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万見
- PDB-6xgp: YSD1_17 major capsid protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6xgp
タイトルYSD1_17 major capsid protein
要素YSD1_17 major capsid protein
キーワードVIRAL PROTEIN / capsid protein
機能・相同性capsid protein of prophage fold / capsid protein of prophage domain / Major capsid protein GpE / Phage major capsid protein E / viral capsid / host cell cytoplasm / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / Major capsid protein
機能・相同性情報
生物種Bacteriophage sp. (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Grinter, R. / Hardy, J.M. / Dunstan, R. / Lithgow, T.J. / Coulibaly, F.J.
資金援助 オーストラリア, 英国, 4件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1092262 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FL130100038 オーストラリア
Australian Research Council (ARC)FL130100038 オーストラリア
Wellcome Trust106077/Z/14/Z 英国
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2020
タイトル: The architecture and stabilisation of flagellotropic tailed bacteriophages.
著者: Joshua M Hardy / Rhys A Dunstan / Rhys Grinter / Matthew J Belousoff / Jiawei Wang / Derek Pickard / Hariprasad Venugopal / Gordon Dougan / Trevor Lithgow / Fasséli Coulibaly /
要旨: Flagellotropic bacteriophages engage flagella to reach the bacterial surface as an effective means to increase the capture radius for predation. Structural details of these viruses are of great ...Flagellotropic bacteriophages engage flagella to reach the bacterial surface as an effective means to increase the capture radius for predation. Structural details of these viruses are of great interest given the substantial drag forces and torques they face when moving down the spinning flagellum. We show that the main capsid and auxiliary proteins form two nested chainmails that ensure the integrity of the bacteriophage head. Core stabilising structures are conserved in herpesviruses suggesting their ancestral origin. The structure of the tail also reveals a robust yet pliable assembly. Hexameric rings of the tail-tube protein are braced by the N-terminus and a β-hairpin loop, and interconnected along the tail by the splayed β-hairpins. By contrast, we show that the β-hairpin has an inhibitory role in the tail-tube precursor, preventing uncontrolled self-assembly. Dyads of acidic residues inside the tail-tube present regularly-spaced motifs well suited to DNA translocation into bacteria through the tail.
履歴
登録2020年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02020年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12020年8月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.identifier_ORCID / _citation_author.name
改定 1.22023年10月18日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YSD1_17 major capsid protein
B: YSD1_17 major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,8912
ポリマ－79,8912
非ポリマー00
水82946
1
A: YSD1_17 major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9461
ポリマ－39,9461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: YSD1_17 major capsid protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,9461
ポリマ－39,9461
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)54.396, 91.994, 89.032
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 102.420, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 YSD1_17 major capsid protein


分子量: 39945.598 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacteriophage sp. (ファージ) / 遺伝子: YSD1_17, SAMEA3317914_00017 / プラスミド: pET21a / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / Variant (発現宿主): C41 / 参照: UniProt: A0A498U580
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 46 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.72 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.83 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 4 % PEG3350, 20 % glycerol, 0.2 M NaBr and 0.1 M MOPS-HEPES buffer (pH 7.5)

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2016年4月24日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→46.01 Å / Num. obs: 26350 / % possible obs: 99.6 % / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 39.16 Å2 / CC1/2: 0.983 / Rmerge(I) obs: 0.106 / Rpim(I) all: 0.106 / Rrim(I) all: 0.149 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2.6→2.69 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.734 / Mean I/σ(I) obs: 1.4 / Num. unique obs: 2620 / CC1/2: 0.438 / Rpim(I) all: 0.734 / Rrim(I) all: 1.038 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER精密化
XDS20151015データ削減
Aimless0.7.3データスケーリング
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
PHASER2.6.0位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3BQW

3bqw


解像度: 2.6→30.83 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8787 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8277 / SU R Cruickshank DPI: 0.565 / 交差検証法: THROUGHOUT / SU R Blow DPI: 0.51 / SU Rfree Blow DPI: 0.289 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.299
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2581 1285 4.88 %RANDOM
Rwork0.2193 ---
obs0.2211 26349 99.57 %-
原子変位パラメータBiso max: 132.59 Å2 / Biso mean: 44.5 Å2 / Biso min: 7.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--6.0913 Å20 Å20.6029 Å2
2--13.8105 Å20 Å2
3----7.7192 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.378 Å
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.6→30.83 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5208 0 0 46 5254
Biso mean---28.54 -
残基数----657
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1825SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes138HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes760HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it5324HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion669SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5712SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d5324HARMONIC20.01
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg7209HARMONIC21.14
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion2.87
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion20.04
LS精密化 シェル解像度: 2.6→2.71 Å / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 13
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2874 169 5.67 %
Rwork0.2343 2809 -
all0.2374 2978 -
obs--99.57 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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