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- PDB-4zuw: Crystal structure of Equine MHC I(Eqca-N*00601) in complexed with... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zuw
タイトルCrystal structure of Equine MHC I(Eqca-N*00601) in complexed with equine infectious anaemia virus (EIAV) derived peptide Gag-GW12
要素
  • Beta-2-microglobulin
  • Classical MHC class I antigen
  • GLY-SER-GLN-LYS-LEU-THR-THR-GLY-ASN-CYS-ASN-TRP
キーワードIMMUNE SYSTEM / lentivirus vaccine
機能・相同性
機能・相同性情報


Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / viral budding via host ESCRT complex / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent ...Endosomal/Vacuolar pathway / DAP12 interactions / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / ER-Phagosome pathway / DAP12 signaling / Immunoregulatory interactions between a Lymphoid and a non-Lymphoid cell / viral budding via host ESCRT complex / cellular defense response / Neutrophil degranulation / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / cellular response to iron(III) ion / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / negative regulation of forebrain neuron differentiation / regulation of erythrocyte differentiation / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / T cell mediated cytotoxicity / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I / positive regulation of T cell cytokine production / MHC class I protein complex / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / negative regulation of neurogenesis / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / MHC class II protein complex / cellular response to nicotine / positive regulation of T cell mediated cytotoxicity / phagocytic vesicle membrane / peptide antigen binding / positive regulation of cellular senescence / negative regulation of epithelial cell proliferation / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class II / positive regulation of immune response / positive regulation of T cell activation / sensory perception of smell / negative regulation of neuron projection development / MHC class II protein complex binding / late endosome membrane / iron ion transport / T cell differentiation in thymus / protein refolding / viral nucleocapsid / protein homotetramerization / intracellular iron ion homeostasis / amyloid fibril formation / nucleic acid binding / structural constituent of virion / learning or memory / immune response / external side of plasma membrane / lysosomal membrane / signaling receptor binding / structural molecule activity / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / zinc ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Gag protein p15 / Gag protein p15 / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : ...Gag protein p15 / Gag protein p15 / : / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / : / Beta-2-Microglobulin / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / : / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Beta-2-microglobulin / Gag polyprotein / Classical MHC class I antigen
類似検索 - 構成要素
生物種Equus caballus (ウマ)
Mus musculus (ハツカネズミ)
Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Yao, S. / Liu, J. / Qi, J. / Chen, R. / Zhang, N. / Liu, Y. / Xia, C.
引用ジャーナル: J Immunol. / 年: 2016
タイトル: Structural Illumination of Equine MHC Class I Molecules Highlights Unconventional Epitope Presentation Manner That Is Evolved in Equine Leukocyte Antigen Alleles
著者: Yao, S. / Liu, J. / Qi, J. / Chen, R. / Zhang, N. / Liu, Y. / Wang, J. / Wu, Y. / Gao, G.F. / Xia, C.
履歴
登録2015年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年4月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Classical MHC class I antigen
B: Beta-2-microglobulin
C: GLY-SER-GLN-LYS-LEU-THR-THR-GLY-ASN-CYS-ASN-TRP


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5833
ポリマ－44,5833
非ポリマー00
水70339
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4260 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)69.566, 69.566, 206.612
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-319-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Classical MHC class I antigen


分子量: 31569.674 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 22-295 / 変異: E152V / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Equus caballus (ウマ) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q860N6
#2: タンパク質 Beta-2-microglobulin


分子量: 11704.359 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP resides 21-119 / 変異: A85D / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: B2m / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P01887
#3: タンパク質・ペプチド GLY-SER-GLN-LYS-LEU-THR-THR-GLY-ASN-CYS-ASN-TRP


分子量: 1309.429 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
由来: (合成) Equine infectious anemia virus (ウマ伝染性貧血ウイルス)
参照: UniProt: P69732*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 39 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.12 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: 0.02 M magnesium chloride hexahydrare, 0.1 M HEPES, 22% w/v polyacrylic acid sodium salt 5,100
PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2011年6月21日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→50 Å / Num. obs: 16362 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 11.3 % / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 38.407
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 11.9 % / Rmerge(I) obs: 0.408 / Mean I/σ(I) obs: 7 / % possible all: 99.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.5_2精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL-2000位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Q94

1q94


解像度: 2.6→31.64 Å / SU ML: 0.39 / 交差検証法: NONE / σ(F): 0.12 / 位相誤差: 26.86 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2763 752 5.12 %
Rwork0.2108 --
obs0.2138 14688 89.46 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.024 Å2 / ksol: 0.313 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.6744 Å20 Å2-0 Å2
2--6.6744 Å20 Å2
3----13.3489 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→31.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3135 0 0 39 3174
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083224
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.8314374
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.8941172
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.058444
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003582
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.599-2.79950.4121410.32262365X-RAY DIFFRACTION79
2.7995-3.0810.34541510.29192556X-RAY DIFFRACTION84
3.081-3.52640.31891470.24912781X-RAY DIFFRACTION90
3.5264-4.44090.27241570.18632998X-RAY DIFFRACTION96
4.4409-31.64240.21041560.17283236X-RAY DIFFRACTION97
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.8128-0.0319-0.23691.49870.22171.8029-0.04610.0244-0.0139-0.2815-0.08450.0413-0.0446-0.26850.09090.41090.0146-0.060.3119-0.02080.3364-5.1301-3.818336.4306
20.6246-0.14370.07610.9995-0.02371.6550.00710.26050.0732-0.352-0.14340.2299-0.2459-0.63990.11270.59020.0344-0.15130.438-0.06460.4604-11.6803-1.047928.3905
31.33050.4092-0.38440.3696-0.38610.6364-0.0690.187-0.4058-0.2682-0.03440.04270.1557-0.16950.11760.68160.00320.00420.3225-0.03060.447621.77592.792312.5957
40.76760.0276-0.30530.14440.18851.16730.0548-0.0031-0.2603-0.4425-0.31720.11050.01360.29730.17020.5925-0.0343-0.0580.27710.05250.576117.1351-6.537131.8937
51.1310.2708-0.26150.27580.2990.8799-0.2531-0.2058-0.07470.3333-0.1580.3018-0.31630.3780.00960.7755-0.1088-0.1080.2550.0690.536424.80715.213227.7862
60.90080.0617-0.57460.4080.11411.0685-0.007-0.4019-0.21430.2281-0.441-0.1063-0.03560.05260.11410.5162-0.0513-0.05450.32050.0490.415118.85790.430538.2522
70.88420.4652-0.15120.34070.18041.07570.2557-0.28670.0848-0.24620.1549-0.0335-0.60650.3720.06150.9315-0.12760.08410.5279-0.02010.659716.4428.054342.6425
80.53250.1654-0.37530.1772-0.35451.03910.02670.16650.2806-0.4020.58390.19940.3489-1.04870.10040.5461-0.04010.03040.3487-0.02230.41844.6372-5.626532.1961
90.58650.2806-0.55820.2502-0.39360.6534-0.3092-0.352-0.2601-0.1019-0.0728-0.0444-0.03420.21780.05990.6481-0.057-0.08840.31220.04380.563815.94545.440235.5565
100.45880.1661-0.53550.0785-0.06041.2451-0.0347-0.2187-0.37-0.041-0.0237-0.21110.28780.27760.12290.4766-0.0777-0.04270.37940.11790.465825.712-1.70738.4645
110.2047-0.0641-0.18310.02140.1331.3891-0.1428-0.0367-0.3837-0.65060.10530.10260.30630.54360.07090.6362-0.02440.04720.65320.0860.603828.05991.375530.2254
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'A' and (resseq 1:137)
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'A' and (resseq 138:185)
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'A' and (resseq 186:274)
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resseq 1:11)
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'B' and (resseq 12:19)
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'B' and (resseq 20:46)
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'B' and (resseq 47:51)
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'B' and (resseq 52:61)
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'B' and (resseq 62:71)
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'B' and (resseq 72:90)
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'B' and (resseq 91:99)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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