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Yorodumi- PDB-5kor: Arabidopsis thaliana fucosyltransferase 1 (FUT1) in complex with ... -
+Open data
-Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 5kor | |||||||||
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Title | Arabidopsis thaliana fucosyltransferase 1 (FUT1) in complex with GDP and a xylo-oligossacharide | |||||||||
Components | Galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase | |||||||||
Keywords | TRANSFERASE / fucosyltransferase / complex / XLLG | |||||||||
Function / homology | Function and homology information galactoside 2-alpha-L-fucosyltransferase activity / xyloglucan biosynthetic process / fucosyltransferase activity / cell wall biogenesis / Transferases; Glycosyltransferases; Hexosyltransferases / Golgi cisterna membrane / Golgi medial cisterna / cell wall organization / Golgi membrane / Golgi apparatus / protein homodimerization activity Similarity search - Function | |||||||||
Biological species | Arabidopsis thaliana (thale cress) | |||||||||
Method | X-RAY DIFFRACTION / SYNCHROTRON / MOLECULAR REPLACEMENT / Resolution: 2.2 Å | |||||||||
Authors | Rocha, J. / de Sanctis, D. / Breton, C. | |||||||||
Funding support | France, 1items
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Citation | Journal: Plant Cell / Year: 2016 Title: Structure of Arabidopsis thaliana FUT1 Reveals a Variant of the GT-B Class Fold and Provides Insight into Xyloglucan Fucosylation. Authors: Rocha, J. / Ciceron, F. / de Sanctis, D. / Lelimousin, M. / Chazalet, V. / Lerouxel, O. / Breton, C. | |||||||||
History |
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-Structure visualization
Structure viewer | Molecule: MolmilJmol/JSmol |
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-Downloads & links
-Download
PDBx/mmCIF format | 5kor.cif.gz | 750.5 KB | Display | PDBx/mmCIF format |
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PDB format | pdb5kor.ent.gz | 620.1 KB | Display | PDB format |
PDBx/mmJSON format | 5kor.json.gz | Tree view | PDBx/mmJSON format | |
Others | Other downloads |
-Validation report
Summary document | 5kor_validation.pdf.gz | 2.4 MB | Display | wwPDB validaton report |
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Full document | 5kor_full_validation.pdf.gz | 2.4 MB | Display | |
Data in XML | 5kor_validation.xml.gz | 71 KB | Display | |
Data in CIF | 5kor_validation.cif.gz | 99.4 KB | Display | |
Arichive directory | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ko/5kor ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ko/5kor | HTTPS FTP |
-Related structure data
Related structure data | 5kopSC S: Starting model for refinement C: citing same article (ref.) |
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Similar structure data |
-Links
-Assembly
Deposited unit |
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1 |
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2 |
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Unit cell |
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-Components
-Protein / Sugars , 2 types, 6 molecules ABCD
#1: Protein | Mass: 59390.199 Da / Num. of mol.: 4 / Fragment: UNP Residues 69-558 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Arabidopsis thaliana (thale cress) / Gene: FUT1, FT1, MUR2, At2g03220, T18E12.11 / Cell line (production host): High Five / Production host: Trichoplusia ni (cabbage looper) / References: UniProt: Q9SWH5, EC: 2.4.1.69 #2: Polysaccharide | Source method: isolated from a genetically manipulated source |
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-Non-polymers , 4 types, 627 molecules
#3: Chemical | ChemComp-GDP / #4: Chemical | ChemComp-EDO / #5: Chemical | #6: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: X-RAY DIFFRACTION / Number of used crystals: 1 |
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-Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.38 Å3/Da / Density % sol: 48.34 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 7.5 / Details: HEPES, PEG 8000, sodium chloride / PH range: 7.2-7.8 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: SYNCHROTRON / Site: ESRF / Beamline: ID23-2 / Wavelength: 0.87257 Å |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Jul 23, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.87257 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.2→49.28 Å / Num. obs: 113138 / % possible obs: 99.8 % / Redundancy: 4.4 % / Rsym value: 0.106 / Net I/σ(I): 8.3 |
Reflection shell | Resolution: 2.2→2.24 Å / Redundancy: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Rsym value: 0.554 / % possible all: 99.9 |
-Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: MOLECULAR REPLACEMENT Starting model: 5KOP Resolution: 2.2→39.678 Å / SU ML: 0.25 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0.01 / Phase error: 22.73
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.2→39.678 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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