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- PDB-1ati: CRYSTAL STRUCTURE OF GLYCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ati
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF GLYCYL-TRNA SYNTHETASE FROM THERMUS THERMOPHILUS
要素
  • (GLYCYL-tRNA SYNTHETASE) x 2
  • GLYCYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードPROTEIN BIOSYNTHESIS / LIGASE / SYNTHETASE / AMINOACYL-TRNA SYNTHETASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine-tRNA ligase complex / glycyl-tRNA aminoacylation / glycine-tRNA ligase / glycine-tRNA ligase activity / glycine binding / protein dimerization activity / magnesium ion binding / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Glycine-tRNA ligase, bacterial / Glycyl-tRNA synthetase / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily ...Glycine-tRNA ligase, bacterial / Glycyl-tRNA synthetase / Glycyl-tRNA synthetase-like core domain / Glycyl-tRNA synthetase/DNA polymerase subunit gamma-2 / Anticodon-binding domain / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycine--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種Thermus thermophilus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.75 Å
データ登録者Logan, D.T. / Mazauric, M.-H. / Kern, D. / Moras, D.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1995
タイトル: Crystal structure of glycyl-tRNA synthetase from Thermus thermophilus.
著者: Logan, D.T. / Mazauric, M.H. / Kern, D. / Moras, D.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: Crystallisation of the Glycyl-tRNA Synthetase from Thermus Thermophilus and Initial Crystallographic Data
著者: Logan, D.T. / Cura, V. / Touzel, J.P. / Kern, D. / Moras, D.
履歴
登録1996年4月23日処理サイト: BNL
改定 1.01997年7月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32024年2月7日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / software
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site / _software.name

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLYCYL-TRNA SYNTHETASE
B: GLYCYL-TRNA SYNTHETASE
C: GLYCYL-tRNA SYNTHETASE
D: GLYCYL-tRNA SYNTHETASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)120,8754
ポリマ－120,8754
非ポリマー00
水41423
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)126.900, 255.300, 105.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
22
/ NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.613, -0.728, 0.307), (-0.729, 0.372, -0.574), (0.304, -0.576, -0.759)
ベクター: 56.16, 69.07, 93.387)

-
要素

#1: タンパク質 GLYCYL-TRNA SYNTHETASE / GLYCINE-TRNA LIGASE


分子量: 58163.973 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然
詳細: SOME UNKNOWN RESIDUES ARE LISTED AS CHAINS C AND D. SEE REMARK 6 FOR DETAILS.
由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8 / 参照: UniProt: P56206, glycine-tRNA ligase
#2: タンパク質・ペプチド GLYCYL-tRNA SYNTHETASE


分子量: 3166.895 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8
#3: タンパク質・ペプチド GLYCYL-tRNA SYNTHETASE


分子量: 1379.692 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Thermus thermophilus (バクテリア) / 株: HB8
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 23 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 8

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試料調製

結晶
IDマシュー密度 (Å3/Da)溶媒含有率 (%)解説
13.5261THE TWO SYNCHROTRON DATA SETS WERE MERGED TO GIVE THE FINAL NATIVE DATA SET (TOTAL REDUNDANCY: 2.0; TOTAL MERGING R-FACTOR: 0.100).
2
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Logan, D.T., (1994) J.Mol.Biol., 241, 732.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
16-8 mg/mlGlyRS1drop
25-7 %PEG60001reservoir
30.8-1.4 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
12771
22772
1,21
放射光源
由来サイトビームラインID波長
シンクロトロンLURE DW3210.91
シンクロトロンEMBL/DESY, HAMBURG X3120.927
検出器
タイプID検出器日付
MARRESEARCH1IMAGE PLATE1992年11月10日
MARRESEARCH2IMAGE PLATE1993年12月15日
放射
ID単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Mx-ray1
2Mx-ray2
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.911
20.9271
反射最高解像度: 2.9 Å / Num. obs: 33033 / % possible obs: 90.9 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 50 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.01

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(AGROVATAデータスケーリング
ROTAVATAデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.75→20 Å / σ(F): 0
詳細: RESIDUES 91 - 158 IN BOTH MONOMERS ARE UNCLEAR DUE TO CRYSTALLINE DISORDER. NEVERTHELESS THE AUTHORS HAVE BEEN ABLE TO BUILD SOME OF THE RESIDUES INTO THE WEAK DENSITY. THE NUMBERS GIVEN FOR ...詳細: RESIDUES 91 - 158 IN BOTH MONOMERS ARE UNCLEAR DUE TO CRYSTALLINE DISORDER. NEVERTHELESS THE AUTHORS HAVE BEEN ABLE TO BUILD SOME OF THE RESIDUES INTO THE WEAK DENSITY. THE NUMBERS GIVEN FOR THE INTERVENING RESIDUES ARE ARBITRARY, SINCE THEIR IDENTITY IS NOT DISCERNIBLE FROM THE DENSITY AND THUS THEIR POSITION IN THE SEQUENCE IS NOT KNOWN. THE STRUCTURE BETWEEN 91 AND 158, WHERE PRESENT, IS BUILT AS POLY-ALA, WITH THE EXCEPTION OF 3 GLYCINES WHERE IT WAS APPARENT THAT THERE WAS NO SIDE CHAIN. THESE RESIDUES ARE PRESENTED AS CHAINS C AND D WITH RESIDUES NAMED UNK. THE MEAN OVERALL B-FACTOR IS HIGH. HOWEVER, ALMOST ALL RESIDUES IN THE CORE OF THE CATALYTIC DOMAIN HAVE B-FACTORS UNDER 50 SQUARE ANGSTROMS. THE HIGH AVERAGE IS EXACERBATED BY THE DISORDERED DOMAIN AND DISORDERED SURFACE LOOPS. THE GEOMETRY OF RESIDUES IN THE DISORDERED DOMAIN IS SLIGHTLY POORER THAN THAT IN THE CORE OF THE STRUCTURE AS IT WAS DIFFICULT TO BUILD INTO THE WEAK DENSITY. ALL THE FEW SHORT SYMMETRY CONTACTS (LESS THAN 2.2A) INVOLVE RESIDUES IN PARTLY DISORDERED LOOPS FOR WHICH THE ATOMIC POSITIONS ARE NOT WELL DEFINED. ALL THE FEW SHORT SYMMETRY CONTACTS (LESS THAN 2.2A) INVOLVE RESIDUES IN PARTLY DISORDERED LOOPS FOR WHICH THE ATOMIC POSITIONS ARE NOT WELL DEFINED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 1832 4.8 %RANDOM
Rwork0.227 ---
obs0.227 36168 84.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 70.5 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å / Luzzati d res low obs: 10 Å / Luzzati sigma a obs: 0.45 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.75→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7384 0 0 23 7407
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.83
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.65
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.11.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it3.71.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rms dev Biso : 3.3 Å2 / Rms dev position: 0.2 Å / Weight Biso : 2

Ens-IDDom-IDNCS model detailsWeight position
11RESTRAINED400
2230
LS精密化 シェル解像度: 2.75→2.8 Å
Rfactor反射数%反射
Rfree0.441 49 6.5 %
Rwork0.387 710 -
obs--33.4 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.29
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.65

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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