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- PDB-4z68: Hybrid structural analysis of the Arp2/3 regulator Arpin identifi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z68
タイトルHybrid structural analysis of the Arp2/3 regulator Arpin identifies its acidic tail as a primary binding epitope
要素
  • GLU-ILE-ARG-GLU-GLN-GLY-ASP-GLY-ALA-GLU-ASP-GLU
  • Tankyrase-2
キーワードPROTEIN BINDING / cell migration / Arpin / Arp 2/3 / actin polymerization
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of actin nucleation / directional locomotion / XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity ...negative regulation of lamellipodium morphogenesis / negative regulation of actin nucleation / directional locomotion / XAV939 stabilizes AXIN / positive regulation of telomere capping / NAD+ ADP-ribosyltransferase / negative regulation of telomere maintenance via telomere lengthening / protein auto-ADP-ribosylation / protein localization to chromosome, telomeric region / NAD+-protein-aspartate ADP-ribosyltransferase activity / protein poly-ADP-ribosylation / NAD+-protein-glutamate ADP-ribosyltransferase activity / pericentriolar material / NAD+-protein mono-ADP-ribosyltransferase activity / NAD+ poly-ADP-ribosyltransferase activity / 転移酵素; グリコシル基を移すもの; 五炭糖残基を移すもの / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / nucleotidyltransferase activity / negative regulation of cell migration / TCF dependent signaling in response to WNT / Degradation of AXIN / Wnt signaling pathway / Regulation of PTEN stability and activity / protein polyubiquitination / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / nuclear envelope / lamellipodium / chromosome, telomeric region / Ub-specific processing proteases / Golgi membrane / perinuclear region of cytoplasm / enzyme binding / metal ion binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Arpin / Arp2/3-interacting proteins Arpin / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. ...Arpin / Arp2/3-interacting proteins Arpin / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain / Poly(ADP-ribose) polymerase catalytic domain / Poly(ADP-ribose) polymerase, catalytic domain / PARP catalytic domain profile. / SAM domain (Sterile alpha motif) / SAM domain profile. / Sterile alpha motif. / Sterile alpha motif domain / Sterile alpha motif/pointed domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Arpin / Poly [ADP-ribose] polymerase tankyrase-2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.859 Å
データ登録者Fetics, S.K. / Campanacci, V. / Dang, I. / Gautreau, A. / Cherfils, J.
資金援助 フランス, 1件
組織認可番号国
French National Research Agency フランス
引用ジャーナル: Structure / 年: 2016
タイトル: Hybrid Structural Analysis of the Arp2/3 Regulator Arpin Identifies Its Acidic Tail as a Primary Binding Epitope.
著者: Susan Fetics / Aurélien Thureau / Valérie Campanacci / Magali Aumont-Nicaise / Irène Dang / Alexis Gautreau / Javier Pérez / Jacqueline Cherfils /
要旨: Arpin is a newly discovered regulator of actin polymerization at the cell leading edge, which steers cell migration by exerting a negative control on the Arp2/3 complex. Arpin proteins have an acidic ...Arpin is a newly discovered regulator of actin polymerization at the cell leading edge, which steers cell migration by exerting a negative control on the Arp2/3 complex. Arpin proteins have an acidic tail homologous to the acidic motif of the VCA domain of nucleation-promoting factors (NPFs). This tail is predicted to compete with the VCA of NPFs for binding to the Arp2/3 complex, thereby mitigating activation and/or tethering of the complex to sites of actin branching. Here, we investigated the structure of full-length Arpin using synchrotron small-angle X-ray scattering, and of its acidic tail in complex with an ankyrin repeats domain using X-ray crystallography. The data were combined in a hybrid model in which the acidic tail extends from the globular core as a linear peptide and forms a primary epitope that is readily accessible in unbound Arpin and suffices to tether Arpin to interacting proteins with high affinity.
履歴
登録2015年4月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBE
改定 1.02015年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年1月27日Group: Database references
改定 1.22016年2月10日Group: Database references
改定 1.32017年9月6日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42024年1月10日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tankyrase-2
E: GLU-ILE-ARG-GLU-GLN-GLY-ASP-GLY-ALA-GLU-ASP-GLU
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,5344
ポリマ－18,3422
非ポリマー1922
水1,22568
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1500 Å2
ΔGint-19 kcal/mol
Surface area8180 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)29.543, 43.806, 107.637
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Tankyrase-2 / TANK2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 6 / ARTD6 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / ...TANK2 / ADP-ribosyltransferase diphtheria toxin-like 6 / ARTD6 / Poly [ADP-ribose] polymerase 5B / TNKS-2 / TRF1-interacting ankyrin-related ADP-ribose polymerase 2 / Tankyrase II / Tankyrase-like protein / Tankyrase-related protein


分子量: 16993.242 Da / 分子数: 1 / 断片: ankyrin repeats domain, UNP residues 490-644 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNKS2, PARP5B, TANK2, TNKL / プラスミド: pETG30A / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): Rosetta PlysS / 参照: UniProt: Q9H2K2, NAD+ ADP-ribosyltransferase
#2: タンパク質・ペプチド GLU-ILE-ARG-GLU-GLN-GLY-ASP-GLY-ALA-GLU-ASP-GLU


分子量: 1348.308 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q7Z6K5*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 68 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 35.22 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: ammonium sulfate, isopropanol / PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SOLEIL / ビームライン: PROXIMA 2 / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.859→40.574 Å / Num. obs: 12297 / % possible obs: 99.5 % / 冗長度: 7.8 % / Rmerge(I) obs: 0.098 / Net I/σ(I): 17.8
反射 シェル解像度: 1.859→1.97 Å / 冗長度: 7.9 % / Mean I/σ(I) obs: 5 / % possible all: 97

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX1.7.3_928精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3TWR

3twr


解像度: 1.859→40.574 Å / FOM work R set: 0.8757 / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 18.73 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2166 1230 10.01 %
Rwork0.1698 11063 -
obs0.1745 12293 99.45 %
溶媒の処理減衰半径: 0.86 Å / VDWプローブ半径: 1.1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 43.009 Å2 / ksol: 0.395 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 84.93 Å2 / Biso mean: 20.6 Å2 / Biso min: 8.48 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.3602 Å20 Å2-0 Å2
2--4.9973 Å2-0 Å2
3----0.637 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.859→40.574 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1250 0 10 68 1328
Biso mean--39.22 28.74 -
残基数----167
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061307
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0411780
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.067202
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005236
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.675470
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 9

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8591-1.93360.25161260.17031142126896
1.9336-2.02160.25451350.167712021337100
2.0216-2.12810.22271350.167912171352100
2.1281-2.26150.21021350.161212151350100
2.2615-2.43610.2111370.165912361373100
2.4361-2.68120.20451360.164912211357100
2.6812-3.0690.24771380.182812421380100
3.069-3.86620.20091390.16212531392100
3.8662-40.58410.20591490.1761335148499

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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