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万見
- PDB-2nvk: Crystal Structure of Thioredoxin Reductase from Drosophila melano... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2nvk
タイトルCrystal Structure of Thioredoxin Reductase from Drosophila melanogaster
要素Thioredoxin Reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann / Flavoprotein
機能・相同性
機能・相同性情報


Detoxification of Reactive Oxygen Species / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) / thioredoxin-disulfide reductase (NADPH) activity / antioxidant activity / cell redox homeostasis / determination of adult lifespan / flavin adenine dinucleotide binding / protein homodimerization activity / mitochondrion / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / FAD binding domain / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain ...Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Thioredoxin/glutathione reductase selenoprotein / FAD binding domain / : / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Thioredoxin reductase 1, mitochondrial / Thioredoxin reductase 1, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Eckenroth, B.E. / Rould, M.A. / Hondal, R.J. / Everse, S.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2007
タイトル: Structural and Biochemical Studies Reveal Differences in the Catalytic Mechanisms of Mammalian and Drosophila melanogaster Thioredoxin Reductases.
著者: Eckenroth, B.E. / Rould, M.A. / Hondal, R.J. / Everse, S.J.
履歴
登録2006年11月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
X: Thioredoxin Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)54,5213
ポリマ－52,9921
非ポリマー1,5292
水2,180121
1
X: Thioredoxin Reductase
ヘテロ分子

X: Thioredoxin Reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,0436
ポリマ－105,9852
非ポリマー3,0584
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation17_555x-y+1/3,-y+2/3,-z+2/31
Buried area11720 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area36210 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)151.487, 151.487, 134.259
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
詳細Head to tail homodimer. Second molecule generated by two-fold symmetry axis.

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要素

#1: タンパク質 Thioredoxin Reductase


分子量: 52992.371 Da / 分子数: 1 / 変異: E90D, A274S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Trxr-1 / プラスミド: pTYB1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): ER2566
参照: UniProt: Q53YG2, UniProt: P91938*PLUS, thioredoxin-disulfide reductase (NADPH)
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.01 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 200 mM Succinate, 22% PEG 6000, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 104 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MAR scanner 345 mm plate / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2006年5月18日 / 詳細: Xenocs FOX-2D Multilayer Mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→15 Å / Num. obs: 22987 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7.85 % / Rsym value: 0.059 / Net I/σ(I): 13.2
反射 シェル解像度: 2.4→2.49 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.78 / Num. unique all: 2075 / Rsym value: 0.422 / % possible all: 90.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MAR345345DTBデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H6V

1h6v


解像度: 2.4→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.922 / SU B: 17.136 / SU ML: 0.207 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.485 / ESU R Free: 0.279 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.247 2201 10.1 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.203 21869 93.84 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 49.14 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.7 Å20.85 Å20 Å2
2--1.7 Å20 Å2
3----2.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.49 Å0.43 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.51 Å0.49 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3670 0 92 121 3883
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0223845
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3592.0015242
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.155480
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.68524.248153
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.70715623
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.8651520
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.2596
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.022849
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2140.21764
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3040.22580
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2198
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.20.289
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1970.214
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4251.52442
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.76123828
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.1231637
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8364.51414
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 20

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.395-2.560.341180.311153115375.25
2.48-2.560.331290.28127986.81
2.56-2.630.351410.27127589.39
2.63-2.710.341580.27126092.26
2.71-2.80.341490.26124693.94
2.8-2.90.31320.24125294.34
2.9-30.311340.26117793.71
3-3.130.31340.24116494.54
3.13-3.260.331100.23112696.19
3.26-3.430.291300.21108397.43
3.43-3.60.271170.2107598.35
3.6-3.830.281190.298398.66
3.83-4.10.251130.1995698.89
4.1-4.40.22910.1989398.11
4.4-4.80.21020.1683399.05
4.8-5.40.23830.1775199.05
5.4-6.20.26830.269599.23
6.2-7.70.21680.2359299.4
7.7-10.50.23520.1851199.47
10.5-150.19380.1536499.26
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 112.153 Å / Origin y: 27.226 Å / Origin z: 53.487 Å
111213212223313233
T-0.1795 Å2-0.046 Å2-0.0359 Å2--0.1558 Å2-0.1342 Å2---0.0899 Å2
L1.0488 °20.2125 °20.3208 °2-1.4127 °2-0.4229 °2--2.9474 °2
S0.1832 Å °-0.0093 Å °-0.2672 Å °0.1033 Å °-0.0628 Å °0.0671 Å °0.6307 Å °-0.0278 Å °-0.1204 Å °
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Refine TLS-ID: 1 / Selection: ALL / Auth asym-ID: X

IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1A8 - 4888 - 488
2B489

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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