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- PDB-5bq3: Crystal structure of a sugar ABC transporter (ACTODO_00688) from ... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5bq3 | ||||||
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Title | Crystal structure of a sugar ABC transporter (ACTODO_00688) from Actinomyces odontolyticus ATCC 17982 at 2.60 A resolution | ||||||
![]() | Rhamnose ABC transporter, rhamnose-binding protein | ||||||
![]() | TRANSPORT PROTEIN / ABC transporter / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY | ||||||
Function / homology | ![]() rhamnose transmembrane transport / ATP-binding cassette (ABC) transporter complex Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
![]() | ![]() Title: Crystal structure of a sugar ABC transporter (ACTODO_00688) from Actinomyces odontolyticus ATCC 17982 at 2.60 A resolution Authors: Joint Center for Structural Genomics (JCSG) | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 469.8 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 392 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 458.9 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 472.8 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 43.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 61.4 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data | |
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Other databases |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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3 | ![]()
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4 | ![]()
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Unit cell |
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Components
#1: Protein | Mass: 34803.598 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() Gene: rhaS, ACTODO_00688 / Plasmid: SpeedET / Production host: ![]() ![]() #2: Water | ChemComp-HOH / | Sequence details | THE CONSTRUCT (22-352) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS ...THE CONSTRUCT (22-352) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATI | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.45 Å3/Da / Density % sol: 49.85 % |
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Crystal grow | Temperature: 277 K / Method: vapor diffusion, sitting drop Details: 0.2M ammonium sulfate, 20% polyethylene glycol 3350 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jan 16, 2015 Details: Rhodium-coated vertical and horizontal focusing mirrors; liquid-nitrogen cooled double crystal Si(111) monochromator | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: MAD / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Radiation wavelength |
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Reflection | Resolution: 2.6→19.936 Å / Num. obs: 40255 / % possible obs: 92.8 % / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 1.553 % / Biso Wilson estimate: 67.351 Å2 / Rmerge F obs: 0.989 / Rmerge(I) obs: 0.097 / Rrim(I) all: 0.137 / Net I/σ(I): 6.47 / Num. measured all: 117477 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Reflection shell |
|
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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-
Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Details: 1. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 2. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE ...Details: 1. ATOM RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. 2. ANISOU RECORDS CONTAIN SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 3. A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 4. THE MAD PHASES WERE USED AS RESTRAINTS DURING REFINEMENT 5. NCS RESTRAINTS WERE APPLIED DURING REFINEMENT USING LSSR (-AUTONCS) IN BUSTER. 6. DENSITY FOR CHAIN D IS POORER THAN THE OTHER THREE CHAINS.
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Displacement parameters | Biso max: 219.42 Å2 / Biso mean: 70.7567 Å2 / Biso min: 21.08 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.425 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.6→19.936 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Resolution: 2.6→2.67 Å / Total num. of bins used: 20
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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