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万見
- PDB-4ym4: Truncated Human TIFA in complex with its Thr9 phosphorylated N-te... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ym4
タイトルTruncated Human TIFA in complex with its Thr9 phosphorylated N-terminal peptide 1-15
要素(TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A) x 2
キーワードSIGNALING PROTEIN / Complex / FHA domian / adaptor
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / canonical NF-kappaB signal transduction / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / protein homooligomerization / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / innate immune response / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein / Forkhead-associated (FHA) domain profile. / FHA domain / Forkhead-associated (FHA) domain / SMAD/FHA domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 3.12 Å
データ登録者Weng, J.H. / Wei, T.Y.W. / Hsieh, Y.C. / Huang, C.C.F. / Wu, P.Y.G. / Chen, E.S.W. / Huang, K.F. / Chen, C.J. / Tsai, M.D.
資金援助 台湾, 2件
組織認可番号国
Academia Sinica 台湾
National Health Research Institutes 台湾
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2015
タイトル: Uncovering the Mechanism of Forkhead-Associated Domain-Mediated TIFA Oligomerization That Plays a Central Role in Immune Responses.
著者: Weng, J.H. / Hsieh, Y.C. / Huang, C.C. / Wei, T.Y. / Lim, L.H. / Chen, Y.H. / Ho, M.R. / Wang, I. / Huang, K.F. / Chen, C.J. / Tsai, M.D.
履歴
登録2015年3月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年10月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A
B: TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,3042
ポリマ－18,3042
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-3 kcal/mol
Surface area8490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)113.205, 113.205, 113.205
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number208
Space group name H-MP4232

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要素

#1: タンパク質 TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A / Putative MAPK-activating protein PM14 / Putative NF-kappa-B-activating protein 20 / TRAF2-binding protein


分子量: 16848.533 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 10-150 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TIFA, T2BP / プラスミド: pET43.1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q96CG3
#2: タンパク質・ペプチド TRAF-interacting protein with FHA domain-containing protein A / Thr9 phosphorylated N-terminal peptide


分子量: 1455.349 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP RESIDUES 1-12 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q96CG3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.76 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / 詳細: 2.1 M DL-malic acid pH7.0 / PH範囲: 6.5-7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSRRC / ビームライン: BL13B1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年10月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→20 Å / Num. obs: 4922 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 21.8 % / Rmerge(I) obs: 0.161 / Rpim(I) all: 0.035 / Rrim(I) all: 0.164 / Χ2: 0.947 / Net I/av σ(I): 23.556 / Net I/σ(I): 6.3 / Num. measured all: 107113
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _ / % possible all: 100

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2
3.1-3.2119.20.8854710.9040.2060.9090.955
3.21-3.3422.10.6714780.9390.1450.6870.954
3.34-3.4923.10.454740.9950.0950.4610.923
3.49-3.6723.10.3254780.9840.0690.3320.948
3.67-3.923.10.2144800.9940.0450.2190.985
3.9-4.222.80.1524790.9950.0320.1550.955
4.2-4.6222.50.0974880.9970.0210.0990.952
4.62-5.2722.20.0795000.9980.0170.0810.917
5.27-6.6121.30.0995130.9980.0220.1021.111
6.61-2018.80.045610.9990.0090.0410.769

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.7.0032精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化解像度: 3.12→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.926 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 0.004 / SU ML: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.354 / ESU R Free: 0.396 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2386 226 4.7 %RANDOM
Rwork0.2134 ---
obs0.2145 4543 99.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 186.46 Å2 / Biso mean: 44.632 Å2 / Biso min: 16.05 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.12→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1240 0 0 0 1240
残基数----153
LS精密化 シェル解像度: 3.121→3.202 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.321 17 -
Rwork0.316 324 -
all-341 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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