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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 5aqg | ||||||
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タイトル | Fragment-based screening of HSP70 sheds light on the functional role of ATP-binding site residues | ||||||
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![]() | CHAPERONE / HEAT SHOCK PROTEIN / HSP70 / HSP72 / HSC70 / ATPASE / BAG1 / FRAGMENT | ||||||
機能・相同性 | ![]() lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / positive regulation of lysosomal membrane permeability / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / protein carrier chaperone / response to nickel cation ...lumenal side of lysosomal membrane / regulation of protein import / negative regulation of supramolecular fiber organization / positive regulation of protein refolding / prostaglandin binding / positive regulation of lysosomal membrane permeability / lysosomal matrix / A1 adenosine receptor binding / protein carrier chaperone / response to nickel cation / clathrin-sculpted gamma-aminobutyric acid transport vesicle membrane / Respiratory syncytial virus genome transcription / protein transmembrane import into intracellular organelle / Lipophagy / chaperone-mediated autophagy translocation complex disassembly / slow axonal transport / clathrin-uncoating ATPase activity / GABA synthesis, release, reuptake and degradation / protein targeting to lysosome involved in chaperone-mediated autophagy / adenyl-nucleotide exchange factor activity / late endosomal microautophagy / response to odorant / positive regulation by host of viral genome replication / synaptic vesicle uncoating / C3HC4-type RING finger domain binding / positive regulation of smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / clathrin coat disassembly / ATP-dependent protein disaggregase activity / CHL1 interactions / regulation of protein complex stability / photoreceptor ribbon synapse / maintenance of postsynaptic specialization structure / membrane organization / Prp19 complex / glycinergic synapse / presynaptic cytosol / postsynaptic specialization membrane / protein folding chaperone complex / positive regulation of mRNA splicing, via spliceosome / postsynaptic cytosol / regulation of postsynapse organization / negative regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / Lysosome Vesicle Biogenesis / intermediate filament / chaperone-mediated autophagy / cellular response to steroid hormone stimulus / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / phosphatidylserine binding / non-chaperonin molecular chaperone ATPase / positive regulation of proteolysis / chaperone cofactor-dependent protein refolding / HSF1-dependent transactivation / response to unfolded protein / estrous cycle / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / regulation of protein-containing complex assembly / autophagosome / Attenuation phase / Protein methylation / ATP metabolic process / protein folding chaperone / skeletal muscle tissue development / positive regulation of phagocytosis / forebrain development / heat shock protein binding / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / cellular response to cadmium ion / cellular response to starvation / photoreceptor inner segment / lysosomal lumen / mRNA Splicing - Major Pathway / cerebellum development / dendritic shaft / response to activity / kidney development / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / response to progesterone / G protein-coupled receptor binding / ATP-dependent protein folding chaperone / peptide binding / spliceosomal complex / Late endosomal microautophagy / regulation of protein stability / PKR-mediated signaling / terminal bouton / ADP binding / mRNA splicing, via spliceosome / Chaperone Mediated Autophagy / cellular response to hydrogen peroxide / G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / protein import into nucleus / unfolded protein binding / melanosome / synaptic vesicle / late endosome / protein folding / response to estradiol / MHC class II protein complex binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. ...Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L.M. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: A fragment-based approach applied to a highly flexible target: Insights and challenges towards the inhibition of HSP70 isoforms. 著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / ...著者: Jones, A.M. / Westwood, I.M. / Osborne, J.D. / Matthews, T.P. / Cheeseman, M.D. / Rowlands, M.G. / Jeganathan, F. / Burke, R. / Lee, D. / Kadi, N. / Liu, M. / Richards, M. / McAndrew, C. / Yahya, N. / Dobson, S.E. / Jones, K. / Workman, P. / Collins, I. / van Montfort, R.L. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 582.6 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 480.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 1.3 MB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 55.6 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 78.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | ![]() 5aqfC ![]() 5aqhC ![]() 5aqiC ![]() 5aqjC ![]() 5aqkC ![]() 5aqlC ![]() 5aqmC ![]() 5aqnC ![]() 5aqoC ![]() 5aqpC ![]() 5aqqC ![]() 5aqrC ![]() 5aqsC ![]() 5aqtC ![]() 5aquC ![]() 5aqvC ![]() 5aqwC ![]() 5aqxC ![]() 5aqyC ![]() 1hx1S C: 同じ文献を引用 ( S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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3 | ![]()
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単位格子 |
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要素
-タンパク質 , 2種, 6分子 ACEBDF
#1: タンパク質 | 分子量: 42406.980 Da / 分子数: 3 / 断片: NUCLEOTIDE BINDING DOMAIN, RESIDUES 1-381 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() #2: タンパク質 | 分子量: 13511.571 Da / 分子数: 3 / 断片: RESIDUES 222-334 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() ![]() |
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-非ポリマー , 5種, 484分子 ![](data/chem/img/ZJB.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/GOL.gif)
![](data/chem/img/TRS.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: 化合物 | #4: 化合物 | ChemComp-GOL / #5: 化合物 | #6: 化合物 | #7: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.92 % / 解説: NONE |
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結晶化 | pH: 8.5 詳細: 16-26% (W/V) PEG3350, 0.1 M K-NA TARTRATE, 0.1 M TRIS.HCL PH 8.5 AND 25% (V/V) GLYCEROL |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2012年7月29日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9686 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.24→47.59 Å / Num. obs: 78546 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.3 % / Biso Wilson estimate: 34.87 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 5.1 |
反射 シェル | 解像度: 2.24→2.28 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.96 / Mean I/σ(I) obs: 0.4 / % possible all: 84.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 1HX1 解像度: 2.24→43.4 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU R Cruickshank DPI: 0.266 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.267 / SU Rfree Blow DPI: 0.192 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.194 詳細: IDEAL-DIST CONTACT TERM CONTACT SETUP. ALL ATOMS HAVE CCP4 ATOM TYPE FROM LIBRARY
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原子変位パラメータ | Biso mean: 48.14 Å2
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Refine analyze | Luzzati coordinate error obs: 0.306 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.24→43.4 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.24→2.3 Å / Total num. of bins used: 20
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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