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- PDB-5bv0: Crystal Structure of a Complex Between the SNARE Nyv1 and the HOP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bv0
タイトルCrystal Structure of a Complex Between the SNARE Nyv1 and the HOPS Vps33-Vps16 subcomplex from Chaetomium thermophilum
要素
  • SM (Sec1/Munc18-like) protein
  • SNARE domain
  • Vps16
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Membrane trafficking / SM protein / HOPS complex / thermophile / SNARE domain
機能・相同性
機能・相同性情報


HOPS complex / vacuole fusion, non-autophagic / endosomal transport / ligase activity / vesicle-mediated transport / endomembrane system / intracellular protein transport / actin binding / endosome / intracellular membrane-bounded organelle ...HOPS complex / vacuole fusion, non-autophagic / endosomal transport / ligase activity / vesicle-mediated transport / endomembrane system / intracellular protein transport / actin binding / endosome / intracellular membrane-bounded organelle / membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3b / Vps16, C-terminal / Vps16, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 16 / Vps16, C-terminal domain superfamily / Vps16, C-terminal region / Vps16, N-terminal region / Vacuolar protein sorting-associated protein 33, domain 3b / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 ...: / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3b / Vps16, C-terminal / Vps16, N-terminal / Vacuolar protein sorting-associated protein 16 / Vps16, C-terminal domain superfamily / Vps16, C-terminal region / Vps16, N-terminal region / Vacuolar protein sorting-associated protein 33, domain 3b / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 2 / Syntaxin Binding Protein 1; Chain A, domain 2 / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 3a / Sec1/Munc18 (SM) protein, domain 1 / Sec1-like, domain 1 / Longin domain / Regulated-SNARE-like domain / Regulated-SNARE-like domain / Sec1-like protein / Sec1-like, domain 2 / Sec1-like superfamily / Sec1-like, domain 3a / Sec1 family / Synaptobrevin-like / Synaptobrevin / v-SNARE, coiled-coil homology domain / v-SNARE coiled-coil homology domain profile. / Longin-like domain superfamily / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Synaptobrevin homolog YKT6 / Probable vacuolar protein sorting-associated protein 16 homolog / Small conjugating protein ligase-like protein
類似検索 - 構成要素
生物種Chaetomium thermophilum (菌類)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Baker, R.W. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM071574 米国
引用
ジャーナル: Science / 年: 2015
タイトル: A direct role for the Sec1/Munc18-family protein Vps33 as a template for SNARE assembly.
著者: Baker, R.W. / Jeffrey, P.D. / Zick, M. / Phillips, B.P. / Wickner, W.T. / Hughson, F.M.
#1: ジャーナル: Plos One / 年: 2013
タイトル: Crystal Structures of the Sec1/Munc18 (SM) Protein Vps33, Alone and Bound to the Homotypic Fusion and Vacuolar Protein Sorting (HOPS) Subunit Vps16*
著者: Baker, R.W. / Jeffrey, P.D. / Hughson, F.M.
履歴
登録2015年6月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月16日Group: Database references
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly_auth_evidence / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32018年1月17日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support
Item: _pdbx_audit_support.country / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月25日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
改定 1.62024年10月23日Group: Structure summary / カテゴリ: pdbx_entry_details / Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SM (Sec1/Munc18-like) protein
B: Vps16
C: SNARE domain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,8273
ポリマ－104,8273
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)101.030, 258.936, 75.274
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細authors have used gel filtration to support the active biological unit

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要素

#1: タンパク質 SM (Sec1/Munc18-like) protein / VPS33


分子量: 73990.117 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (strain DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719) (菌類)
株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0057760 / プラスミド: pQLinkH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G0SCM5
#2: タンパク質 Vps16


分子量: 26005.645 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 遺伝子: VPS16 / プラスミド: pQLinkH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G0S6M7*PLUS
#3: タンパク質・ペプチド SNARE domain / NYV1


分子量: 4830.799 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Chaetomium thermophilum (菌類) / 株: DSM 1495 / CBS 144.50 / IMI 039719 / 遺伝子: CTHT_0032860 / プラスミド: pQLinkH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: G0S5G3
Has protein modificationN
配列の詳細THE SAMPLE SEQEUNCE CORRESPONDING TO CHAIN C IS THE FOLLOWING: ...THE SAMPLE SEQEUNCE CORRESPONDING TO CHAIN C IS THE FOLLOWING: GSVENNGGDSINSVQREIEDVRGIMSRNIEGLLERGERIDLLVDKTDRLGGSAREFRLRSRGLKRKM. HOWEVER, A PORTION OF THE N-TERMINAL SEGMENT COULD NOT BE MODELED BECAUSE DISORDERED. SEE SEQADV REMARK. RESIDUES 165-179 OF NYV1 (CHAIN C) EXTENSIVELY OVERLAP ON A SYMMETRY-RELATED INSTANCE OF THEMSELVES IN AN ANTIPARALLEL FASHION DUE TO 2-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY. ACCORDINGLY WE HAVE MODELED THIS SEGMENT WITH OCCUPANCY 0.5 SINCE ONE NYV1 165-179 SEGMENT IS SHARED BY TWO VPS33 MOLECULES AT A CRYSTAL CONTACT. DURING REFINEMENT WE SUPPRESS CRYSTAL CONTACT CONTRIBUTIONS FOR THIS SEGMENT. SINCE THE OVERLAPPED ELECTRON DENSITY DOES NOT ALLOW UNAMBIGUOUS ASSIGNMENT OF SIDE-CHAINS THE RESIDUES FOR 165-179 ARE LABELED UNK. THE RESIDUE NUMBERING REFLECTS OUR BEST ESTIMATE OF THE ACTUAL RESIDUES INVOLVED, HOWEVER. MORE DETAILS ARE IN THE SUPPLEMENTARY MATERIAL OF THE ASSOCIATED PAPER. THE REMAINDER OF NYV1 (183-202) IS MODELED AT FULL OCCUPANCY AND DOES NOT OVERLAP. AUTHORS HAVE INDICATED THAT THE SEQUENCES IN UNIPROT ENTRIES G0SCM5_CHATD AND G0S236_CHATD ARE NOT CORRECT

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.58 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: TRIS-HCl buffer, 0.8M Na Tartrate, 0.5% w/v PEG 5000 monomethyl ether

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年7月2日
放射モノクロメーター: Silicon / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→50 Å / Num. obs: 38474 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.2 % / Biso Wilson estimate: 82 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Χ2: 0.982 / Net I/av σ(I): 23.84 / Net I/σ(I): 8.3 / Num. measured all: 276083
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
3.05-3.16.80.77818280.83698.2
3.1-3.1670.69519350.84799.4
3.16-3.227.20.66218700.83100
3.22-3.297.20.55319150.869100
3.29-3.367.30.46818700.857100
3.36-3.437.30.36919070.876100
3.43-3.527.30.27418740.907100
3.52-3.627.30.20619230.905100
3.62-3.727.40.18319010.911100
3.72-3.847.30.13618940.919100
3.84-3.987.30.10819140.947100
3.98-4.147.30.09119031.033100
4.14-4.337.30.08219291.143100
4.33-4.567.30.07119101.193100
4.56-4.847.20.06519441.264100
4.84-5.217.10.06219221.087100
5.21-5.7470.05719621.003100
5.74-6.576.90.05119531.013100
6.57-8.277.20.03520081.025100
8.27-506.70.02421121.15199.7

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CBASSデータ収集
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4KMO

4kmo


解像度: 3.1→49.466 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.39 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2461 1877 5.11 %Random selection 5%
Rwork0.1948 34832 --
obs0.1974 36709 99.87 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 347.38 Å2 / Biso mean: 116.1143 Å2 / Biso min: 32.13 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.1→49.466 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6659 0 0 0 6659
残基数----846
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0056759
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0659113
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0441041
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051184
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.1362543
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 13

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.1-3.18380.34611430.29922616275999
3.1838-3.27750.34721580.278826292787100
3.2775-3.38320.27461470.245826242771100
3.3832-3.50410.29441240.226226652789100
3.5041-3.64440.26591420.21126432785100
3.6444-3.81020.26531370.189526632800100
3.8102-4.0110.24111140.177726662780100
4.011-4.26210.211390.171926602799100
4.2621-4.5910.24521640.163826712835100
4.591-5.05260.2191450.168227162861100
5.0526-5.78280.25111700.195126652835100
5.7828-7.2820.25461450.225627282873100
7.282-49.47190.21531490.177328863035100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.5686-0.023-0.09430.2854-0.08430.1083-0.042-0.486-0.02480.37850.16390.1860.1774-0.28190.06070.5553-0.29430.09370.55150.25550.566-12.967338.0935.4436
20.2429-0.15020.08860.057-0.03860.0440.02570.2252-0.0665-0.0919-0.0437-0.13610.19050.3355-0.00030.63450.0593-0.05210.3051-0.1130.46763.033433.5327-19.3238
30.47730.0255-0.15970.2922-0.16710.5740.01190.1431-0.1048-0.01850.0159-0.07110.09870.0365-00.39610.0409-0.02350.3589-0.01440.41276.541753.3336-11.7566
40.0071-0.0022-0.0167-0.00020.00680.0243-0.16710.0772-0.10950.0048-0.2756-0.10680.0028-0.0422-0.00030.60740.1715-0.01561.0869-0.00350.5435-3.117757.351126.4172
50.01460.0132-0.02150.07280.04590.082-0.0941-0.17460.1466-0.09140.06460.01990.27970.12790.00010.6982-0.04830.01421.22820.06470.6933-16.133361.514711.0246
60.03760.0105-0.04540.0694-0.08390.1110.1008-0.2347-0.13750.3180.1303-0.091-0.4832-0.33570.00460.45670.08070.04240.94260.07790.5765-22.643570.6458-10.8335
70.315-0.1988-0.01770.4066-0.00730.0457-0.02150.39440.4184-0.42120.11050.1096-0.3202-0.20550.08340.680.0081-0.09631.22160.13280.55-20.268963.7219-35.3577
80.033-0.0618-0.00440.11590.01280.0034-0.0717-0.03360.10040.0099-0.07570.0505-0.12560.033901.8930.32430.10791.58490.00231.63141.6368-3.0303-29.4887
90.01030.0259-0.00250.013-0.0001-0.00240.50840.13590.2615-0.19420.2315-0.0820.25220.0005-0.00051.5975-0.46390.16191.092-0.23271.32456.520928.6354-33.3294
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 5 through 215 )A0
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 216 through 411 )A0
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 412 through 659 )A0
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 524 through 534 )B0
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resid 535 through 605 )B0
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 606 through 657 )B0
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 658 through 730 )B0
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'C' and (resid 165 through 178 )C0
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'C' and (resid 179 through 202 )C0

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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