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- PDB-5aqi: Fragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional r... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5aqi
タイトルFragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional role of ATP-binding site residues
要素
  • BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1
  • HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
キーワードCHAPERONE / HEAT SHOCK PROTEIN / HSP70 / HSP72 / HSC70 / ATPASE / BAG1 / FRAGMENT
機能・相同性
機能・相同性情報


lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / positive regulation of lysosomal membrane permeability / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / protein carrier chaperone / response to nickel cation ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / positive regulation of lysosomal membrane permeability / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / protein carrier chaperone / response to nickel cation / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Respiratory syncytial virus genome transcription / protein transmembrane import into intracellular organelle / Lipophagy / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / adenyl-nucleotide exchange factor activity / late endosomal microautophagy / response to odorant / positive regulation by host of viral genome replication / synaptic vesicle uncoating / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / clathrin coat disassembly / CHL1 interactions / ATP-dependent protein disaggregase activity / regulation of protein complex stability / photoreceptor ribbon synapse / maintenance of postsynaptic specialization structure / membrane organization / glycinergic synapse / Prp19 complex / presynaptic cytosol / postsynaptic specialization membrane / protein folding chaperone complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / postsynaptic cytosol / regulation of postsynapse organization / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Lysosome Vesicle Biogenesis / intermediate filament / chaperone-mediated autophagy / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / phosphatidylserine binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of proteolysis / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / estrous cycle / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / autophagosome / regulation of protein-containing complex assembly / Attenuation phase / Protein methylation / ATP metabolic process / positive regulation of phagocytosis / protein folding chaperone / skeletal muscle tissue development / forebrain development / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to cadmium ion / cellular response to starvation / photoreceptor inner segment / lysosomal lumen / mRNA Splicing - Major Pathway / cerebellum development / dendritic shaft / response to activity / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / kidney development / G protein-coupled receptor binding / response to progesterone / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / Late endosomal microautophagy / spliceosomal complex / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / terminal bouton / ADP binding / mRNA splicing, via spliceosome / Chaperone Mediated Autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / protein import into nucleus / unfolded protein binding / melanosome / late endosome / synaptic vesicle / protein folding / response to estradiol / MHC class II protein complex binding
類似検索 - 分子機能
BAG domain / BAG domain superfamily / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. ...BAG domain / BAG domain superfamily / Molecular chaperone regulator BAG / BAG domain / BAG domain / BAG domain profile. / BAG domains, present in regulator of Hsp70 proteins / Defensin A-like - #30 / Defensin A-like / Heat shock hsp70 proteins family signature 2. / Heat shock hsp70 proteins family signature 1. / Heat shock hsp70 proteins family signature 3. / Heat shock protein 70, conserved site / Heat shock protein 70kD, peptide-binding domain superfamily / Heat shock protein 70 family / Hsp70 protein / Heat shock protein 70kD, C-terminal domain superfamily / ATPase, substrate binding domain, subdomain 4 / Actin; Chain A, domain 4 / ATPase, nucleotide binding domain / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase, nucleotide binding domain / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Alpha-Beta Complex / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENINE / Heat shock cognate 71 kDa protein / BAG family molecular chaperone regulator 1
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. ...Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.M.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: A fragment-based approach applied to a highly flexible target: Insights and challenges towards the inhibition of HSP70 isoforms.
著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / ...著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.
履歴
登録2015年9月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02016年10月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月13日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.22024年1月10日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
B: BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1
C: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
D: BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,35520
ポリマ－111,8374
非ポリマー1,51816
水4,594255
1
A: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
B: BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,85512
ポリマ－55,9192
非ポリマー93610
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
C: HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN
D: BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,5008
ポリマ－55,9192
非ポリマー5826
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)229.200, 41.120, 115.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.58, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 HEAT SHOCK COGNATE 71 KDA PROTEIN / HEAT SHOCK 70 KDA PROTEIN 8 / LIPOPOLYSACCHARIDE-ASSOCIATED PROTEIN 1 / LAP-1 / LPS-ASSOCIATED PROTEIN 1


分子量: 42406.980 Da / 分子数: 2 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-381 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: P11142, EC: 3.6.3.51
#2: タンパク質 BAG FAMILY MOLECULAR CHAPERONE REGULATOR 1 / BAG-1 / BCL-2-ASSOCIATED ATHANOGENE 1


分子量: 13511.571 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 222-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / Variant (発現宿主): AI / 参照: UniProt: Q99933

-
非ポリマー , 4種, 271分子

#3: 化合物 ChemComp-DMS / DIMETHYL SULFOXIDE / 2-チアプロパン2-オキシド


分子量: 78.133 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS / コメント: DMSO, 沈殿剤*YM
#4: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#5: 化合物 ChemComp-ADE / ADENINE / アデニン


分子量: 135.127 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H5N5
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.65 % / 解説: COMPLETENESS IN INNER SHELL 97.8
結晶化pH: 8.5
詳細: 16-26% (W/V) PEG3350, 0.1 M K-NA TARTRATE, 0.1 M TRIS.HCL PH 8.5 AND 25% (V/V) GLYCEROL

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM16 / 波長: 0.9775
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2011年2月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9775 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.98→40.96 Å / Num. obs: 34725 / % possible obs: 45.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.3 % / Biso Wilson estimate: 20.88 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 6.4
反射 シェル解像度: 1.98→2.03 Å / 冗長度: 1.3 % / Rmerge(I) obs: 0.67 / Mean I/σ(I) obs: 0.5 / % possible all: 13

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HX1

1hx1


解像度: 1.98→40.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9333 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8758 / SU R Cruickshank DPI: 0.691 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.706 / SU Rfree Blow DPI: 0.292 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.297
詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2424 1776 5.12 %RANDOM
Rwork0.1717 ---
obs0.1753 34721 45.45 %-
原子変位パラメータBiso mean: 30.35 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.6605 Å20 Å22.1285 Å2
2--1.4376 Å20 Å2
3----4.0981 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.268 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→40.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7517 0 98 255 7870
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.017716HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.1510418HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2729SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes220HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes1137HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it7716HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.65
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion18.7
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion1050SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies1HARMONIC1
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact9114SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.04 Å / Total num. of bins used: 17
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3073 52 6.07 %
Rwork0.2417 805 -
all0.2456 857 -
obs--13.03 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.78370.73661.65962.13430.94934.0642-0.08360.07760.2023-0.0407-0.07390.0721-0.4489-0.13210.15750.13060.048-0.1068-0.0866-0.0063-0.1753-39.9812-9.325537.8021
21.12151.11160.81341.68750.66083.64980.059-0.14650.00220.27280.0551-0.01430.1116-0.0042-0.11410.04530.0137-0.0907-0.04080.0188-0.1072-33.1575-26.400652.1176
30.0244-0.09770.28971.7553-0.67641.6833-0.0763-0.2156-0.03170.2128-0.02060.1791-0.1749-0.43770.0969-0.04680.0229-0.06820.062-0.0274-0.1107-45.3297-19.377241.6546
42.5933-2.0018-1.44183.03090.82020.21150.03710.05440.0441-0.0996-0.02340.0402-0.1671-0.2963-0.01370.14790.0204-0.04990.0617-0.047-0.2777-41.6038-21.887118.1626
54.27570.82860.31350.09120.06390.40270.0004-0.3854-0.062-0.0996-0.06210.0934-0.0427-0.2090.06170.11280.0006-0.0728-0.0251-0.0104-0.092-25.0772-26.650429.7898
65.0951-1.9511.50563.71530.97712.7452-0.10760.0231-0.1026-0.0350.10050.15290.2308-0.10210.00710.092-0.104-0.0397-0.0751-0.0366-0.2406-11.1284-18.435940.1442
70.4273-0.11160.444700.45471.0301-0.0570.2821-0.0887-0.14780.0331-0.0338-0.11220.26140.02390.0907-0.0516-0.08250.0171-0.0412-0.1319-19.9091-23.022425.6126
83.3604-0.3241-1.20090.63460.57521.40030.00540.15350.2757-0.13080.0339-0.1157-0.1333-0.0351-0.03930.11680.0459-0.06740.0117-0.0124-0.1904-35.0996-17.99221.677
91.14010.3246-1.15870.93-0.11852.53720.0627-0.0980.1405-0.0155-0.05560.1781-0.1309-0.2484-0.0071-0.04780.0216-0.1047-0.0582-0.0685-0.0458-10.2633-0.133454.1245
101.21610.5-0.20441.36062.62612.01540.0138-0.0731-0.10820.284-0.0915-0.04150.1688-0.02420.07770.00590.0187-0.09260.0072-0.0157-0.1104-16.235-12.465962.8157
111.5899-0.54220.35841.36980.60090.0305-0.01340.0210.1091-0.10530.1617-0.22-0.15570.0013-0.14830.027-0.0172-0.0861-0.0284-0.0693-0.1497-5.1967-7.526850.453
121.18781.08880.36493.43720.64372.47640.1604-0.1192-0.13010.4302-0.2311-0.28590.1395-0.01580.0707-0.0031-0.0259-0.0563-0.0692-0.0129-0.1531-36.4883-3.2144-4.4276
131.47270.21020.26770.49370.25560.73430.02870.1671-0.0805-0.0024-0.07220.02590.0143-0.05350.04350.0638-0.0035-0.0604-0.0898-0.0441-0.1668-33.4159-3.8162-22.4092
141.16530.5514-0.86773.19270.06461.44860.0813-0.1771-0.04530.4691-0.0337-0.03730.02610.0081-0.04760.0246-0.0583-0.0863-0.041-0.0654-0.1376-10.771615.82190.34
151.12680.6635-0.14973.1355-0.14961.45520.0185-0.1255-0.01010.1057-0.0174-0.06490.01920.1094-0.0011-0.00510.033-0.0839-0.0723-0.0693-0.1413-10.11117.506-1.8185
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|1 - 41 }
2X-RAY DIFFRACTION2{ A|42 - 110 }
3X-RAY DIFFRACTION3{ A|111 - 182 }
4X-RAY DIFFRACTION4{ A|183 - 201 }
5X-RAY DIFFRACTION5{ A|202 - 249 }
6X-RAY DIFFRACTION6{ A|250 - 275 }
7X-RAY DIFFRACTION7{ A|276 - 343 }
8X-RAY DIFFRACTION8{ A|344 - 381 }
9X-RAY DIFFRACTION9{ B|150 - 188 }
10X-RAY DIFFRACTION10{ B|189 - 223 }
11X-RAY DIFFRACTION11{ B|224 - 261 }
12X-RAY DIFFRACTION12{ C|1 - 115 }
13X-RAY DIFFRACTION13{ C|116 - 381 }
14X-RAY DIFFRACTION14{ D|150 - 192 }
15X-RAY DIFFRACTION15{ D|193 - 260 }

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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