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Yorodumi- PDB-5bmf: Crystal Structure of a Theophylline binding antibody Fab fragment -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5bmf | ||||||
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Title | Crystal Structure of a Theophylline binding antibody Fab fragment | ||||||
Components |
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Keywords | IMMUNE SYSTEM / antibody / hapten binding / theophylline | ||||||
Function / homology | Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Chem-4TJ Function and homology information | ||||||
Biological species | Homo sapiens (human) | ||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.8 Å | ||||||
Authors | Bujotzek, A. / Fuchs, A. / Changtao, Q. / Klostermann, S. / Benz, J. / Antes, I. / Dengl, S. / Hoffmann, E. / Georges, G. | ||||||
Citation | Journal: Mabs / Year: 2015 Title: MoFvAb: Modeling the Fv region of antibodies. Authors: Bujotzek, A. / Fuchs, A. / Qu, C. / Benz, J. / Klostermann, S. / Antes, I. / Georges, G. | ||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5bmf.cif.gz | 187 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5bmf.ent.gz | 147.6 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5bmf.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5bmf_validation.pdf.gz | 683.6 KB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5bmf_full_validation.pdf.gz | 685.6 KB | Display | |
Data in XML | 5bmf_validation.xml.gz | 18.1 KB | Display | |
Data in CIF | 5bmf_validation.cif.gz | 25.3 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bm/5bmf ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/bm/5bmf | HTTPS FTP |
-Related structure data
Similar structure data |
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-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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Unit cell |
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-Components
#1: Antibody | Mass: 24148.004 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) |
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#2: Antibody | Mass: 24224.938 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens (human) / Cell line (production host): HEK293 / Production host: Homo sapiens (human) |
#3: Chemical | ChemComp-4TJ / |
#4: Water | ChemComp-HOH / |
-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.63 Å3/Da / Density % sol: 73.46 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion / pH: 8.5 / Details: 2M Na-Formate, 0.1 M Tris |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 110 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: SLS / Beamline: X10SA / Wavelength: 0.99 Å |
Detector | Type: PSI PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: May 17, 2013 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.99 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.8→112 Å / Num. obs: 22443 / % possible obs: 100 % / Redundancy: 8.6 % / Rsym value: 0.185 / Net I/σ(I): 3.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.8→2.95 Å / Rsym value: 1.3 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: In house Fab fragment coordinates Resolution: 2.8→71.434 Å / SU ML: 0.4 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / Phase error: 23.65 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.8→71.434 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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