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- PDB-5bnv: Crystal structure of Human MCM2 HBD chaperoning a histone H3-H4 t... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5bnv
タイトルCrystal structure of Human MCM2 HBD chaperoning a histone H3-H4 tetramer
要素
  • DNA replication licensing factor MCM2
  • Histone H3.3
  • Histone H4
キーワードCHAPERONE/DNA BINDING PROTEIN / DNA replication / MCM2 helicase / histone chaperone / H3-H4 tetramer / CHAPERONE-DNA BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / CMG complex / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation ...Switching of origins to a post-replicative state / Unwinding of DNA / negative regulation of chromosome condensation / Barr body / : / nuclear origin of replication recognition complex / Regulation of MITF-M-dependent genes involved in DNA replication, damage repair and senescence / CMG complex / inner kinetochore / pericentric heterochromatin formation / MCM complex / muscle cell differentiation / double-strand break repair via break-induced replication / mitotic DNA replication initiation / oocyte maturation / regulation of DNA-templated DNA replication initiation / nucleosomal DNA binding / nucleus organization / DNA replication origin binding / cochlea development / spermatid development / Activation of the pre-replicative complex / DNA replication initiation / single fertilization / subtelomeric heterochromatin formation / Activation of ATR in response to replication stress / negative regulation of megakaryocyte differentiation / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / protein localization to CENP-A containing chromatin / Replacement of protamines by nucleosomes in the male pronucleus / CENP-A containing nucleosome / Packaging Of Telomere Ends / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected purine / Cleavage of the damaged purine / Deposition of new CENPA-containing nucleosomes at the centromere / Recognition and association of DNA glycosylase with site containing an affected pyrimidine / Cleavage of the damaged pyrimidine / embryo implantation / telomere organization / cellular response to interleukin-4 / Inhibition of DNA recombination at telomere / RNA Polymerase I Promoter Opening / Meiotic synapsis / DNA helicase activity / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Assembly of the pre-replicative complex / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / SUMOylation of chromatin organization proteins / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / G2/M DNA damage checkpoint / NoRC negatively regulates rRNA expression / DNA Damage/Telomere Stress Induced Senescence / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / Orc1 removal from chromatin / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / multicellular organism growth / male gonad development / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / Recruitment and ATM-mediated phosphorylation of repair and signaling proteins at DNA double strand breaks / nucleosome / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / single-stranded DNA binding / Processing of DNA double-strand break ends / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / positive regulation of cell growth / Oxidative Stress Induced Senescence / histone binding / DNA helicase / Estrogen-dependent gene expression / chromosome, telomeric region / DNA replication
類似検索 - 分子機能
DNA replication licensing factor MCM2-like, winged-helix domain / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein ...DNA replication licensing factor MCM2-like, winged-helix domain / DNA replication licensing factor Mcm2 / Mini-chromosome maintenance protein 2 / Mini-chromosome maintenance, conserved site / MCM family signature. / MCM N-terminal domain / MCM N-terminal domain / MCM OB domain / MCM OB domain / Mini-chromosome maintenance protein / MCM, AAA-lid domain / MCM P-loop domain / MCM AAA-lid domain / MCM family domain profile. / minichromosome maintenance proteins / MCM domain / Histone, subunit A / Histone, subunit A / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / Histone H4 / Histone H4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / DNA replication licensing factor MCM2 / Histone H4 / Histone H3.3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.795 Å
データ登録者Huang, H. / Patel, D.J.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2015
タイトル: A unique binding mode enables MCM2 to chaperone histones H3-H4 at replication forks.
著者: Huang, H. / Strmme, C.B. / Saredi, G. / Hodl, M. / Strandsby, A. / Gonzalez-Aguilera, C. / Chen, S. / Groth, A. / Patel, D.J.
履歴
登録2015年5月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32015年8月19日Group: Database references
改定 1.42017年11月22日Group: Derived calculations / Refinement description / カテゴリ: pdbx_struct_oper_list / software / Item: _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52021年3月10日Group: Data collection / カテゴリ: reflns / Item: _reflns.observed_criterion
改定 1.62024年3月6日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Histone H3.3
B: Histone H4
D: Histone H3.3
E: Histone H4
F: DNA replication licensing factor MCM2
C: DNA replication licensing factor MCM2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5859
ポリマ－56,3006
非ポリマー2853
水55831
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area17440 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area21540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)110.592, 110.592, 203.265
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 Histone H3.3


分子量: 9026.496 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 58-136 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: H3F3A, H3.3A, H3F3, PP781, H3F3B, H3.3B / プラスミド: pETduet / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) RIL / 参照: UniProt: P84243
#2: タンパク質 Histone H4


分子量: 11263.231 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, ...遺伝子: HIST1H4A, H4/A, H4FA, HIST1H4B, H4/I, H4FI, HIST1H4C, H4/G, H4FG, HIST1H4D, H4/B, H4FB, HIST1H4E, H4/J, H4FJ, HIST1H4F, H4/C, H4FC, HIST1H4H, H4/H, H4FH, HIST1H4I, H4/M, H4FM, HIST1H4J, H4/E, H4FE, HIST1H4K, H4/D, H4FD, HIST1H4L, H4/K, H4FK, HIST2H4A, H4/N, H4F2, H4FN, HIST2H4, HIST2H4B, H4/O, H4FO, HIST4H4
プラスミド: pETduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62805
#3: タンパク質 DNA replication licensing factor MCM2 / Minichromosome maintenance protein 2 homolog / Nuclear protein BM28


分子量: 7860.354 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 61-130 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MCM2, BM28, CCNL1, CDCL1, KIAA0030 / プラスミド: pRSFduet / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P49736
#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 31 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 81.08 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 1.5 M sodium/potassium phosphate, pH 8.0 / PH範囲: 7.5-8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.075 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2013年6月2日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.075 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.795→97.144 Å / Num. all: 32022 / Num. obs: 31946 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 14.1 % / Net I/σ(I): 29.7
反射 シェル解像度: 2.795→2.95 Å / 冗長度: 13.1 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.795→48.056 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / 位相誤差: 22.89 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22 1597 5 %Random selection
Rwork0.196 ---
obs0.1974 31936 100 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.795→48.056 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3267 0 15 31 3313
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2124440
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.6461274
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.089506
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005581
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7951-2.88530.35411390.34152651X-RAY DIFFRACTION98
2.8853-2.98840.33741440.28312722X-RAY DIFFRACTION100
2.9884-3.1080.28381410.2742693X-RAY DIFFRACTION100
3.108-3.24940.30321440.26552728X-RAY DIFFRACTION100
3.2494-3.42070.3091420.24052711X-RAY DIFFRACTION100
3.4207-3.63490.23711450.2022744X-RAY DIFFRACTION100
3.6349-3.91550.20011450.1732744X-RAY DIFFRACTION100
3.9155-4.30930.19511450.15692758X-RAY DIFFRACTION100
4.3093-4.93230.16881470.13672787X-RAY DIFFRACTION100
4.9323-6.21210.18691480.19212819X-RAY DIFFRACTION100
6.2121-48.06320.20331570.19592982X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.53634.14520.10046.5104-3.33826.63390.4683-1.65170.67330.2950.20990.1958-0.24540.4905-0.54750.49490.0694-0.06190.6681-0.10380.291110.468527.089314.3978
26.8106-5.9734-0.72955.53731.74445.65830.0147-1.04170.47170.7712-0.14810.1247-0.6235-1.4613-0.0171.00260.05470.19631.70110.1770.7537-1.924423.585321.4825
35.68542.6805-3.58486.0628-4.02673.9164-0.2054-0.3344-0.1881-0.3786-0.0884-0.22940.67760.15440.27340.29060.0128-0.01020.3549-0.02120.30169.173824.8551-1.0614
44.51241.9613-4.73853.3223-3.46595.7920.058-0.17821.3285-0.76620.520.627-1.30111.3337-0.48340.54750.0129-0.07230.5227-0.07410.429313.489336.959-12.7233
52.18186.22582.6974.0421.9862.5203-0.2835-0.30950.72270.12250.15310.425-0.2166-0.9450.10720.43660.0243-0.06720.5369-0.0440.48791.359831.8694-7.4467
63.9341-1.0453-3.25333.14544.03976.2058-0.0353-1.3332-0.27111.2492-0.27320.55541.0652-0.28110.47231.2241-0.04350.08460.7451-0.16050.772117.594336.251224.2263
76.20951.31480.62324.4794.44674.5166-0.3842-0.29170.370.05490.1222-0.0836-0.29690.51150.31710.50610.1008-0.0430.4206-0.01080.328316.811532.16261.5225
87.42034.5405-2.70978.9982-5.56995.45640.3495-0.4520.16680.42030.23231.4996-0.3673-0.8724-0.5530.39970.03730.0050.8014-0.03030.5426-0.910522.846410.2428
90.2836-0.67280.20383.2533-2.67752.54450.6472-2.33961.7424-0.9125-0.44220.38761.1188-3.05-0.32121.1819-0.2102-0.79581.1270.04881.53950.671817.42831.3659
105.0281-3.78654.59083.1743-3.04484.6566-0.033-1.8968-0.7125-0.45010.37410.2726-0.5951-2.1795-0.14860.5926-0.1008-0.17170.74980.1130.4992-20.185723.5082-28.3072
113.6144-5.09055.07377.9265-6.42539.88050.91590.6355-1.6558-0.9325-1.04150.99871.35010.5126-0.06350.7541-0.1208-0.11260.4899-0.03150.9856-14.73477.682-29.616
129.9901-8.1755-6.66086.74355.51854.5099-0.19590.9759-2.9376-1.3931-0.32732.72960.8732-0.80660.49041.3482-0.2645-0.42130.83580.15121.5241-19.1891-0.6509-25.1913
139.55244.08743.04114.72251.19011.58690.5537-0.9146-0.23580.5202-0.43030.3120.094-0.3315-0.07440.5246-0.0776-0.07950.4990.13550.2999-9.585623.5759-19.991
144.55160.48084.69094.2433-2.8287.3444-1.38341.07581.8168-3.06180.2052-0.1688-1.52930.40511.22430.7876-0.1256-0.19840.55720.13640.45092.200435.253-25.5433
153.19135.1948-1.04028.0829-1.50662.1680.376-0.0617-0.68871.1586-0.1427-0.56720.59020.743-0.39990.66850.0507-0.15420.49420.12340.42763.574524.4875-19.5304
164.12823.9748-1.11844.2425-0.17672.4940.49411.0618-1.984-0.71380.4756-1.56450.2460.5964-0.6610.75320.0048-0.11780.70280.02781.07131.231518.4956-15.6998
179.7153-0.14081.88128.8742-3.69944.5786-0.53690.79410.1328-0.48430.1977-0.1689-0.1582-0.00850.21260.4781-0.0645-0.05890.530.08730.2798-9.4926.9713-30.2483
185.97273.3177-0.47629.4932-3.34255.0441-0.0403-0.7174-1.74590.41970.3401-0.02910.5115-0.3346-0.16380.6162-0.0012-0.12260.64640.35390.8992-11.13768.1878-19.4069
191.6928-2.2334-0.82049.0212-2.20112.207-0.3151.91832.0676-1.2951-0.0433-1.4613-1.40020.30370.53790.9547-0.1953-0.11640.85470.21930.787-7.271436.5109-34.9126
203.4127-1.0277-3.34544.9947-0.00783.62641.08720.43540.9185-1.14091.341-0.1159-0.12730.49380.04910.6304-0.0424-0.14820.37060.09480.6544-17.135932.4664-35.8179
214.0677-1.1273-2.93014.0587-2.43485.2366-0.83971.2181-1.4982-1.33490.71920.8029-0.095-0.2745-0.23970.6769-0.1079-0.26180.6262-0.00370.5883-24.149621.9653-37.6911
229.62360.95280.62532.0149-2.26918.0611-0.62450.5818-1.8719-0.8510.0309-0.56241.175-0.05010.22550.8842-0.2499-0.03910.68370.12210.9716-25.10838.4614-30.3588
231.5937-2.05051.83175.5174-5.54375.3140.0628-0.8063-0.496-1.1997-0.1774-0.50451.17860.8871-0.27841.2796-0.0685-0.07791.68690.53111.7777-27.2754-0.9006-14.8694
248.72272.4869-1.81822.26960.19432.9478-0.9798-0.098-0.97180.89361.35740.86730.7831-1.0322-0.6951.05220.0014-0.10551.30950.81871.5748-6.4871-0.8892-8.9547
252.85061.2585-2.34672.1903-1.47252.09830.48040.99141.66370.3381-0.30930.4354-0.94810.4503-0.38130.7457-0.0860.01020.4842-0.03440.709523.925137.2021-4.6118
263.26213.2061-1.34015.0737-1.37213.8690.6897-1.04080.07791.1268-0.1157-0.0812-0.3192-0.1904-0.43840.788-0.0181-0.10440.88140.00760.368319.522727.015515.1706
274.8094-0.49184.6562.3233-0.32034.20442.5167-4.2454-0.02482.48410.1039-0.57610.9241-0.3407-2.17111.8598-0.2184-0.06581.8419-0.02941.0177-0.70698.369322.9862
288.3127-0.3273-0.70949.3204-4.34968.14940.38390.4464-0.30240.32180.26151.2144-0.8638-1.6582-0.6310.95220.02750.11.3610.27841.2407-14.360116.68578.7399
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resid 58 through 76 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resid 77 through 85 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resid 86 through 114 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'A' and (resid 115 through 120 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 121 through 134 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resid 19 through 25 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resid 26 through 47 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resid 48 through 92 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resid 93 through 97 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'D' and (resid 58 through 63 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'D' and (resid 64 through 78 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'D' and (resid 79 through 85 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'D' and (resid 86 through 114 )
14X-RAY DIFFRACTION14chain 'D' and (resid 115 through 120 )
15X-RAY DIFFRACTION15chain 'D' and (resid 121 through 130 )
16X-RAY DIFFRACTION16chain 'D' and (resid 131 through 135 )
17X-RAY DIFFRACTION17chain 'E' and (resid 26 through 47 )
18X-RAY DIFFRACTION18chain 'E' and (resid 48 through 94 )
19X-RAY DIFFRACTION19chain 'F' and (resid 68 through 76 )
20X-RAY DIFFRACTION20chain 'F' and (resid 77 through 81 )
21X-RAY DIFFRACTION21chain 'F' and (resid 82 through 87 )
22X-RAY DIFFRACTION22chain 'F' and (resid 88 through 97 )
23X-RAY DIFFRACTION23chain 'F' and (resid 98 through 106 )
24X-RAY DIFFRACTION24chain 'F' and (resid 107 through 125 )
25X-RAY DIFFRACTION25chain 'C' and (resid 68 through 76 )
26X-RAY DIFFRACTION26chain 'C' and (resid 77 through 97 )
27X-RAY DIFFRACTION27chain 'C' and (resid 98 through 106 )
28X-RAY DIFFRACTION28chain 'C' and (resid 107 through 124 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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