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- PDB-4y93: Crystal structure of the PH-TH-kinase construct of Bruton's tyros... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y93
タイトルCrystal structure of the PH-TH-kinase construct of Bruton's tyrosine kinase (Btk)
要素Non-specific protein-tyrosine kinase,Non-specific protein-tyrosine kinase
キーワードTRANSFERASE / PH-TH / Btk / tyrosine kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


FCERI mediated Ca+2 mobilization / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / DAP12 signaling / B cell affinity maturation / cellular response to interleukin-7 / G alpha (12/13) signalling events / G beta:gamma signalling through BTK / negative regulation of cytokine production ...FCERI mediated Ca+2 mobilization / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / DAP12 signaling / B cell affinity maturation / cellular response to interleukin-7 / G alpha (12/13) signalling events / G beta:gamma signalling through BTK / negative regulation of cytokine production / G alpha (q) signalling events / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / phospholipase activator activity / negative regulation of B cell proliferation / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / phospholipase binding / cell maturation / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / T cell receptor signaling pathway / cytoplasmic vesicle / adaptive immune response / intracellular signal transduction / membrane raft / ATP binding / identical protein binding / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / : / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / : / PH domain / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / PH-like domain superfamily / Tyrosine-protein kinase, active site / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-746 / Tyrosine-protein kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 1.695 Å
データ登録者Wang, Q. / Kuriyan, J.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)AI091580 米国
Howard Hughes Medical Institute (HHMI) 米国
Cancer Research Institute 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Autoinhibition of Bruton's tyrosine kinase (Btk) and activation by soluble inositol hexakisphosphate.
著者: Wang, Q. / Vogan, E.M. / Nocka, L.M. / Rosen, C.E. / Zorn, J.A. / Harrison, S.C. / Kuriyan, J.
履歴
登録2015年2月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月27日Group: Advisory / Author supporting evidence ...Advisory / Author supporting evidence / Derived calculations / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_audit_support ...entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_keywords
Item: _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization ..._entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_keywords.text
改定 1.22019年11月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年2月28日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Non-specific protein-tyrosine kinase,Non-specific protein-tyrosine kinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,5784
ポリマ－51,8931
非ポリマー6853
水9,332518
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.328, 78.647, 157.569
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Non-specific protein-tyrosine kinase,Non-specific protein-tyrosine kinase


分子量: 51892.578 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-168, 384-658 / 変異: L542M, S543T, V555T, R562K, S564A, P565S, and Y617P / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bos taurus (ウシ) / 遺伝子: BTK / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q3ZC95, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-746 / 4-tert-butyl-N-[2-methyl-3-(4-methyl-6-{[4-(morpholin-4-ylcarbonyl)phenyl]amino}-5-oxo-4,5-dihydropyrazin-2-yl)phenyl]benzamide / CGI1746 / CGI-1746


分子量: 579.689 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H37N5O4
#4: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 518 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.39 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.43 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 200mM NaCl, 50mM MgCl2, 20% PEG3350, 1mM IP3 / PH範囲: 6.8

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2014年4月16日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.695→50 Å / Num. obs: 53359 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 7.9 % / Biso Wilson estimate: 15.35 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.121 / Rpim(I) all: 0.045 / Rrim(I) all: 0.129 / Χ2: 1.051 / Net I/av σ(I): 17.214 / Net I/σ(I): 9.8 / Num. measured all: 414976
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
1.695-1.767.50.77651690.8890.2930.8320.62198.7
1.76-1.837.70.60651940.9310.2240.6480.69898.5
1.83-1.917.80.48251810.9550.1760.5140.80198.6
1.91-2.027.90.30851900.9740.1130.3290.97198.5
2.02-2.147.80.21851880.9830.0810.2331.17499
2.14-2.317.80.1652390.9910.060.1711.43199.3
2.31-2.547.90.13152860.9910.0480.140.97899.6
2.54-2.917.90.11653520.9920.0430.1241.18899.9
2.91-3.6680.08853920.9950.0320.0941.32599.9
3.66-508.20.06656680.9970.0240.0711.245100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIXdev_1839精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化解像度: 1.695→43.678 Å / SU ML: 0.14 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 18.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.1948 2000 3.75 %
Rwork0.1571 51357 -
obs0.1585 53357 98.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 105.17 Å2 / Biso mean: 28.8452 Å2 / Biso min: 6.57 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.695→43.678 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3496 0 82 518 4096
Biso mean--21.98 32.57 -
残基数----429
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083643
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1564924
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.048519
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007620
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d15.0161373
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.695-1.73730.29361330.20623424355793
1.7373-1.78430.21841400.18453590373099
1.7843-1.83680.2061410.17333604374599
1.8368-1.89610.19711410.17043623376499
1.8961-1.96390.19681390.16433578371798
1.9639-2.04250.19731410.15553626376799
2.0425-2.13550.1961430.15273666380999
2.1355-2.2480.20241420.14593651379399
2.248-2.38890.18541430.141436813824100
2.3889-2.57330.18511440.142136893833100
2.5733-2.83220.17741440.155637023846100
2.8322-3.2420.21041470.152537633910100
3.242-4.0840.17821470.145137683915100
4.084-43.69280.19411550.170939924147100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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