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万見
- PDB-4y5u: Transcription factor -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4y5u
タイトルTranscription factor
要素Signal transducer and activator of transcription 6
キーワードTRANSCRIPTION / dimerization / innate immune / DNA binding
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of mast cell proliferation / mammary gland morphogenesis / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of type 2 immune response / T-helper 1 cell lineage commitment / STAT6-mediated induction of chemokines / interleukin-4-mediated signaling pathway / isotype switching to IgE isotypes / mammary gland epithelial cell proliferation / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT ...regulation of mast cell proliferation / mammary gland morphogenesis / positive regulation of isotype switching to IgE isotypes / negative regulation of type 2 immune response / T-helper 1 cell lineage commitment / STAT6-mediated induction of chemokines / interleukin-4-mediated signaling pathway / isotype switching to IgE isotypes / mammary gland epithelial cell proliferation / growth hormone receptor signaling pathway via JAK-STAT / cell surface receptor signaling pathway via JAK-STAT / Downstream signal transduction / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / defense response / transcription coactivator binding / cytokine-mediated signaling pathway / response to peptide hormone / RNA polymerase II transcription regulator complex / regulation of cell population proliferation / positive regulation of cold-induced thermogenesis / DNA-binding transcription activator activity, RNA polymerase II-specific / protein phosphatase binding / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / DNA-binding transcription factor activity, RNA polymerase II-specific / RNA polymerase II cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / DNA-binding transcription factor activity / regulation of transcription by RNA polymerase II / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
STAT6, C-terminal / STAT6, SH2 domain / STAT6 C-terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain ...STAT6, C-terminal / STAT6, SH2 domain / STAT6 C-terminal / STAT transcription factor, DNA-binding, N-terminal / STAT transcription factor, protein interaction / STAT transcription factor, all-alpha domain / STAT transcription factor, DNA-binding / : / STAT transcription factor, coiled-coil domain / STAT protein, DNA binding domain / STAT protein, protein interaction domain / Signal transducer and activator of transcription, linker domain / STAT protein, protein interaction domain / STAT transcription factor, N-terminal domain superfamily / Transcription factor STAT / STAT transcription factor, coiled coil / p53-like transcription factor, DNA-binding / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
NICKEL (II) ION / Signal transducer and activator of transcription 6
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.708 Å
データ登録者Li, J. / Niu, F. / Ouyang, S. / Liu, Z.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2016
タイトル: Structural basis for DNA recognition by STAT6
著者: Li, J. / Rodriguez, J.P. / Niu, F. / Pu, M. / Wang, J. / Hung, L.W. / Shao, Q. / Zhu, Y. / Ding, W. / Liu, Y. / Da, Y. / Yao, Z. / Yang, J. / Zhao, Y. / Wei, G.H. / Cheng, G. / Liu, Z.J. / Ouyang, S.
履歴
登録2015年2月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02016年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年11月2日Group: Database references
改定 1.22016年11月16日Group: Database references
改定 1.32016年11月30日Group: Database references
改定 1.42023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _citation.journal_id_CSD / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.62024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Signal transducer and activator of transcription 6
B: Signal transducer and activator of transcription 6
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)123,2143
ポリマ－123,1552
非ポリマー591
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2590 Å2
ΔGint-18 kcal/mol
Surface area43600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)66.152, 94.322, 179.362
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Signal transducer and activator of transcription 6 / IL-4 Stat


分子量: 61577.602 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 113-658 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: STAT6 / プラスミド: pMCSG7 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P42226
#2: 化合物 ChemComp-NI / NICKEL (II) ION


分子量: 58.693 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ni
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.33 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.28 %
結晶化温度: 289 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 0.1M imidazole (pH 7.5), 0.2M Li2SO4, 12% PEG3000

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRF / ビームライン: BL17U / 波長: 0.98 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月9日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 28460 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 5.2 % / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 17.68
反射 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / 冗長度: 5.3 % / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / Rsym value: 0.516 / % possible all: 95.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.8.2_1309)精密化
PHENIXモデル構築
PHASER位相決定
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1Y1U

1y1u


解像度: 2.708→46.361 Å / SU ML: 0.32 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 23.29 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2529 2000 7.03 %
Rwork0.1851 --
obs0.1899 28460 90.81 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.708→46.361 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7050 0 1 176 7227
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0087175
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.2379681
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d19.6272702
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0811099
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0051238
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.708-2.77570.29451070.19721410X-RAY DIFFRACTION69
2.7757-2.85070.29691220.1971620X-RAY DIFFRACTION79
2.8507-2.93460.30171300.19711719X-RAY DIFFRACTION85
2.9346-3.02930.27691420.19781882X-RAY DIFFRACTION91
3.0293-3.13760.28691450.19161919X-RAY DIFFRACTION93
3.1376-3.26310.28341460.19481927X-RAY DIFFRACTION94
3.2631-3.41160.27741450.1961921X-RAY DIFFRACTION94
3.4116-3.59140.27361470.16641954X-RAY DIFFRACTION94
3.5914-3.81630.22541460.17071925X-RAY DIFFRACTION93
3.8163-4.11080.20831460.1581933X-RAY DIFFRACTION92
4.1108-4.52420.24121460.15631928X-RAY DIFFRACTION93
4.5242-5.17810.20371480.16761960X-RAY DIFFRACTION93
5.1781-6.5210.26911610.212123X-RAY DIFFRACTION99
6.521-46.3680.23561690.21852239X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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