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- PDB-4zwj: Crystal structure of rhodopsin bound to arrestin by femtosecond X... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zwj
タイトルCrystal structure of rhodopsin bound to arrestin by femtosecond X-ray laser
要素Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin
キーワードSIGNALING PROTEIN / GPCR / rhodopsin / visual arrestin / X-ray free electron laser / serial femtosecond crystallography / Structural Genomics / GPCR Network
機能・相同性
機能・相同性情報


Opsins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / opsin binding / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / G protein-coupled opsin signaling pathway / VxPx cargo-targeting to cilium / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly ...Opsins / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / opsin binding / sperm head plasma membrane / rod bipolar cell differentiation / absorption of visible light / G protein-coupled opsin signaling pathway / VxPx cargo-targeting to cilium / photoreceptor inner segment membrane / podosome assembly / 11-cis retinal binding / G protein-coupled photoreceptor activity / rod photoreceptor outer segment / cellular response to light stimulus / Golgi-associated vesicle membrane / thermotaxis / phototransduction, visible light / detection of temperature stimulus involved in thermoception / response to light intensity / photoreceptor cell maintenance / ciliary membrane / photoreceptor outer segment membrane / spectrin binding / The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / phototransduction / photoreceptor outer segment / viral release from host cell by cytolysis / sperm midpiece / photoreceptor inner segment / peptidoglycan catabolic process / visual perception / phosphoprotein binding / G protein-coupled receptor activity / Activation of the phototransduction cascade / microtubule cytoskeleton organization / photoreceptor disc membrane / cell wall macromolecule catabolic process / cell-cell junction / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / lysozyme / lysozyme activity / G alpha (i) signalling events / gene expression / host cell cytoplasm / defense response to bacterium / G protein-coupled receptor signaling pathway / Golgi membrane / Golgi apparatus / signal transduction / membrane / metal ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal ...Rhodopsin, N-terminal / Amino terminal of the G-protein receptor rhodopsin / Rhodopsin / Opsin / Visual pigments (opsins) retinal binding site / Visual pigments (opsins) retinal binding site. / Arrestin, conserved site / Arrestins signature. / Arrestin / Arrestin, N-terminal / : / Arrestin-like, N-terminal / Arrestin C-terminal-like domain / Arrestin (or S-antigen), N-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin (or S-antigen), C-terminal domain / Arrestin-like, C-terminal / Rhopdopsin 7-helix transmembrane proteins / Rhodopsin 7-helix transmembrane proteins / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Serpentine type 7TM GPCR chemoreceptor Srsx / G-protein coupled receptors family 1 signature. / G protein-coupled receptor, rhodopsin-like / GPCR, rhodopsin-like, 7TM / G-protein coupled receptors family 1 profile. / 7 transmembrane receptor (rhodopsin family) / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Endolysin / Rhodopsin / S-arrestin
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / 自由電子レーザー / 分子置換 / 解像度: 3.302 Å
データ登録者Kang, Y. / Zhou, X.E. / Gao, X. / He, Y. / Liu, W. / Ishchenko, A. / Barty, A. / White, T.A. / Yefanov, O. / Han, G.W. ...Kang, Y. / Zhou, X.E. / Gao, X. / He, Y. / Liu, W. / Ishchenko, A. / Barty, A. / White, T.A. / Yefanov, O. / Han, G.W. / Xu, Q. / de Waal, P.W. / Ke, J. / Tan, M.H.E. / Zhang, C. / Moeller, A. / West, G.M. / Pascal, B. / Eps, N.V. / Caro, L.N. / Vishnivetskiy, S.A. / Lee, R.J. / Suino-Powell, K.M. / Gu, X. / Pal, K. / Ma, J. / Zhi, X. / Boutet, S. / Williams, G.J. / Messerschmidt, M. / Gati, C. / Zatsepin, N.A. / Wang, D. / James, D. / Basu, S. / Roy-Chowdhury, S. / Conrad, C. / Coe, J. / Liu, H. / Lisova, S. / Kupitz, C. / Grotjohann, I. / Fromme, R. / Jiang, Y. / Tan, M. / Yang, H. / Li, J. / Wang, M. / Zheng, Z. / Li, D. / Howe, N. / Zhao, Y. / Standfuss, J. / Diederichs, K. / Dong, Y. / Potter, C.S. / Carragher, B. / Caffrey, M. / Jiang, H. / Chapman, H.N. / Spence, J.C.H. / Fromme, P. / Weierstall, U. / Ernst, O.P. / Katritch, V. / Gurevich, V.V. / Griffin, P.R. / Hubbell, W.L. / Stevens, R.C. / Cherezov, V. / Melcher, K. / Xu, H.E. / GPCR Network (GPCR)
引用ジャーナル: Nature / 年: 2015
タイトル: Crystal structure of rhodopsin bound to arrestin by femtosecond X-ray laser.
著者: Kang, Y. / Zhou, X.E. / Gao, X. / He, Y. / Liu, W. / Ishchenko, A. / Barty, A. / White, T.A. / Yefanov, O. / Han, G.W. / Xu, Q. / de Waal, P.W. / Ke, J. / Tan, M.H. / Zhang, C. / Moeller, A. ...著者: Kang, Y. / Zhou, X.E. / Gao, X. / He, Y. / Liu, W. / Ishchenko, A. / Barty, A. / White, T.A. / Yefanov, O. / Han, G.W. / Xu, Q. / de Waal, P.W. / Ke, J. / Tan, M.H. / Zhang, C. / Moeller, A. / West, G.M. / Pascal, B.D. / Van Eps, N. / Caro, L.N. / Vishnivetskiy, S.A. / Lee, R.J. / Suino-Powell, K.M. / Gu, X. / Pal, K. / Ma, J. / Zhi, X. / Boutet, S. / Williams, G.J. / Messerschmidt, M. / Gati, C. / Zatsepin, N.A. / Wang, D. / James, D. / Basu, S. / Roy-Chowdhury, S. / Conrad, C.E. / Coe, J. / Liu, H. / Lisova, S. / Kupitz, C. / Grotjohann, I. / Fromme, R. / Jiang, Y. / Tan, M. / Yang, H. / Li, J. / Wang, M. / Zheng, Z. / Li, D. / Howe, N. / Zhao, Y. / Standfuss, J. / Diederichs, K. / Dong, Y. / Potter, C.S. / Carragher, B. / Caffrey, M. / Jiang, H. / Chapman, H.N. / Spence, J.C. / Fromme, P. / Weierstall, U. / Ernst, O.P. / Katritch, V. / Gurevich, V.V. / Griffin, P.R. / Hubbell, W.L. / Stevens, R.C. / Cherezov, V. / Melcher, K. / Xu, H.E.
履歴
登録2015年5月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年8月5日Group: Database references
改定 1.22015年8月12日Group: Database references
改定 1.32018年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / diffrn_source / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_beamline / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年8月16日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_related_exp_data_set
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年9月27日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin
B: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin
C: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin
D: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)403,4444
ポリマ－403,4444
非ポリマー00
水00
1
A: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8611
ポリマ－100,8611
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8611
ポリマ－100,8611
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8611
ポリマ－100,8611
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
4
D: Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,8611
ポリマ－100,8611
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.240, 109.240, 452.640
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質
Chimera protein of human Rhodopsin, mouse S-arrestin, and T4 Endolysin / Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Opsin-2 / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod ...Lysis protein / Lysozyme / Muramidase / Opsin-2 / 48 kDa protein / Retinal S-antigen / S-AG / Rod photoreceptor arrestin


分子量: 100861.102 Da / 分子数: 4
変異: R12G, C54T, C97A , I137R,N2C, E113Q, M257Y, N282C,L374A, V375A, F376A
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
細胞株: HEK293S / 遺伝子: RHO, OPN2, Sag / 細胞株 (発現宿主): HEK293S / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト)
参照: UniProt: P00720, UniProt: P08100, UniProt: P20443, lysozyme
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 63.64 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 脂質キュービック相法 / pH: 5 / 詳細: PEG400, sodium acetate, magnesium acetate / PH範囲: 5.0-6.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 自由電子レーザー / サイト: SLAC LCLS / ビームライン: CXI / 波長: 1.32 Å
検出器タイプ: CS-PAD CXI-1 / 検出器: PIXEL / 日付: 2014年11月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.32 Å / 相対比: 1
Reflection twinOperator: k,h,-l / Fraction: 0.5
反射解像度: 3.3→31.5 Å / Num. all: 62613 / Num. obs: 62613 / % possible obs: 76.3 % / 冗長度: 383.3 % / Biso Wilson estimate: 112 Å2 / Rsym value: 0.19 / Net I/σ(I): 4.7
反射 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / 冗長度: 116.4 % / % possible all: 6.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
CrystFELデータ削減
CrystFELデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4A4M, 4J2Q, 3SN6

4a4m

4j2q

3sn6


解像度: 3.302→31.038 Å / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 31.47 / 立体化学のターゲット値: TWIN_LSQ_F
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.293 3098 4.95 %Random selection
Rwork0.2525 ---
obs0.2552 62613 76.07 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.302→31.038 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数24665 0 0 0 24665
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00825275
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.02134346
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.1559185
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0453942
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0084322
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3144-3.37150.3987100.3314165X-RAY DIFFRACTION4
3.3715-3.43270.4129180.3101407X-RAY DIFFRACTION10
3.4327-3.49860.3226460.2787676X-RAY DIFFRACTION17
3.4986-3.56980.3342540.3132991X-RAY DIFFRACTION25
3.5698-3.64730.3747610.31551449X-RAY DIFFRACTION36
3.6473-3.73190.43141080.33571994X-RAY DIFFRACTION50
3.7319-3.8250.34151310.32833127X-RAY DIFFRACTION78
3.825-3.92810.3062190.32843862X-RAY DIFFRACTION95
3.9281-4.04340.31382020.30163829X-RAY DIFFRACTION95
4.0434-4.17340.29162120.29533807X-RAY DIFFRACTION95
4.1734-4.32210.31341900.273847X-RAY DIFFRACTION95
4.3221-4.49440.34222150.26153825X-RAY DIFFRACTION95
4.4944-4.6980.29042160.23923882X-RAY DIFFRACTION95
4.698-4.94430.30232190.23323844X-RAY DIFFRACTION95
4.9443-5.2520.25871770.22923884X-RAY DIFFRACTION96
5.252-5.65420.32811930.26533890X-RAY DIFFRACTION95
5.6542-6.21720.34732060.26953914X-RAY DIFFRACTION95
6.2172-7.10310.26351970.24713918X-RAY DIFFRACTION95
7.1031-8.89790.24722210.21363971X-RAY DIFFRACTION95
8.8979-27.38750.26232030.21764173X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.53770.0856-1.16473.1154-0.06762.96460.03471.0702-0.23260.09190.0981-0.60930.3241-0.4654-0.13280.9082-0.08730.06981.14130.01311.6461-43.6841-63.8356111.5349
24.3596-0.7358-0.73782.38961.12961.57650.3165-0.0503-0.07260.0481-0.2777-0.3055-0.07890.1114-0.03880.7723-0.53690.06281.0725-0.07551.61067.1015-6.1828111.6922
35.27790.0094-0.10194.52271.2641.8171-0.0028-0.24230.57760.64390.2319-0.3494-0.5381-0.5699-0.22911.38520.1256-0.08580.66330.02940.9386-33.8911-16.4789227.5253
44.3825-1.6535-1.59465.6950.27320.6591-0.2184-0.47060.19250.99360.32230.2880.03990.1875-0.10391.6872-0.1054-0.13631.0009-0.10030.810817.903334.8815228.1572
54.31570.18961.43031.34680.17272.20050.3750.39580.1554-0.2301-0.1996-0.2693-0.10340.099-0.17541.013-0.03310.20351.4035-0.02781.0703-59.6535-55.6887154.7705
63.9586-0.50091.56222.3697-0.53551.8524-0.21020.41350.2832-0.0961-0.0319-0.0753-0.2298-0.07030.24211.3747-0.15360.12161.131-0.16481.077-8.47071.2012155.0104
72.2968-1.03820.0243.5462-0.36532.8545-0.132-0.2069-0.21630.22040.41060.36090.5326-0.0694-0.27861.3914-0.2051-0.03751.2047-0.04911.1185-26.6019-32.3137184.2115
81.4101-0.9328-0.55065.174-1.76322.5836-0.0049-0.32620.17950.67920.1096-0.0545-0.11970.1797-0.10470.9922-0.1907-0.08611.1329-0.08720.993326.077118.9193185.0772
94.0079-0.2518-0.4581.8171-1.45731.3171-0.024-1.53182.2722-0.2793-0.5449-0.93430.0978-0.1940.56891.46440.24520.05911.7294-0.19272.288-40.0989-40.827772.7273
102.06520.7151-1.10231.46321.22172.70321.25371.58263.20010.23210.17890.12190.4365-0.8211-1.43261.3820.2353-0.08632.32190.32522.5065-12.5365-14.9783269.0892
111.2052-0.22640.34921.51560.47190.29731.03810.3792-0.3995-0.2295-0.60430.39360.70390.0829-0.43382.41260.1735-0.80671.5161-0.31952.226741.167739.5489266.9762
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resseq 1:326
2X-RAY DIFFRACTION2chain B and resseq 1:326
3X-RAY DIFFRACTION3chain C and resseq 1:326
4X-RAY DIFFRACTION4chain D and resseq 1:326
5X-RAY DIFFRACTION5chain A and resseq 2012:2361
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resseq 2012:2361
7X-RAY DIFFRACTION7chain C and resseq 2012:2361
8X-RAY DIFFRACTION8chain D and resseq 2012:2361
9X-RAY DIFFRACTION9chain A and resseq 1002:1161
10X-RAY DIFFRACTION10chain C and resseq 1002:1161
11X-RAY DIFFRACTION11chain D and resseq 1002:1161

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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