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万見
- PDB-4yve: ROCK 1 bound to methoxyphenyl thiazole inhibitor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yve
タイトルROCK 1 bound to methoxyphenyl thiazole inhibitor
要素Rho-associated protein kinase 1
キーワードTRANSFERASE/TRANSFERASE INHIBITOR / kinase / dimer / dimerization / myosin / TRANSFERASE-TRANSFERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / podocyte cell migration / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of keratinocyte differentiation ...regulation of angiotensin-activated signaling pathway / apical constriction / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / podocyte cell migration / positive regulation of phosphatase activity / myoblast migration / positive regulation of connective tissue replacement / membrane to membrane docking / negative regulation of membrane protein ectodomain proteolysis / regulation of keratinocyte differentiation / response to transforming growth factor beta / negative regulation of myosin-light-chain-phosphatase activity / regulation of cell junction assembly / positive regulation of dephosphorylation / negative regulation of bicellular tight junction assembly / bleb / regulation of synapse maturation / negative regulation of amyloid precursor protein catabolic process / neuron projection arborization / bleb assembly / embryonic morphogenesis / leukocyte tethering or rolling / negative regulation of biomineral tissue development / negative regulation of phosphorylation / positive regulation of amyloid-beta clearance / regulation of establishment of endothelial barrier / RHO GTPases Activate ROCKs / negative regulation of motor neuron apoptotic process / regulation of stress fiber assembly / regulation of cell motility / actomyosin structure organization / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / response to angiotensin / aortic valve morphogenesis / regulation of establishment of cell polarity / RHOBTB1 GTPase cycle / regulation of synaptic vesicle endocytosis / motor neuron apoptotic process / RND3 GTPase cycle / cortical actin cytoskeleton organization / regulation of neuron differentiation / regulation of focal adhesion assembly / leukocyte cell-cell adhesion / RHOB GTPase cycle / tau-protein kinase activity / leukocyte migration / EPHA-mediated growth cone collapse / mRNA destabilization / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / Apoptotic cleavage of cellular proteins / RHOC GTPase cycle / negative regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of focal adhesion assembly / RHOH GTPase cycle / Rho protein signal transduction / mitotic cytokinesis / smooth muscle contraction / RHOA GTPase cycle / epithelial to mesenchymal transition / canonical NF-kappaB signal transduction / regulation of cell adhesion / positive regulation of autophagy / regulation of microtubule cytoskeleton organization / regulation of cell migration / ruffle / EPHB-mediated forward signaling / centriole / blood vessel diameter maintenance / negative regulation of angiogenesis / negative regulation of protein binding / protein localization to plasma membrane / regulation of actin cytoskeleton organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / tau protein binding / small GTPase binding / VEGFA-VEGFR2 Pathway / cytoplasmic stress granule / neuron projection development / G alpha (12/13) signalling events / lamellipodium / actin cytoskeleton organization / peptidyl-serine phosphorylation / secretory granule lumen / Potential therapeutics for SARS / positive regulation of MAPK cascade / cytoskeleton / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / Golgi membrane / protein phosphorylation / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / signal transduction / extracellular region / ATP binding / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain ...Rho-associated protein kinase 1, HR1 / ROCK, Rho binding domain / Rho-associated protein kinase 1/2 / Rho Binding / Rho-binding (RhoBD) domain profile. / HR1 rho-binding domain / REM-1 domain profile. / Zinc finger phorbol-ester/DAG-type profile. / Protein kinase C conserved region 1 (C1) domains (Cysteine-rich domains) / Protein kinase C-like, phorbol ester/diacylglycerol-binding domain / C1-like domain superfamily / Extension to Ser/Thr-type protein kinases / AGC-kinase, C-terminal / AGC-kinase C-terminal domain profile. / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / PH-like domain superfamily / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-4KK / Rho-associated protein kinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 3.4 Å
データ登録者Jacobs, M.D.
引用
ジャーナル: J.Med.Chem. / 年: 2015
タイトル: Design, Synthesis, and Structure-Activity Relationships of Pyridine-Based Rho Kinase (ROCK) Inhibitors.
著者: Green, J. / Cao, J. / Bandarage, U.K. / Gao, H. / Court, J. / Marhefka, C. / Jacobs, M. / Taslimi, P. / Newsome, D. / Nakayama, T. / Shah, S. / Rodems, S.
#1: ジャーナル: J. Biol. Chem. / 年: 2006
タイトル: The structure of dimeric ROCK I reveals the mechanism for ligand selectivity.
著者: Jacobs, M. / Hayakawa, K. / Swenson, L. / Bellon, S. / Fleming, M. / Taslimi, P. / Doran, J.
#2: ジャーナル: Bioorg. Med. Chem. Lett. / 年: 2018
タイトル: ROCK inhibitors 2. Improving potency, selectivity and solubility through the application of rationally designed solubilizing groups.
著者: Gao, H. / Marhefka, C. / Jacobs, M.D. / Cao, J. / Bandarage, U.K. / Green, J.
履歴
登録2015年3月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年6月17日Group: Database references
改定 1.22015年7月8日Group: Data collection
改定 1.32018年7月18日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / citation_author ...citation / citation_author / entity_src_gen / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Rho-associated protein kinase 1
B: Rho-associated protein kinase 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)96,6754
ポリマ－96,0252
非ポリマー6512
水1629
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-30 kcal/mol
Surface area34870 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)181.980, 181.980, 90.560
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Rho-associated protein kinase 1 / Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / ...Renal carcinoma antigen NY-REN-35 / Rho-associated / coiled-coil-containing protein kinase 1 / coiled-coil-containing protein kinase I / ROCK-I / p160 ROCK-1 / p160ROCK


分子量: 48012.285 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal kinase domain (UNP residues 6-415) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ROCK1 / プラスミド: pBEV10
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: Q13464, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物 ChemComp-4KK / 2-(3-methoxyphenyl)-N-[4-(pyridin-4-yl)-1,3-thiazol-2-yl]acetamide


分子量: 325.385 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H15N3O2S
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.71 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.45 mM protein, 5% PEG3350, 100 mM MES, 50 mM calcium chloride, 10 mM DTT

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年1月28日
放射モノクロメーター: double crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.4→29.78 Å / Num. obs: 23765 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 7.41 % / Biso Wilson estimate: 94.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.155 / Χ2: 2.29 / Net I/σ(I): 4.2 / Num. measured all: 178283 / Scaling rejects: 2109
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allΧ2Rejects% possible all
3.4-3.527.510.481.31798323941.326100
3.52-3.667.550.4071.61783123571.924499.7
3.66-3.837.540.3391.91800123752.58999.5
3.83-4.037.520.2932.21773923462.5410299.4
4.03-4.287.480.2282.81788123532.9326998.6
4.28-4.617.460.183.71794923523.2340898.1
4.61-5.077.430.1454.61789823502.5443697.8
5.07-5.87.440.1315.21776023562.1523898.7
5.8-7.297.340.1066.61786024271.784599.6
7.29-29.786.890.05612.21738124551.9947298

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
d*TREK7.1SSIデータ削減
d*TREK7.1SSIデータスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.11.6精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: PDB entry 2ETR

2etr


解像度: 3.4→19.86 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9051 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8771 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU Rfree Blow DPI: 0.427
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2443 1182 5.11 %RANDOM
Rwork0.2178 ---
obs0.2192 23114 96.65 %-
原子変位パラメータBiso max: 184.88 Å2 / Biso mean: 85.88 Å2 / Biso min: 20 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.726 Å20 Å20 Å2
2---7.726 Å20 Å2
3---15.4519 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.728 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.4→19.86 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6365 0 46 9 6420
Biso mean--79.6 45.78 -
残基数----783
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d2297SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes174HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes942HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it6569HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion802SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact7776SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d6569HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg8873HARMONIC21.13
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.75
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion21.7
LS精密化 シェル解像度: 3.4→3.55 Å / Total num. of bins used: 12
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3326 142 5.06 %
Rwork0.2598 2665 -
all0.2634 2807 -
obs--96.65 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.1974-1.75310.24011.8035-1.37012.87440.003-0.4737-0.23870.07010.30830.2741-0.0479-0.3235-0.3113-0.05530.16260.11740.1079-0.0113-0.291125.4692117.645327.8067
26.1899-1.10290.64570.7421-0.94120.0068-0.0835-0.7221-0.56220.27310.2238-0.0176-0.1722-0.3954-0.1402-0.03630.16820.06940.12040.1838-0.178242.8875104.63828.3673
33.20350.21610.45912.1540.92453.81110.05010.01050.2129-0.21850.1041-0.4891-0.45020.361-0.1542-0.05150.13870.0486-0.10090.0135-0.132568.2882109.331426.3199
43.88221.60030.88640.697-0.45770.8922-0.0557-0.5361-0.38110.3893-0.0512-0.1554-0.096-0.43610.10690.00240.2217-0.01380.09740.1629-0.249840.2441105.172630.8101
53.691-2.9006-0.88583.10711.58151.6132-0.0213-0.5213-0.00520.15130.1446-0.0223-0.27530.1733-0.1233-0.07730.12180.10980.1330.044-0.275126.3366123.07526.5264
65.9531-1.72880.8131.228-0.45180-0.0884-0.46850.61990.14280.2605-0.10250.02870.4074-0.17210.01850.2640.11080.0647-0.1115-0.20588.5983134.478921.245
73.5398-0.4152-1.08883.8026-0.54874.4558-0.04450.0318-0.49890.00920.00160.24310.610.02850.04290.15980.145-0.0295-0.2911-0.023-0.032-15.6889126.227921.0516
83.8780.16352.75421.2214-0.6117.3026-0.1519-0.27380.4690.22810.2610.14790.09850.5629-0.1091-0.0050.27120.16530.0328-0.0538-0.296410.4802136.321825.6397
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{A|1 - 71}A1 - 71
2X-RAY DIFFRACTION2{A|72 - 157}A72 - 157
3X-RAY DIFFRACTION3{A|158 - 356}A158 - 356
4X-RAY DIFFRACTION4{A|357 - 405}A357 - 405
5X-RAY DIFFRACTION5{B|1 - 71}B1 - 71
6X-RAY DIFFRACTION6{B|72 - 157}B72 - 157
7X-RAY DIFFRACTION7{B|158 - 356}B158 - 356
8X-RAY DIFFRACTION8{B|357 - 402}B357 - 402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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