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- PDB-6mv2: 2.05A resolution structure of the CS-b5R domains of human Ncb5or ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6mv2
タイトル2.05A resolution structure of the CS-b5R domains of human Ncb5or (NADP+ form)
要素Cytochrome b5 reductase 4
キーワードOXIDOREDUCTASE / NCB5OR / ELECTRON TRANSFER / REDOX / HEME / ENDOPLASMIC RETICULUM / FLAVOPROTEIN / IRON / METAL-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


cytochrome-b5 reductase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, heme protein as acceptor / detection of oxygen / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / cell development / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / bicarbonate transport / insulin secretion / superoxide metabolic process / reactive oxygen species metabolic process ...cytochrome-b5 reductase / oxidoreductase activity, acting on NAD(P)H, heme protein as acceptor / detection of oxygen / cytochrome-b5 reductase activity, acting on NAD(P)H / cell development / NAD(P)H oxidase H2O2-forming activity / bicarbonate transport / insulin secretion / superoxide metabolic process / reactive oxygen species metabolic process / Erythrocytes take up carbon dioxide and release oxygen / glucose homeostasis / response to antibiotic / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Cytochrome b5 reductase 4, p23 domain / : / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / Cytochrome b5, heme-binding site / Cytochrome b5 family, heme-binding domain signature. / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain ...Cytochrome b5 reductase 4, p23 domain / : / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / Cytochrome b5, heme-binding site / Cytochrome b5 family, heme-binding domain signature. / Flavoprotein pyridine nucleotide cytochrome reductase-like, FAD-binding domain / Oxidoreductase FAD-binding domain / Cytochrome b5 family, heme-binding domain profile. / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain / Cytochrome b5-like heme/steroid binding domain superfamily / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Cytochrome b5-like Heme/Steroid binding domain / Nucleotide-binding domain of ferredoxin-NADP reductase (FNR) module / HSP20-like chaperone / Translation factors / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Oxidoreductase FAD/NAD(P)-binding / Oxidoreductase NAD-binding domain / FAD-binding domain, ferredoxin reductase-type / Ferredoxin-NADP reductase (FNR), nucleotide-binding domain / Ferredoxin reductase-type FAD binding domain profile. / Riboflavin synthase-like beta-barrel / Beta Barrel / Immunoglobulin-like / Sandwich / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / Cytochrome b5 reductase 4
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Battaile, K.P. / Benson, D.R. / Cooper, A. / Gao, P. / Zhu, H.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)P30GM110761 米国
引用ジャーナル: Acta Crystallogr D Struct Biol / 年: 2019
タイトル: Crystal structures of the naturally fused CS and cytochrome b5reductase (b5R) domains of Ncb5or reveal an expanded CS fold, extensive CS-b5R interactions and productive binding of the ...タイトル: Crystal structures of the naturally fused CS and cytochrome b5reductase (b5R) domains of Ncb5or reveal an expanded CS fold, extensive CS-b5R interactions and productive binding of the NAD(P)+nicotinamide ring.
著者: Benson, D.R. / Lovell, S. / Mehzabeen, N. / Galeva, N. / Cooper, A. / Gao, P. / Battaile, K.P. / Zhu, H.
履歴
登録2018年10月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02019年7月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年7月24日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32023年10月11日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome b5 reductase 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,6483
ポリマ－42,1201
非ポリマー1,5292
水3,981221
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.265, 68.842, 57.630
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.430, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome b5 reductase 4 / Flavohemoprotein b5/b5R / b5+b5R / N-terminal cytochrome b5 and cytochrome b5 oxidoreductase domain- ...Flavohemoprotein b5/b5R / b5+b5R / N-terminal cytochrome b5 and cytochrome b5 oxidoreductase domain-containing protein / cb5/cb5R


分子量: 42119.504 Da / 分子数: 1 / 断片: CS-b5R domains (residues 164-521) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYB5R4, NCB5OR / プラスミド: pET19b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) pLysS-RARE / 参照: UniProt: Q7L1T6, cytochrome-b5 reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / FAD


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 化合物 ChemComp-NAP / NADP NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / 2'-MONOPHOSPHOADENOSINE 5'-DIPHOSPHORIBOSE


分子量: 743.405 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H28N7O17P3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 221 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.19 % / Mosaicity: 0.17 °
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7 / 詳細: 10% (w/v) PEG 6000, 0.1 M Hepes, 0.3 M NDSB-195

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 17-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2016年11月26日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→43.97 Å / Num. obs: 27467 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 27.68 Å2 / CC1/2: 0.996 / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 11.8 / Num. measured all: 92745
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique obsCC1/2Diffraction-ID% possible all
2.05-2.113.40.60121200.83199.9
8.94-43.973.20.033550.982198.6

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位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MRModel details: Phaser MODE: MR_AUTO
最高解像度最低解像度
Rotation5.96 Å43.35 Å
Translation5.96 Å43.35 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XDSデータ削減
Aimless0.5.29データスケーリング
PHASER2.7.17位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.24データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2EIX

2eix


解像度: 2.05→36.336 Å / SU ML: 0.22 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1 / 位相誤差: 24.8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2237 1370 4.99 %
Rwork0.1742 --
obs0.1768 27439 99.76 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å
原子変位パラメータBiso max: 85.81 Å2 / Biso mean: 34.7297 Å2 / Biso min: 16.28 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.05→36.336 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2777 0 101 221 3099
Biso mean--35.52 38.95 -
残基数----356
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0092958
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.14053
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.062471
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.006494
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.51734
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 10 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
2.0501-2.12340.25541020.243426232725
2.1234-2.20840.31811450.223225912736
2.2084-2.30890.26691460.207925792725
2.3089-2.43060.24151130.192426182731
2.4306-2.58280.26261550.191225732728
2.5828-2.78220.2551330.184926112744
2.7822-3.0620.24691530.184625922745
3.062-3.50480.22271580.174825782736
3.5048-4.41440.19751370.141626272764
4.4144-36.3420.17591280.15526772805

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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