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万見
- PDB-4ef2: Crystal structure of a pheromone cOB1 precursor/lipoprotein, YaeC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ef2
タイトルCrystal structure of a pheromone cOB1 precursor/lipoprotein, YaeC family (EF2496) from Enterococcus faecalis V583 at 2.10 A resolution
要素Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
キーワードMETHIONINE-BINDING PROTEIN / periplasmic methionine binding protein / NLPA lipoprotein / Structural Genomics / Joint Center for Structural Genomics / JCSG / Protein Structure Initiative / PSI-BIOLOGY
機能・相同性
機能・相同性情報


Lipoprotein NlpA family / NlpA lipoprotein / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Prokaryotic membrane lipoprotein lipid attachment site profile. / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
SELENOMETHIONINE / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / Lipoprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Enterococcus faecalis (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
引用ジャーナル: To be published
タイトル: Crystal structure of a pheromone cOB1 precursor/lipoprotein, YaeC family (EF2496) from Enterococcus faecalis V583 at 2.10 A resolution
著者: Joint Center for Structural Genomics (JCSG)
履歴
登録2012年3月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02012年4月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年11月15日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.22018年1月24日Group: Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.32023年2月1日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
B: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,1029
ポリマ－54,9412
非ポリマー1,1617
水1,76598
1
A: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)27,9585
ポリマ－27,4711
非ポリマー4884
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,1434
ポリマ－27,4711
非ポリマー6733
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)46.225, 75.691, 143.815
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Pheromone cOB1/lipoprotein, YaeC family


分子量: 27470.631 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Enterococcus faecalis (乳酸球菌) / 株: V583 / 遺伝子: EF_2496 / プラスミド: SpeedET / 発現宿主: Escherichia Coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): PB1 / 参照: UniProt: Q831K8

-
非ポリマー , 6種, 105分子

#2: 化合物 ChemComp-MSE / SELENOMETHIONINE / セレノメチオニン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 196.106 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2Se
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#5: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#6: 化合物 ChemComp-PE8 / 3,6,9,12,15,18,21-HEPTAOXATRICOSANE-1,23-DIOL / オクタエチレングリコ-ル


分子量: 370.436 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H34O9
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 98 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細THIS CONSTRUCT (RESIDUES 28-272) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG ...THIS CONSTRUCT (RESIDUES 28-272) WAS EXPRESSED WITH A PURIFICATION TAG MGSDKIHHHHHHENLYFQG. THE TAG WAS REMOVED WITH TEV PROTEASE LEAVING ONLY A GLYCINE (0) FOLLOWED BY THE TARGET SEQUENCE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 9.5
詳細: 30.0% polyethylene glycol 400, 0.1M CHES pH 9.5, NANODROP, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.91837,0.97966,0.97901
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年2月8日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (horizontal focusing)
放射モノクロメーター: single crystal Si(111) bent / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.918371
20.979661
30.979011
反射解像度: 2.1→28.763 Å / Num. obs: 28845 / % possible obs: 90.6 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 38.876 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 12.37
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. unique obs% possible all
2.1-2.170.7461.46344348464.9
2.17-2.260.5521.98913487381.8
2.26-2.360.3452.69143492188.5
2.36-2.490.2283.810809570994.8
2.49-2.640.1595.29729521494.1
2.64-2.850.1047.611397575297.3
2.85-3.130.06911.211199551097.6
3.13-3.590.04118.111247560596
3.59-4.510.02428.910207532093.9
4.510.01737.111189555795.4

-
位相決定

位相決定手法: 多波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
MolProbity3beta29モデル構築
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
SHELX位相決定
SHARP位相決定
XSCALEDecember 29, 2011データスケーリング
REFMAC5.6.0117精密化
XDSデータ削減
SHELXD位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→28.763 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.961 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.5 / SU B: 11.455 / SU ML: 0.157 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.237 / ESU R Free: 0.191
立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD WITH PHASES
詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE ...詳細: 1.HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. 2.A MET-INHIBITION PROTOCOL WAS USED FOR SELENOMETHIONINE INCORPORATION DURING PROTEIN EXPRESSION. THE OCCUPANCY OF THE SE ATOMS IN THE MSE RESIDUES WAS REDUCED TO 0.75 FOR THE REDUCED SCATTERING POWER DUE TO PARTIAL S-MET INCORPORATION. 3.ATOM RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL B FACTORS. ANISOU RECORD CONTAINS SUM OF TLS AND RESIDUAL U FACTORS. 4.WATERS WERE EXCLUDED FROM AUTOMATIC TLS ASSIGNMENT. 5.PEG FRAGMENTS (PEG, PGE AND PE8) FROM THE CRYSTALLIZATION SOLUTION AND CHLORIDE (CL) FROM THE PURIFICATION BUFFER HAVE BEEN MODELED IN THE SOLVENT STRUCTURE. 6.SELENO-METHIONINE (MSE) HAS BEEN MODELED AT THE PUTATIVE ACTIVE SITE BASED ON PUTATIVE ASSIGNMENT OF FUNCTION FROM PROTEIN STRUCTURE COMPARISONS AND ANOMALOUS DIFFERENCE FOURIER ELECTRON DENSITY MAPS. 7.RAMACHANDRAN OUTLIERS AT PHE84 IN BOTH PROTEIN ARE SUPPORTED BY ELECTRON DENSITY AND LIE IN THE VICINITY OF THE PUTATIVE ACTIVE SITE. 8.NCS RESTRAINTS WERE APPLIED USING REFMAC's LOCAL NCS OPTION (NCSR LOCAL). NCS GROUP 1 CHAIN A (30-270 TO CHAIN B (30-270) COUNT: 8183, RMS: 0.12, WEIGHT: 0.05.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2322 1458 5.1 %RANDOM
Rwork0.1875 ---
obs0.1898 28794 95.25 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso max: 121.37 Å2 / Biso mean: 52.5789 Å2 / Biso min: 23.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.82 Å20 Å20 Å2
2---0.87 Å20 Å2
3---4.69 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→28.763 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3746 0 68 98 3912
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0170.023911
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.022556
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.8581.9735319
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.46536330
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.3595492
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.80826.322174
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.34615646
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.003158
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1050.2616
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.0214315
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.02693
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.2861
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2150.22331
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1710.21863
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1080.21610
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1220.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.140.214
LS精密化 シェル解像度: 2.102→2.156 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.329 80 -
Rwork0.297 1518 -
all-1598 -
obs--77.95 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.74551.9690.35463.91080.18950.9602-0.05060.107-0.0231-0.1610.11490.15010.0073-0.0961-0.06420.13490.03340.00080.08130.01460.019313.717810.251831.738
22.60850.9029-0.29913.9902-1.01371.94950.05840.0327-0.3265-0.05050.0540.23570.1577-0.2892-0.11240.2146-0.0115-0.04230.32540.07880.09654.190837.80496.9745
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A28 - 270
2X-RAY DIFFRACTION2B30 - 270

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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