.2059 14249 99.97 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.644→44.69 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2985 0 0 51 3036
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0033102
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7644222
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.3531125
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.029477
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003541
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6441-2.84820.35091510.3292621X-RAY DIFFRACTION100
2.8482-3.13480.32451490.26322645X-RAY DIFFRACTION100
3.1348-3.58820.28531440.21362673X-RAY DIFFRACTION100
3.5882-4.52010.23871540.17412704X-RAY DIFFRACTION100
4.5201-44.69640.17441540.1712854X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.22280.3401-1.08663.11620.2347.74280.3010.3262-0.1451-0.7867-0.0834-0.3578-0.55630.6991-0.25290.6463-0.07260.04260.5691-0.10120.4624-9.5595-4.198419.8573
22.7415-0.85240.36574.0514-2.21013.8918-0.09030.1804-0.1425-0.21560.1359-0.01530.48940.4182-0.01880.4816-0.06420.01430.3312-0.07040.2607-17.5022-11.680638.9101
34.179-1.2632-1.33512.56610.99996.59710.1930.68370.0378-1.11930.05230.2835-0.5272-0.4053-0.26890.8564-0.0448-0.13640.38740.02080.385-24.9271-0.359717.3616
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 78P through 30 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 31 through 186 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 187 through 329 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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