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- PDB-5bpk: Varying binding modes of inhibitors and structural differences in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bpk
タイトルVarying binding modes of inhibitors and structural differences in the binding pockets of different gamma-glutamyltranspeptidases
要素(Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)) x 2
キーワードHYDROLASE / gamma-GLUTAMYLTRANSPEPTIDASE / NTN-HYDROLASE / Acivicin / PROTEROS BIOSTRUCTURES GMBH
機能・相同性
機能・相同性情報


gamma-glutamyltransferase / glutathione gamma-glutamate hydrolase / glutathione hydrolase activity / leukotriene C4 gamma-glutamyl transferase activity / glutathione catabolic process / negative regulation of cell cycle G1/S phase transition / glutathione biosynthetic process / negative regulation of T cell proliferation / positive regulation of interleukin-8 production
類似検索 - 分子機能
: / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / : / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal ...: / Gamma-glutamyltranspeptidase, large (L) subunit, C-terminal domain / : / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase signature. / Gamma-glutamyltranspeptidase / Gamma-glutamyltranspeptidase, large subunit, C-terminal domain / Gamma-glutamyltranspeptidase, small subunit / Serum Albumin; Chain A, Domain 1 / Nucleophile aminohydrolases, N-terminal / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4UD / Glutathione hydrolase proenzyme
類似検索 - 構成要素
生物種Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
Helicobacter pylori (ピロリ菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.49 Å
データ登録者Bolz, C. / Bach, N.C. / Meyer, H. / Mueller, G. / Dawidowski, M. / Popowicz, G. / Sieber, S.A. / Skerra, A. / Gerhard, M.
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Varying binding modes of inhibitors and structural differences in the binding pockets of different gamma-glutamyltranspeptidases
著者: Bolz, C. / Bach, N.C. / Meyer, H. / Mueller, G. / Dawidowski, M. / Popowicz, G. / Sieber, S.A. / Skerra, A. / Gerhard, M.
履歴
登録2015年5月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年5月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_radiation_wavelength / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
C: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
B: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
D: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)133,73749
ポリマ－130,7794
非ポリマー2,95745
水17,258958
1
A: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
C: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,77523
ポリマ－65,3902
非ポリマー1,38521
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15670 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area20530 Å2
手法PISA
2
B: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
D: Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,96126
ポリマ－65,3902
非ポリマー1,57224
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area14240 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area20640 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.777, 112.006, 91.854
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.790, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)


分子量: 40832.039 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, residues 1-379 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
遺伝子: HP_1118 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O25743
#2: タンパク質 Gamma-glutamyltranspeptidase (Ggt)


分子量: 24557.641 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, residues 380-567 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Helicobacter pylori 26695 (ピロリ菌)
株: / 26695 / 遺伝子: HP_1118 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O25743
#3: 化合物...
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 化合物 ChemComp-4UD / (2S)-amino[(5S)-4,5-dihydro-1,2-oxazol-5-yl]acetic acid


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 144.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C5H8N2O3 / 由来: (組換発現) Helicobacter pylori (ピロリ菌) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 958 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.82 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.4 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / 詳細: PEG3350, 0.1M TRIS

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2010年4月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.49→91.84 Å / Num. obs: 176874 / % possible obs: 99.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 16.6
反射 シェル解像度: 1.49→1.55 Å / 冗長度: 3.7 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Rejects: 0 / % possible all: 98.5

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.5.0088精密化
MOLREP位相決定
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2NQO

2nqo


解像度: 1.49→91.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.97 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.954 / SU B: 2.592 / SU ML: 0.043 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.072 / ESU R Free: 0.065 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS U VALUES : REFINED INDIVIDUALLY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1837 4718 2.7 %RANDOM
Rwork0.1438 ---
obs0.1449 170766 99.21 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 57.14 Å2 / Biso mean: 13.238 Å2 / Biso min: 4.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.49 Å20 Å20.53 Å2
2--0.84 Å20 Å2
3----0.33 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.49→91.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8142 0 192 961 9295
Biso mean--31.62 28.36 -
残基数----1072
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0228609
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025946
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2211.98111576
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.871314601
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.19251101
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.07825.195333
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.107151486
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7681529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0710.21286
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0219501
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021582
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.28925418
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.21122223
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.11438717
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.21943191
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.76662859
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr2.009314555
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free8.9613961
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded4.463314423
LS精密化 シェル解像度: 1.49→1.529 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.265 363 -
Rwork0.208 12465 -
all-12828 -
obs--98.4 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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