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- PDB-4ytd: Crystal structure of the C-terminal Coiled Coil of mouse Bicaudal D1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ytd
タイトルCrystal structure of the C-terminal Coiled Coil of mouse Bicaudal D1
要素Protein bicaudal D homolog 1
キーワードTRANSPORT PROTEIN / Retrograde transport / Cytoplasmic dynein / Bicaudal D1 / Coiled Coil / CARGO BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of phospholipase C-activating G protein-coupled receptor signaling pathway / microtubule anchoring at microtubule organizing center / proteinase activated receptor binding / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / cytoskeletal anchor activity / dynein complex binding / stress granule assembly / Golgi apparatus
類似検索 - 分子機能
Bicaudal-D protein / Microtubule-associated protein Bicaudal-D
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Protein bicaudal D homolog 1
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.5 Å
データ登録者Terawaki, S. / Yoshikane, A. / Higuchi, Y. / Wakamatsu, K.
資金援助 日本, 4件
組織認可番号国
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology23121527 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology25121705 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology22770112 日本
Ministry of Education, Culture, Sports, Science and Technology25840017 日本
引用ジャーナル: Biochem.Biophys.Res.Commun. / 年: 2015
タイトル: Structural basis for cargo binding and autoinhibition of Bicaudal-D1 by a parallel coiled-coil with homotypic registry
著者: Terawaki, S.I. / Yoshikane, A. / Higuchi, Y. / Wakamatsu, K.
履歴
登録2015年3月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年4月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年5月6日Group: Database references
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.32024年11月6日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein bicaudal D homolog 1
B: Protein bicaudal D homolog 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,3096
ポリマ－23,9302
非ポリマー3804
水4,540252
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4730 Å2
ΔGint-68 kcal/mol
Surface area14700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.029, 36.825, 104.303
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 99.83, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1118-

HOH

21B-1075-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protein bicaudal D homolog 1 / Bic-D 1 / Bicaudal D1


分子量: 11964.788 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 711-808 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Bicd1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8BR07
#2: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 252 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.2
詳細: 48% MPD, 0.1 M Tris-HCL, 0.2 M ammonium phosphate, 10 mM TCEP

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-17A / 波長: 0.97924 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97924 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.5→50 Å / Num. obs: 35669 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 7.2 % / Net I/σ(I): 44.6
反射 シェル解像度: 1.5→1.53 Å

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.4_1496)精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.5→31.113 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.37 / 位相誤差: 21.1 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: the entry contains Friedel pairs in F_Plus/Minus columns
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2062 1928 5.6 %
Rwork0.1747 --
obs0.1765 34426 99.01 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.5→31.113 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1579 0 20 252 1851
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0131763
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3082397
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.201743
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.057274
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006312
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.4987-1.51690.22061380.19772156X-RAY DIFFRACTION89
1.5169-1.53610.24671310.18652138X-RAY DIFFRACTION93
1.5361-1.55640.28381230.17922292X-RAY DIFFRACTION97
1.5564-1.57770.21081190.17692348X-RAY DIFFRACTION98
1.5777-1.60020.21251540.17082305X-RAY DIFFRACTION99
1.6002-1.62410.22361320.16232232X-RAY DIFFRACTION100
1.6241-1.64950.19991430.1642461X-RAY DIFFRACTION100
1.6495-1.67650.22081370.16462320X-RAY DIFFRACTION100
1.6765-1.70540.22631580.16542268X-RAY DIFFRACTION100
1.7054-1.73640.20621250.16412458X-RAY DIFFRACTION100
1.7364-1.76980.27731400.15192246X-RAY DIFFRACTION100
1.7698-1.8060.2341430.15532319X-RAY DIFFRACTION100
1.806-1.84520.20681310.15962460X-RAY DIFFRACTION100
1.8452-1.88810.23681400.15022228X-RAY DIFFRACTION100
1.8881-1.93530.21721590.15132444X-RAY DIFFRACTION100
1.9353-1.98770.15331180.15312228X-RAY DIFFRACTION100
1.9877-2.04610.22881580.15372449X-RAY DIFFRACTION100
2.0461-2.11220.21741190.15642249X-RAY DIFFRACTION100
2.1122-2.18760.23051370.14852418X-RAY DIFFRACTION100
2.1876-2.27520.16411620.14312276X-RAY DIFFRACTION100
2.2752-2.37870.14151150.14852367X-RAY DIFFRACTION100
2.3787-2.50410.16341470.15622370X-RAY DIFFRACTION100
2.5041-2.66090.18281280.16462360X-RAY DIFFRACTION100
2.6609-2.86620.17821380.17662348X-RAY DIFFRACTION100
2.8662-3.15440.18371300.18362359X-RAY DIFFRACTION100
3.1544-3.61030.21611440.18752294X-RAY DIFFRACTION100
3.6103-4.54630.21681450.17392344X-RAY DIFFRACTION100
4.5463-31.120.25631410.25872260X-RAY DIFFRACTION96

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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