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- PDB-5ay9: Crystal structure of Ruminococcus albus 4-O-beta-D-mannosyl-D-glu... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5ay9
タイトルCrystal structure of Ruminococcus albus 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase (RaMP1)
要素4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase
キーワードTRANSFERASE / Glycoside hydrolase family 130
機能・相同性
機能・相同性情報


4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase / hexosyltransferase activity / cell wall organization / carbohydrate metabolic process
類似検索 - 分子機能
4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase / Mannoside phosphorylase / beta-1,4-mannooligosaccharide phosphorylase / Glycosyl hydrolase domain; family 43 / 5 Propeller / Tachylectin-2; Chain A / Glycosyl hydrolase, five-bladed beta-propellor domain superfamily / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase
類似検索 - 構成要素
生物種Ruminococcus albus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ye, Y. / Saburi, W. / Kato, K. / Yao, M.
引用ジャーナル: Febs Lett. / 年: 2016
タイトル: Structural insights into the difference in substrate recognition of two mannoside phosphorylases from two GH130 subfamilies
著者: Ye, Y. / Saburi, W. / Odaka, R. / Kato, K. / Sakurai, N. / Komoda, K. / Nishimoto, M. / Kitaoka, M. / Mori, H. / Yao, M.
履歴
登録2015年8月11日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年4月6日Group: Database references
改定 1.22020年2月26日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32024年3月20日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7001
ポリマ－43,7001
非ポリマー00
水00
1
A: 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase

A: 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase

A: 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,1003
ポリマ－131,1003
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
Buried area14150 Å2
ΔGint-63 kcal/mol
Surface area41880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.900, 88.900, 286.857
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase / Mannosylglucose phosphorylase / RaMP1


分子量: 43700.000 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Ruminococcus albus (strain ATCC 27210 / DSM 20455 / JCM 14654 / NCDO 2250 / 7) (バクテリア)
株: ATCC 27210 / DSM 20455 / JCM 14654 / NCDO 2250 / 7 / 遺伝子: Rumal_0852 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: E6UIS7, 4-O-beta-D-mannosyl-D-glucose phosphorylase

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.72 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.2M sodium nitrate, 0.1M Bis-Tris propane buffer, 20%(w/v) PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL41XU / 波長: 1 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX225HE / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→46.01 Å / Num. obs: 15552 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 9.1 % / Net I/σ(I): 14.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
Cootモデル構築
精密化解像度: 2.5→46.003 Å / SU ML: 0.38 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 30.45 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2806 776 5 %
Rwork0.2389 --
obs0.2409 15516 99.65 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→46.003 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3059 0 0 0 3059
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0053126
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0524242
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.0851140
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044464
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004556
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5-2.65660.38291280.33582415X-RAY DIFFRACTION100
2.6566-2.86170.36021290.30262452X-RAY DIFFRACTION100
2.8617-3.14970.36111270.292404X-RAY DIFFRACTION100
3.1497-3.60530.31371280.24862452X-RAY DIFFRACTION100
3.6053-4.54160.24311300.21722464X-RAY DIFFRACTION100
4.5416-46.0110.22881340.19922553X-RAY DIFFRACTION99

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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