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万見
- PDB-4z8a: SH3-III of Drosophila Rim-binding protein bound to a Cacophony de... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z8a
タイトルSH3-III of Drosophila Rim-binding protein bound to a Cacophony derived peptide
要素
  • RIM-binding protein, isoform F
  • Voltage-dependent calcium channel type A subunit alpha-1
キーワードrim-binding protein / Synapse / Active Zone / SH3 domain / Cacophony peptide
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane potential in photoreceptor cell / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / Regulation of insulin secretion / presynaptic active zone organization / Pregnenolone biosynthesis / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle ...regulation of membrane potential in photoreceptor cell / Presynaptic depolarization and calcium channel opening / Regulation of insulin secretion / presynaptic active zone organization / Pregnenolone biosynthesis / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Norepinephrine Neurotransmitter Release Cycle / Glutamate Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / Acetylcholine Neurotransmitter Release Cycle / cytoskeleton of presynaptic active zone / cytoskeletal matrix organization at active zone / low voltage-gated calcium channel activity / courtship behavior / male courtship behavior, veined wing generated song production / positive regulation of synaptic assembly at neuromuscular junction / visual behavior / epithelial fluid transport / detection of light stimulus involved in visual perception / high voltage-gated calcium channel activity / presynaptic active zone cytoplasmic component / regulation of neurotransmitter secretion / neuromuscular synaptic transmission / neurotransmitter secretion / voltage-gated calcium channel complex / neuron remodeling / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / exocytosis / presynaptic active zone / calcium ion import across plasma membrane / autophagosome maturation / phototransduction / voltage-gated calcium channel activity / regulation of heart rate / adult locomotory behavior / calcium-mediated signaling / neuromuscular junction / calcium ion transmembrane transport / autophagy / neuron cellular homeostasis / calcium ion transport / basolateral plasma membrane / chemical synaptic transmission / apical plasma membrane / calcium ion binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
RIMS-binding protein, second SH3 domain / RIMS-binding protein, third SH3 domain / RIMS-binding protein 1/2/3 / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : ...RIMS-binding protein, second SH3 domain / RIMS-binding protein, third SH3 domain / RIMS-binding protein 1/2/3 / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit, IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage gated calcium channel IQ domain / Voltage-dependent calcium channel, alpha-1 subunit / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated domain / Voltage-dependent L-type calcium channel, IQ-associated / : / Variant SH3 domain / Variant SH3 domain / SH3 Domains / Voltage-dependent channel domain superfamily / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand calcium-binding domain profile. / EF-hand domain / Ion transport domain / Ion transport protein / Roll / Immunoglobulin-like fold / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
RIM-binding protein, isoform F / Voltage-dependent calcium channel type A subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.759 Å
データ登録者Driller, J.H. / Holton, N. / Siebert, M. / Boehme, A.M. / Wahl, M.C. / Sigrist, S.J. / Loll, B.
資金援助 ドイツ, 1件
組織認可番号国
German Research FoundationSfB 958 ドイツ
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: A high affinity RIM-binding protein/Aplip1 interaction prevents the formation of ectopic axonal active zones.
著者: Siebert, M. / Bohme, M.A. / Driller, J.H. / Babikir, H. / Mampell, M.M. / Rey, U. / Ramesh, N. / Matkovic, T. / Holton, N. / Reddy-Alla, S. / Gottfert, F. / Kamin, D. / Quentin, C. / ...著者: Siebert, M. / Bohme, M.A. / Driller, J.H. / Babikir, H. / Mampell, M.M. / Rey, U. / Ramesh, N. / Matkovic, T. / Holton, N. / Reddy-Alla, S. / Gottfert, F. / Kamin, D. / Quentin, C. / Klinedinst, S. / Andlauer, T.F. / Hell, S.W. / Collins, C.A. / Wahl, M.C. / Loll, B. / Sigrist, S.J.
履歴
登録2015年4月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年8月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月10日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_audit_support / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: RIM-binding protein, isoform F
B: Voltage-dependent calcium channel type A subunit alpha-1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,0102
ポリマ－10,0102
非ポリマー00
水1,982110
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1550 Å2
ΔGint-8 kcal/mol
Surface area6600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)52.130, 54.246, 73.582
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number23
Space group name H-MI222
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1654-

HOH

21B-1832-

HOH

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要素

#1: タンパク質 RIM-binding protein, isoform F


分子量: 8363.335 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 1443-1507 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
遺伝子: Rbp, Dmel_CG43073 / プラスミド: pGex6p1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A0B4JDC9
#2: タンパク質・ペプチド Voltage-dependent calcium channel type A subunit alpha-1 / Protein cacophony / Protein nightblind A / Protein no-on-transient B / Dmca1A


分子量: 1646.976 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1688-1702 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: N-terminus is acetylated, C-terminus is amidated
由来: (合成) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
参照: UniProt: P91645
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 110 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.66 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 100 mM MES pH 6.5, 200mM Lithiumsulfat, 30% (v/v) PEG 400

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 0.91841 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2013年11月13日
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91841 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→50 Å / Num. obs: 10690 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 5.6 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Net I/σ(I): 14.2
反射 シェル解像度: 1.75→1.86 Å / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.557 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 92.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.9_1692精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4Z88

4z88


解像度: 1.759→43.663 Å / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 位相誤差: 21.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2082 523 5 %Random selection
Rwork0.1585 ---
obs0.1611 10452 97.75 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.759→43.663 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数704 0 0 110 814
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.01762
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2051044
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d11.572304
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.051112
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007143
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.7592-1.93620.25731240.21622355X-RAY DIFFRACTION94
1.9362-2.21640.22651300.1652481X-RAY DIFFRACTION99
2.2164-2.79230.23391330.16182510X-RAY DIFFRACTION99
2.7923-43.67660.17681360.14112583X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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