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- PDB-4zlk: Crystal structure of mouse myosin-5a in complex with calcium-boun... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4zlk
タイトルCrystal structure of mouse myosin-5a in complex with calcium-bound calmodulin
要素
  • Calmodulin
  • Unconventional myosin-Va
キーワードMOTOR PROTEIN/METAL BINDING PROTEIN / myosin / calmodulin / molecular motor / IQ motif / MOTOR PROTEIN-METAL BINDING PROTEIN complex
機能・相同性
機能・相同性情報


actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) ...actomyosin, myosin complex part / establishment of endoplasmic reticulum localization to postsynapse / axo-dendritic protein transport / positive regulation of cellular response to insulin stimulus / endoplasmic reticulum localization / melanosome localization / CaMK IV-mediated phosphorylation of CREB / Cam-PDE 1 activation / CREB1 phosphorylation through the activation of CaMKII/CaMKK/CaMKIV cascasde / Glycogen breakdown (glycogenolysis) / Activation of RAC1 downstream of NMDARs / Reduction of cytosolic Ca++ levels / Sodium/Calcium exchangers / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / CLEC7A (Dectin-1) induces NFAT activation / Synthesis of IP3 and IP4 in the cytosol / RHO GTPases activate PAKs / Calmodulin induced events / Inactivation, recovery and regulation of the phototransduction cascade / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / Calcineurin activates NFAT / eNOS activation / Ion transport by P-type ATPases / presynaptic endocytosis / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / locomotion involved in locomotory behavior / Protein methylation / melanin metabolic process / RAF activation / reactive gliosis / VEGFR2 mediated vascular permeability / RAS processing / negative regulation of calcium ion transmembrane transporter activity / Smooth Muscle Contraction / Ca2+ pathway / unconventional myosin complex / FCERI mediated Ca+2 mobilization / RHO GTPases activate IQGAPs / Extra-nuclear estrogen signaling / insulin-responsive compartment / RAF/MAP kinase cascade / melanosome transport / developmental pigmentation / negative regulation of dopamine secretion / PKA activation / regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / regulation of response to tumor cell / positive regulation of autophagic cell death / DAPK1-calmodulin complex / secretory granule localization / actin filament-based movement / Platelet degranulation / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / vesicle transport along actin filament / postsynaptic actin cytoskeleton / hair follicle maturation / melanocyte differentiation / melanin biosynthetic process / : / regulation of exocytosis / Stimuli-sensing channels / establishment of protein localization to mitochondrial membrane / actomyosin / Ion homeostasis / type 3 metabotropic glutamate receptor binding / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / ATP-dependent protein binding / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell migration / myosin complex / long-chain fatty acid biosynthetic process / insulin secretion / syntaxin-1 binding / odontogenesis / regulation of synaptic vesicle endocytosis / intermediate filament / negative regulation of high voltage-gated calcium channel activity / positive regulation of cyclic-nucleotide phosphodiesterase activity / regulation of synaptic vesicle exocytosis / organelle localization by membrane tethering / negative regulation of calcium ion export across plasma membrane / mitochondrion-endoplasmic reticulum membrane tethering / autophagosome membrane docking / microfilament motor activity / regulation of cardiac muscle cell action potential / response to corticosterone / pigmentation / dopamine metabolic process / positive regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / nitric-oxide synthase binding / exocytosis / negative regulation of ryanodine-sensitive calcium-release channel activity / protein phosphatase activator activity / cytoskeletal motor activity / : / calyx of Held / adenylate cyclase binding / catalytic complex / detection of calcium ion / regulation of cardiac muscle contraction / photoreceptor outer segment
類似検索 - 分子機能
Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. ...Myosin 5a, cargo-binding domain / Class V myosin, motor domain / Dilute domain / DIL domain / Dilute domain profile. / DIL / IQ calmodulin-binding motif / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin motor domain profile. / Myosin. Large ATPases. / IQ motif, EF-hand binding site / IQ motif profile. / : / Kinesin motor domain superfamily / EF-hand domain pair / EF-hand, calcium binding motif / EF-Hand 1, calcium-binding site / EF-hand calcium-binding domain. / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / EF-hand domain pair / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Calmodulin-1 / Calmodulin-2 / Unconventional myosin-Va
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.502 Å
データ登録者Shen, M. / Zhang, N. / Zheng, S. / Zhang, W.-B. / Zhang, H.-M. / Lu, Z. / Su, Q.P. / Sun, Y. / Ye, K. / Li, X.-D.
資金援助 中国, 5件
組織認可番号国
National Basic Research Program of China2013CB932802 中国
National Basic Research Program of China2012CB114102 中国
National Natural Science Foundation of China31171367 中国
National Natural Science Foundation of China31470791 中国
National Natural Science Foundation of China31325007 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Structural basis for calcium regulation of myosin 5 motor function
著者: Shen, M. / Zheng, S. / Zhang, W. / Lu, Z. / Ye, K. / Li, X.
履歴
登録2015年5月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月5日Group: Structure summary
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Unconventional myosin-Va
B: Calmodulin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)113,8416
ポリマ－113,6802
非ポリマー1604
水4,612256
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3100 Å2
ΔGint-60 kcal/mol
Surface area40200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.079, 99.455, 248.159
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Unconventional myosin-Va / myosin-5a / Dilute myosin heavy chain / non-muscle


分子量: 96827.820 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-791 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Myo5a, Dilute
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q99104
#2: タンパク質 Calmodulin / CaM


分子量: 16852.545 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
遺伝子: Calm1, Calm, Cam, Cam1, Calm2, Cam2, Camb, Calm3, Cam3, Camc
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P62204, UniProt: P0DP26*PLUS
#3: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 256 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.59 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100 mM Tris-HCl, pH7.5, 2 mM CaCl2, 2 mM DTT, 2 mM NaN3, 10% glycerol, 6% PEG 8000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年6月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. obs: 47736 / % possible obs: 97.4 % / 冗長度: 9.8 % / Rmerge(I) obs: 0.106 / Net I/av σ(I): 22.9 / Net I/σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.8.2_1309精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1OE9

1oe9


解像度: 2.502→48.849 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 24.14 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.246 2410 5.06 %
Rwork0.1964 --
obs0.1989 47657 97.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.502→48.849 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7027 0 4 256 7287
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0097171
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1579650
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0982700
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0471040
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051245
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5017-2.55280.35771260.25032414X-RAY DIFFRACTION88
2.5528-2.60830.30791320.2522494X-RAY DIFFRACTION94
2.6083-2.6690.31811290.2252506X-RAY DIFFRACTION92
2.669-2.73570.28431470.21042513X-RAY DIFFRACTION95
2.7357-2.80970.25441340.21542583X-RAY DIFFRACTION94
2.8097-2.89230.28611400.21852578X-RAY DIFFRACTION97
2.8923-2.98570.28161330.22722633X-RAY DIFFRACTION97
2.9857-3.09240.29481430.21532669X-RAY DIFFRACTION98
3.0924-3.21620.3031460.21582654X-RAY DIFFRACTION99
3.2162-3.36250.23761440.20732692X-RAY DIFFRACTION99
3.3625-3.53980.26171520.19972722X-RAY DIFFRACTION100
3.5398-3.76150.24361480.1952731X-RAY DIFFRACTION100
3.7615-4.05170.25021490.18562742X-RAY DIFFRACTION100
4.0517-4.45920.20791570.16752729X-RAY DIFFRACTION100
4.4592-5.10390.21341470.16172792X-RAY DIFFRACTION100
5.1039-6.42810.26291340.20372817X-RAY DIFFRACTION100
6.4281-48.85790.18591490.1862978X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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