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万見
- PDB-4zrj: Structure of Merlin-FERM and CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zrj
タイトルStructure of Merlin-FERM and CTD
要素(Merlin) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Merlin / FERM / CTD
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hippo signaling / regulation of organelle assembly / regulation of gliogenesis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Schwann cell proliferation / osteoblast proliferation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of osteoblast proliferation / ectoderm development ...regulation of hippo signaling / regulation of organelle assembly / regulation of gliogenesis / positive regulation of early endosome to late endosome transport / Schwann cell proliferation / osteoblast proliferation / negative regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / negative regulation of Schwann cell proliferation / negative regulation of osteoblast proliferation / ectoderm development / positive regulation of protein localization to early endosome / lens fiber cell differentiation / regulation of neural precursor cell proliferation / regulation of stem cell proliferation / negative regulation of receptor signaling pathway via JAK-STAT / cell-cell junction organization / regulation of protein localization to nucleus / filopodium membrane / negative regulation of MAPK cascade / negative regulation of cell-matrix adhesion / cortical actin cytoskeleton / negative regulation of cell-cell adhesion / odontogenesis of dentin-containing tooth / RHO GTPases activate PAKs / cleavage furrow / mesoderm formation / positive regulation of stress fiber assembly / negative regulation of cell migration / filopodium / hippocampus development / positive regulation of cell differentiation / adherens junction / regulation of protein stability / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / ruffle membrane / MAPK cascade / integrin binding / lamellipodium / apical part of cell / actin binding / regulation of cell shape / cell body / actin cytoskeleton organization / regulation of apoptotic process / early endosome / cytoskeleton / regulation of cell cycle / neuron projection / negative regulation of cell population proliferation / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / membrane / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein ...Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Ezrin/radixin/moesin, alpha-helical domain / Moesin tail domain superfamily / Ezrin/radixin/moesin / Ezrin/radixin/moesin, C-terminal / ERM family, FERM domain C-lobe / Ezrin/radixin/moesin family C terminal / Acyl-CoA Binding Protein - #10 / Ezrin/radixin/moesin-like / Acyl-CoA Binding Protein / FERM, C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM C-terminal PH-like domain / FERM, N-terminal / FERM N-terminal domain / FERM domain signature 1. / FERM conserved site / FERM domain signature 2. / FERM central domain / FERM/acyl-CoA-binding protein superfamily / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / FERM central domain / FERM superfamily, second domain / FERM domain / FERM domain profile. / Band 4.1 domain / Band 4.1 homologues / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Ubiquitin-like (UB roll) / PH-like domain superfamily / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Roll / Up-down Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Lin, Z. / Li, F. / Long, J. / Shen, Y.
引用ジャーナル: Cell Res. / 年: 2015
タイトル: Angiomotin binding-induced activation of Merlin/NF2 in the Hippo pathway
著者: Li, Y. / Zhou, H. / Li, F. / Chan, S.W. / Lin, Z. / Wei, Z. / Yang, Z. / Guo, F. / Lim, C.J. / Xing, W. / Shen, Y. / Hong, W. / Long, J. / Zhang, M.
履歴
登録2015年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年6月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22020年2月19日Group: Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Merlin
B: Merlin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,21710
ポリマ－48,4802
非ポリマー7378
水1,928107
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5320 Å2
ΔGint-29 kcal/mol
Surface area18940 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)67.895, 68.202, 82.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Merlin / Moesin-ezrin-radixin-like protein / Neurofibromin-2 / Schwannomerlin / Schwannomin


分子量: 37730.621 Da / 分子数: 1 / 断片: FERM domain, UNP residues 1-320 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NF2, SCH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35240
#2: タンパク質 Merlin / Moesin-ezrin-radixin-like protein / Neurofibromin-2 / Schwannomerlin / Schwannomin


分子量: 10749.181 Da / 分子数: 1 / 断片: C terminal domain, UNP residues 506-595 / Mutation: S518D, A585W / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NF2, SCH / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P35240
#3: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 107 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.97 Å3/Da / 溶媒含有率: 37.45 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6 / 詳細: 0.1 M Bis-Tris, 21% PEG 3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.9793 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年9月23日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9793 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 17339 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 26.3
反射 シェル解像度: 2.3→2.37 Å / 冗長度: 6.6 % / Rmerge(I) obs: 0.239 / Mean I/σ(I) obs: 7.3 / % possible all: 98.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
HKL-2000data processing
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1ISN

1isn


解像度: 2.3→31.505 Å / SU ML: 0.25 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 23.2 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2475 1749 10.09 %
Rwork0.1863 --
obs0.1925 17339 97.79 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→31.505 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3045 0 48 107 3200
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083149
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0974242
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8071160
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.074467
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004534
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.2922-2.35960.28071370.17751213X-RAY DIFFRACTION93
2.3596-2.43570.26881420.17851257X-RAY DIFFRACTION96
2.4357-2.52280.31021410.18821258X-RAY DIFFRACTION97
2.5228-2.62370.27281440.18571260X-RAY DIFFRACTION97
2.6237-2.74310.25631440.17861291X-RAY DIFFRACTION98
2.7431-2.88760.23991430.18231292X-RAY DIFFRACTION98
2.8876-3.06840.28481460.19231294X-RAY DIFFRACTION99
3.0684-3.30510.28361450.17831304X-RAY DIFFRACTION99
3.3051-3.63720.23541460.17251321X-RAY DIFFRACTION99
3.6372-4.16250.19061490.16461338X-RAY DIFFRACTION100
4.1625-5.24040.2151570.18011363X-RAY DIFFRACTION100
5.2404-31.50780.26781550.24511399X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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