[日本語] English
万見
- PDB-4z93: BRD4 bromodomain 2 in complex with gamma-carboline-containing com... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z93
タイトルBRD4 bromodomain 2 in complex with gamma-carboline-containing compound, number 18.
要素Bromodomain-containing protein 4
キーワードTRANSCRIPTION / Bromodomain
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : ...RNA polymerase II C-terminal domain binding / P-TEFb complex binding / negative regulation of DNA damage checkpoint / negative regulation by host of viral transcription / positive regulation of T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle / RNA polymerase II CTD heptapeptide repeat kinase activity / condensed nuclear chromosome / histone reader activity / : / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / transcription coregulator activity / p53 binding / chromosome / regulation of inflammatory response / histone binding / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / transcription coactivator activity / transcription cis-regulatory region binding / chromatin remodeling / protein serine/threonine kinase activity / DNA damage response / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / positive regulation of DNA-templated transcription / enzyme binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like ...Bromodomain protein 4, C-terminal / C-terminal domain of bromodomain protein 4 / Brdt, bromodomain, repeat I / Brdt, bromodomain, repeat II / NET domain superfamily / NET domain profile. / : / NET domain / Bromodomain extra-terminal - transcription regulation / Bromodomain-like / Histone Acetyltransferase; Chain A / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4LD / Bromodomain-containing protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.27 Å
データ登録者Meagher, J.L. / Stuckey, J.A.
引用ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Structure-Based Design of gamma-Carboline Analogues as Potent and Specific BET Bromodomain Inhibitors.
著者: Ran, X. / Zhao, Y. / Liu, L. / Bai, L. / Yang, C.Y. / Zhou, B. / Meagher, J.L. / Chinnaswamy, K. / Stuckey, J.A. / Wang, S.
履歴
登録2015年4月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月8日Group: Experimental preparation / Structure summary
改定 1.22023年9月27日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / entity_src_gen / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_validate_close_contact / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI ..._citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.32024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Bromodomain-containing protein 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,7353
ポリマ－13,2591
非ポリマー4762
水2,144119
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)51.862, 72.696, 32.115
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

-
要素

#1: タンパク質 Bromodomain-containing protein 4 / Protein HUNK1


分子量: 13259.451 Da / 分子数: 1 / 断片: bromodomain 2 (UNP residues 349-460) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BRD4, HUNK1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: O60885
#2: 化合物 ChemComp-4LD / 1-(3-cyclopropyl-5-methyl-1H-pyrazol-4-yl)-7-(3,5-dimethyl-1,2-oxazol-4-yl)-8-methoxy-5H-pyrido[4,3-b]indole / 1-(3-シクロプロピル-5-メチル-1H-ピラゾ-ル-4-イル)-7-(3,5-ジメチルイソオキサゾ-ル-4-イル)(以下略)


分子量: 413.472 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H23N5O2
#3: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 119 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.12 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: Peg 400, Imidizole, ATP

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 1.0782 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-300 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月12日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0782 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.27→50 Å / Num. obs: 32674 / % possible obs: 98.9 % / 冗長度: 6.2 % / Biso Wilson estimate: 15.52 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.045 / Χ2: 1.182 / Net I/av σ(I): 39.804 / Net I/σ(I): 13.9 / Num. measured all: 202248
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
1.27-1.296.10.32615610.73896.7
1.29-1.326.10.2816010.79799.5
1.32-1.346.20.24215850.80396.3
1.34-1.376.20.20915990.87999.9
1.37-1.46.20.17816230.85997.3
1.4-1.436.20.15515890.92499.8
1.43-1.476.20.13815940.98298
1.47-1.516.30.11916231.055100
1.51-1.556.30.10116191.23198.6
1.55-1.66.20.09516271.34799.9
1.6-1.666.30.08416371.37799.1
1.66-1.726.30.07516141.32199.4
1.72-1.86.30.06416531.27599.6
1.8-1.96.30.06216541.38999.8
1.9-2.026.20.05916401.63599.8
2.02-2.176.20.05516471.74799.9
2.17-2.396.30.04616611.46299.8
2.39-2.746.20.03916901.30499.8
2.74-3.456.20.03617141.15499.9
3.45-505.50.03617431.2796.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.2精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2OUO

2ouo


解像度: 1.27→29.77 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9675 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9604 / SU R Cruickshank DPI: 0.041 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.04 / SU Rfree Blow DPI: 0.044 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.043
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1845 1649 5.08 %RANDOM
Rwork0.1555 ---
obs0.1569 32482 98.97 %-
原子変位パラメータBiso max: 70.06 Å2 / Biso mean: 19.39 Å2 / Biso min: 8.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.7705 Å20 Å20 Å2
2--2.8781 Å20 Å2
3----1.1076 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.142 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.27→29.77 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数909 0 71 119 1099
Biso mean--21.23 31.16 -
残基数----112
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d521SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes23HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes323HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it1898HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion117SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact2139SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d1898HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg3418HARMONIC20.98
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.04
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion2.75
LS精密化 シェル解像度: 1.27→1.31 Å / Total num. of bins used: 16
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1944 158 5.44 %
Rwork0.1627 2748 -
all0.1644 2906 -
obs--98.97 %
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 10.1121 Å / Origin y: 2.5701 Å / Origin z: 0.4838 Å
111213212223313233
T-0.0152 Å2-0.0018 Å2-0.007 Å2--0.0194 Å20.0017 Å2---0.0246 Å2
L0.6145 °2-0.0107 °20.0829 °2-1.0676 °2-0.0874 °2--0.4554 °2
S0.0046 Å °0.0153 Å °-0.0335 Å °-0.0257 Å °-0.0033 Å °-0.0021 Å °-0.0167 Å °0.041 Å °-0.0013 Å °
精密化 TLSグループSelection details: { A|* }

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る