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万見
- PDB-3u1c: Anti-parallel dimer of N-terminal 98-aa fragment of smooth muscle... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3u1c
タイトルAnti-parallel dimer of N-terminal 98-aa fragment of smooth muscle tropomyosin alpha
要素Tropomyosin alpha-1 chain
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Anti-parallel coiled coil
機能・相同性
機能・相同性情報


Smooth Muscle Contraction / Striated Muscle Contraction / cytoskeletal protein binding / cardiac muscle contraction / actin filament organization / actin filament / actin filament binding / actin cytoskeleton / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity ...Smooth Muscle Contraction / Striated Muscle Contraction / cytoskeletal protein binding / cardiac muscle contraction / actin filament organization / actin filament / actin filament binding / actin cytoskeleton / protein heterodimerization activity / protein homodimerization activity / identical protein binding / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces - #340 / Tropomyosins signature. / Tropomyosin / Tropomyosin / Single alpha-helices involved in coiled-coils or other helix-helix interfaces / Up-down Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Tropomyosin alpha-1 chain
類似検索 - 構成要素
生物種Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Jampani, N. / Dominguez, R.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2012
タイトル: Structural analysis of smooth muscle tropomyosin alpha and beta isoforms.
著者: Rao, J.N. / Rivera-Santiago, R. / Li, X.E. / Lehman, W. / Dominguez, R.
履歴
登録2011年9月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年11月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tropomyosin alpha-1 chain
B: Tropomyosin alpha-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1922
ポリマ－23,1922
非ポリマー00
水2,684149
1
A: Tropomyosin alpha-1 chain

A: Tropomyosin alpha-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1922
ポリマ－23,1922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_465y-1,x+1,-z1
Buried area4830 Å2
ΔGint-44 kcal/mol
Surface area14070 Å2
手法PISA
2
B: Tropomyosin alpha-1 chain

B: Tropomyosin alpha-1 chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,1922
ポリマ－23,1922
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_664-y+1,-x+1,-z-1/21
Buried area4960 Å2
ΔGint-42 kcal/mol
Surface area14010 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.654, 76.654, 79.693
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-130-

HOH

21A-155-

HOH

31A-162-

HOH

41B-152-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Tropomyosin alpha-1 chain


分子量: 11595.910 Da / 分子数: 2 / 断片: unp residues 1-98 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / プラスミド: PTYB12 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P04268
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 149 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.52 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.26 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 0.1 M Sodium acetate, pH 4.0, 40 mM Calcium chloride, 32-35 % 2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11001
21001
放射光源
由来サイトビームラインID波長 (Å)
シンクロトロンAPS 17-ID10.9795
シンクロトロンCHESS A120.9772
検出器
タイプID検出器日付
DECTRIS PILATUS 6M1PIXEL2010年11月8日
2CCD2011年3月28日
放射
IDモノクロメータープロトコル単色(M)・ラウエ(L)散乱光タイプWavelength-ID
1Si (111) ChannelSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
2Si (111) ChannelSINGLE WAVELENGTHMx-ray1
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97951
20.97721
反射解像度: 1.75→25 Å / Num. all: 24608 / Num. obs: 23590 / % possible obs: 95.9 % / 冗長度: 17.76 % / Rmerge(I) obs: 0.0757 / Net I/σ(I): 24.9
反射 シェル解像度: 1.75→1.85 Å / 冗長度: 12.69 % / Rmerge(I) obs: 0.4364 / Mean I/σ(I) obs: 4.59 / Num. unique all: 3675 / % possible all: 94.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
JDirector(Rigaku)データ収集
ADSCQuantumデータ収集
SHELXD位相決定
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→25 Å / SU ML: 0.26 / σ(F): 0 / 位相誤差: 31.53 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2843 1049 5.03 %RANDOM
Rwork0.2457 ---
all0.2477 20857 --
obs0.2477 20857 92.24 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 54.254 Å2 / ksol: 0.378 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-8.4834 Å20 Å2-0 Å2
2--8.4834 Å20 Å2
3----16.9668 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1618 0 0 149 1767
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0091686
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.142258
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.714708
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.076251
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004309
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs% reflection obs (%)
1.8001-1.89490.43451220.33452268226876
1.8949-2.01360.34781450.30712693269389
2.0136-2.1690.31391530.26882920292097
2.169-2.38710.31271550.26692935293597
2.3871-2.73220.28711570.25142985298598
2.7322-3.44090.28331600.23053044304498
3.4409-25.10230.25071570.22832963296391
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
1-0.1202-0.1268-0.06420.2871-0.95871.3682-0.0986-0.0065-0.01280.080.0946-0.0051-0.3713-0.33610.02580.1760.00570.00560.23290.010.16524.778985.1503-3.7086
2-0.1011-0.0169-0.1506-0.00490.18140.9470.02480.0324-0.0481-0.04610.04270.0069-0.17570.16780.01740.36580.0821-0.01950.1944-0.03010.2198-20.685495.5393-23.2965
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A
2X-RAY DIFFRACTION2chain B

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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