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- PDB-4yiv: Crystal structure of engineered TgAMA1 lacking the DII loop -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yiv
タイトルCrystal structure of engineered TgAMA1 lacking the DII loop
要素Apical membrane antigen AMA1
キーワードIMMUNE SYSTEM / Apicomplexa / invasion / moving junction / parasite / protein engineering / PAN domain
機能・相同性
機能・相同性情報


Apical membrane antigen 1 / Apical membrane antigen 1 / Apical membrane antigen 1 / Hepatocyte Growth Factor / Hepatocyte Growth Factor / 3-Layer(bba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / Apical membrane antigen AMA1
類似検索 - 構成要素
生物種Toxoplasma gondii ME49 (トキソプラズマ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.93 Å
データ登録者Parker, M.L. / Boulanger, M.J.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP82915 カナダ
引用ジャーナル: Plos One / 年: 2015
タイトル: An Extended Surface Loop on Toxoplasma gondii Apical Membrane Antigen 1 (AMA1) Governs Ligand Binding Selectivity.
著者: Parker, M.L. / Boulanger, M.J.
履歴
登録2015年3月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年5月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22019年11月20日Group: Derived calculations / カテゴリ: pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.name / _chem_comp.type ..._chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.62024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Apical membrane antigen AMA1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,94211
ポリマ－46,0641
非ポリマー87810
水4,197233
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)89.050, 89.050, 124.970
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-658-

HOH

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 2分子 A

#1: タンパク質 Apical membrane antigen AMA1


分子量: 46064.297 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 64-484 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Toxoplasma gondii ME49 (トキソプラズマ)
遺伝子: TGME49_255260 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: S8GKS3
#2: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 5種, 242分子

#3: 化合物 ChemComp-CD / CADMIUM ION


分子量: 112.411 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cd
#4: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#5: 化合物 ChemComp-CO / COBALT (II) ION


分子量: 58.933 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Co
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 233 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細The authors state that twenty residues of the DII loop (HTYPLTSQASWNDWWPLHQS) were replaced with a ...The authors state that twenty residues of the DII loop (HTYPLTSQASWNDWWPLHQS) were replaced with a Gly-Ser linker (GSGSGSG).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.69 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.26 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 5 mM cobalt (II) chloride hexahydrate, 5 mM nickel (II) chloride hexahydrate, 5 mM cadmium chloride hydrate, 5 mM magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M Hepes pH 7.5, 12% PEG 3350, 2% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL12-2 / 波長: 0.9795 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年4月18日
放射モノクロメーター: Liquid nitrogen-cooled double crystal, non fixed exit slit
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9795 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.93→56.24 Å / Num. all: 38493 / Num. obs: 38493 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.7 % / Biso Wilson estimate: 27.1 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.081 / Net I/σ(I): 13.8
反射 シェル解像度: 1.93→2.11 Å / 冗長度: 7.9 % / Rmerge(I) obs: 0.494 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 91.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
Cootモデル構築
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Y8T

2y8t


解像度: 1.93→39.824 Å / SU ML: 0.17 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.42 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1951 1920 5 %Random selection
Rwork0.1762 36465 --
obs0.1771 38385 99.79 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 101.35 Å2 / Biso mean: 36.4114 Å2 / Biso min: 15.25 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.93→39.824 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2929 0 19 233 3181
Biso mean--41.65 38.65 -
残基数----375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0123042
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3564110
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.055432
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007540
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.351129
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.9301-1.97840.26271280.21512547267599
1.9784-2.03180.24411460.202925402686100
2.0318-2.09160.22231250.192825592684100
2.0916-2.15910.22751280.186725762704100
2.1591-2.23630.24021490.184725602709100
2.2363-2.32580.21371400.175925702710100
2.3258-2.43170.21071230.168225872710100
2.4317-2.55980.20611410.169525872728100
2.5598-2.72020.20771470.174525772724100
2.7202-2.93020.21091250.170626092734100
2.9302-3.22490.17991640.167325942758100
3.2249-3.69130.181390.168126512790100
3.6913-4.64950.17511400.155426702810100
4.6495-39.83280.17611250.198328382963100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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