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万見
- PDB-4yb5: Adenosine triphosphate phosphoribosyltransferase from Campylobact... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4yb5
タイトルAdenosine triphosphate phosphoribosyltransferase from Campylobacter jejuni in complex with the allosteric inhibitor histidine
要素ATP phosphoribosyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Phosphoribosyltransferase / hexamer / Histidine complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase activity / L-histidine biosynthetic process / magnesium ion binding / ATP binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta ...ATP phosphoribosyltransferase HisG, long form / Histidine biosynthesis HisG, C-terminal / HisG, C-terminal domain / ATP phosphoribosyltransferase HisG / ATP phosphoribosyltransferase, catalytic domain / ATP phosphoribosyltransferase, conserved site / ATP phosphoribosyltransferase / ATP phosphoribosyltransferase signature. / Alpha-Beta Plaits - #120 / Nitrogen regulatory PII-like, alpha/beta / Nitrogen regulatory protein PII/ATP phosphoribosyltransferase, C-terminal / Periplasmic binding protein-like II / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / Alpha-Beta Plaits / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HISTIDINE / : / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / TRIETHYLENE GLYCOL / THIOCYANATE ION / ATP phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Campylobacter jejuni (カンピロバクター)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.24 Å
データ登録者Mittelstaedt, G. / Moggre, G.-J. / Parker, E.J.
引用ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2016
タイトル: Campylobacter jejuni adenosine triphosphate phosphoribosyltransferase is an active hexamer that is allosterically controlled by the twisting of a regulatory tail.
著者: Mittelstadt, G. / Moggre, G.J. / Panjikar, S. / Nazmi, A.R. / Parker, E.J.
履歴
登録2015年2月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22017年11月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_struct_assembly_auth_evidence
改定 1.32018年9月5日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP phosphoribosyltransferase
B: ATP phosphoribosyltransferase
C: ATP phosphoribosyltransferase
D: ATP phosphoribosyltransferase
E: ATP phosphoribosyltransferase
F: ATP phosphoribosyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)204,40728
ポリマ－202,4486
非ポリマー1,96022
水2,306128
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: gel filtration, light scattering, equilibrium centrifugation, SAXS
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area28710 Å2
ΔGint-152 kcal/mol
Surface area66560 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)91.137, 123.216, 95.701
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 110.66, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
12A
22C
13A
23D
14A
24E
15A
25F
16B
26C
17B
27D
18B
28E
19B
29F
110C
210D
111C
211E
112C
212F
113D
213E
114D
214F
115E
215F

NCSドメイン領域:

Component-ID: _ / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: _ / Auth seq-ID: 5 - 299 / Label seq-ID: 6 - 300

Dom-IDEns-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
11AA
21BB
12AA
22CC
13AA
23DD
14AA
24EE
15AA
25FF
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26CC
17BB
27DD
18BB
28EE
19BB
29FF
110CC
210DD
111CC
211EE
112CC
212FF
113DD
213EE
114DD
214FF
115EE
215FF

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3
4
5
6
7
8
9
10
11
12
13
14
15
詳細Hexameric assembly in solution was confirmed by gel filtration, light scattering, analytic ultra centrifugation and SAXS experiments

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
ATP phosphoribosyltransferase / ATP-PRTase


分子量: 33741.254 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Campylobacter jejuni (strain RM1221) (カンピロバクター)
株: RM1221 / 遺伝子: hisG, CJE1769 / プラスミド: pDEST17 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q5HSJ4, ATP phosphoribosyltransferase

-
非ポリマー , 6種, 150分子

#2: 化合物
ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物
ChemComp-HIS / HISTIDINE / ヒスチジン-Nα,3-ジカチオン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 156.162 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H10N3O2
#5: 化合物 ChemComp-PGE / TRIETHYLENE GLYCOL / トリエチレングリコ-ル


分子量: 150.173 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O4
#6: 化合物 ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル


分子量: 106.120 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H10O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 128 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.48 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.47 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: Potassium Thiocyanate, BTP, PEG3350, histidine / Temp details: temperature controlled incubator

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データ収集

回折平均測定温度: 80 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.959 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年10月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.959 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.24→48.04 Å / Num. obs: 94235 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 2
反射 シェル解像度: 2.24→2.28 Å / 冗長度: 4.5 % / Rmerge(I) obs: 0.795 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 89.7

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0049精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
PHASER位相決定
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1H3D

1h3d


解像度: 2.24→48.04 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.935 / SU B: 7.843 / SU ML: 0.184 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.293 / ESU R Free: 0.212 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23907 4730 5 %RANDOM
Rwork0.20883 ---
obs0.21035 89475 98.92 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 48.288 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.28 Å20 Å21.81 Å2
2---1.67 Å20 Å2
3---1.23 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.24→48.04 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数13195 0 119 128 13442
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.01913471
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0060.0213363
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.477218204
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.264330636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.85851743
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.88324.756513
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.983152422
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.3871579
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0750.22204
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.02115040
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0050.022749
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it3.4944.6827031
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other3.4944.6827030
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.0637.0138747
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other5.0627.0138748
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it4.8255.2086440
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other4.8255.2086440
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other7.4387.5649458
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined9.36136.39814216
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other9.3636.39814217
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / タイプ: interatomic distance / Weight position: 0.05

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Rms dev position (Å)
11A168200.08
12B168200.08
21A166260.08
22C166260.08
31A169380.08
32D169380.08
41A165580.08
42E165580.08
51A165110.09
52F165110.09
61B169080.08
62C169080.08
71B168970.09
72D168970.09
81B167390.08
82E167390.08
91B168230.08
92F168230.08
101C167010.09
102D167010.09
111C164750.09
112E164750.09
121C166740.09
122F166740.09
131D167260.08
132E167260.08
141D166610.09
142F166610.09
151E167930.08
152F167930.08
LS精密化 シェル解像度: 2.238→2.296 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.37 317 -
Rwork0.35 6201 -
obs--92.82 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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