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- PDB-4z04: Crystal structure of a probable lactoylglutathione lyase from Bru... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4z04
タイトルCrystal structure of a probable lactoylglutathione lyase from Brucella melitensis in complex with glutathione
要素Glyoxalase/Bleomycin resistance /Dioxygenase superfamily protein
キーワードLYASE / SSGCID / Brucella melitensis / PROBABLE LACTOYLGLUTATHIONE LYASE / gutathione / Structural Genomics / Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease
機能・相同性
機能・相同性情報


dioxygenase activity / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase, domain 1 / 2,3-Dihydroxybiphenyl 1,2-Dioxygenase; domain 1 / Glyoxalase/fosfomycin resistance/dioxygenase domain / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dioxygenase superfamily / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain / Vicinal oxygen chelate (VOC) domain profile. / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/Dihydroxybiphenyl dioxygenase / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTATHIONE / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/dioxygenase domain
類似検索 - 構成要素
生物種Brucella abortus (ウシ流産菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.45 Å
データ登録者Seattle Structural Genomics Center for Infectious Disease (SSGCID)
引用ジャーナル: to be published
タイトル: Crystal structure of a probable lactoylglutathione lyase from Brucella melitensis in complex with glutathione
著者: Abendroth, J. / Clifton, M.C. / Lorimer, D.D. / Edwards, T.E.
履歴
登録2015年3月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年10月11日Group: Data collection / Derived calculations ...Data collection / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_struct_assembly ...entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / reflns_shell / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _reflns_shell.percent_possible_all / _struct_keywords.text
改定 1.22023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glyoxalase/Bleomycin resistance /Dioxygenase superfamily protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,0745
ポリマ－14,4651
非ポリマー6094
水2,198122
1
A: Glyoxalase/Bleomycin resistance /Dioxygenase superfamily protein
ヘテロ分子

A: Glyoxalase/Bleomycin resistance /Dioxygenase superfamily protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,14910
ポリマ－28,9312
非ポリマー1,2188
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_556-x,y,-z+11
Buried area2650 Å2
ΔGint-17 kcal/mol
Surface area10810 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)82.630, 39.500, 41.700
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 116.290, 90.000
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 , 1種, 1分子 A

#1: タンパク質 Glyoxalase/Bleomycin resistance /Dioxygenase superfamily protein / Glyoxalase/Bleomycin resistance protein/dioxygenase domain


分子量: 14465.282 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brucella abortus (strain 2308) (ウシ流産菌)
株: 2308 / 遺伝子: BAB1_1899, DK47_1237 / プラスミド: BrabA.17481.b.B1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q2YLQ3

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非ポリマー , 5種, 126分子

#2: 化合物 ChemComp-GSH / GLUTATHIONE / グルタチオン


分子量: 307.323 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N3O6S
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.8 %
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Molecular Dimensions, Morpheus e4: 30mM each: Di-Ethyleneglycol, Tri-Ethyleneglycol, TetraEthyleneglycol, Penta-Ethyleneglycol; 100mM Imidazole/MES pH 6.5; 12.5% each MPD (racemic), PEG 1K, ...詳細: Molecular Dimensions, Morpheus e4: 30mM each: Di-Ethyleneglycol, Tri-Ethyleneglycol, TetraEthyleneglycol, Penta-Ethyleneglycol; 100mM Imidazole/MES pH 6.5; 12.5% each MPD (racemic), PEG 1K, PEG 3350; BrabA.17481.b.B1.PS02324 at 21.7mg/ml with 8mM Gluathione; Cryo: direct; tray 261781e4; puck epp4-1

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-F / 波長: 0.97872 Å
検出器タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2015年3月12日
放射モノクロメーター: Diamond [111] / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97872 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.45→50 Å / Num. all: 21619 / Num. obs: 21264 / % possible obs: 98.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.96 % / Biso Wilson estimate: 15.47 Å2 / Rmerge F obs: 0.999 / Rmerge(I) obs: 0.034 / Rrim(I) all: 0.04 / Χ2: 1.012 / Net I/σ(I): 20.5 / Num. measured all: 84185
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
1.45-1.492.90.9140.3082.974138160114270.38389.1
1.49-1.530.960.2074.855163154615010.24697.1
1.53-1.570.9830.1616.786073149014890.18599.9
1.57-1.620.9860.1398.175946145214490.1699.8
1.62-1.670.9910.1110.345831142314170.12699.6
1.67-1.730.9930.09511.645600136313570.10999.6
1.73-1.80.9950.07814.275543134713460.0999.9
1.8-1.870.9970.06217.765184126112570.07199.7
1.87-1.960.9980.05121.95032122412190.05999.6
1.96-2.050.9980.04325.364828117011690.0599.9
2.05-2.160.9980.0428.734568112111120.04599.2
2.16-2.290.9990.03531.364369108010700.0499.1
2.29-2.450.9980.03533.7139709739690.0499.6
2.45-2.650.9990.03235.637319219230.037100
2.65-2.90.9990.03137.834448608480.03598.6
2.9-3.240.9990.02939.1931587827840.033100
3.24-3.740.9990.02641.6727196796730.0399.1
3.74-4.590.9990.02442.8224006015910.02798.3
4.59-6.480.9990.02441.4917604564510.02898.9
6.48-500.9980.02739.017282692120.03278.8

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解析

ソフトウェア
名称分類
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
BALBES位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
PHENIX精密化
PDB_EXTRACTデータ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4QB5

4qb5


解像度: 1.45→20.622 Å / SU ML: 0.11 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 16.11 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1611 1082 5.09 %Random selectiob
Rwork0.1337 20174 --
obs0.1351 21256 98.67 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 58.37 Å2 / Biso mean: 25.2326 Å2 / Biso min: 12.51 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.45→20.622 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数933 0 37 122 1092
Biso mean--21.42 34.98 -
残基数----124
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061030
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.021399
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.066137
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006187
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.687355
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.45-1.5160.18031370.14592327X-RAY DIFFRACTION92
1.516-1.59590.16261430.11562541X-RAY DIFFRACTION100
1.5959-1.69580.1581320.10892524X-RAY DIFFRACTION100
1.6958-1.82670.16671350.1122548X-RAY DIFFRACTION100
1.8267-2.01040.14341370.11592531X-RAY DIFFRACTION100
2.0104-2.3010.17171390.12542569X-RAY DIFFRACTION100
2.301-2.89770.17061300.15112549X-RAY DIFFRACTION100
2.8977-500.15461290.14182585X-RAY DIFFRACTION98

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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