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- PDB-4xzp: Crystal structure of the N-terminal domain of human galectin-4 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xzp
タイトルCrystal structure of the N-terminal domain of human galectin-4
要素Galectin-4
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / galectins / beta-galactosides binding
機能・相同性
機能・相同性情報


antibacterial peptide biosynthetic process / galactoside binding / carbohydrate binding / : / cell adhesion / extracellular space / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Galectin-like / Galactoside-binding lectin / Galectin / Galectin, carbohydrate recognition domain / Galactoside-binding lectin / Galactoside-binding lectin (galectin) domain profile. / Jelly Rolls - #200 / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.48 Å
データ登録者Rustiguel, J.K. / Nonato, M.C.
資金援助 ブラジル, 1件
組織認可番号国
Sao Paulo Research Foundation (FAPESP)2011/21811-1 and 2010/16153-2 ブラジル
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2016
タイトル: Full-length model of the human galectin-4 and insights into dynamics of inter-domain communication.
著者: Rustiguel, J.K. / Soares, R.O. / Meisburger, S.P. / Davis, K.M. / Malzbender, K.L. / Ando, N. / Dias-Baruffi, M. / Nonato, M.C.
履歴
登録2015年2月4日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02016年3月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年10月12日Group: Database references
改定 1.22019年4月17日Group: Author supporting evidence / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: diffrn_source / pdbx_audit_support ...diffrn_source / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list / pdbx_struct_special_symmetry
Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月1日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Galectin-4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,3472
ポリマ－19,3071
非ポリマー401
水3,135174
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area80 Å2
ΔGint-9 kcal/mol
Surface area7360 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)72.550, 72.550, 110.302
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

CA

21A-377-

HOH

31A-384-

HOH

41A-389-

HOH

51A-395-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 Galectin-4 / Gal-4 / Antigen NY-CO-27 / L-36 lactose-binding protein / L36LBP / Lactose-binding lectin 4


分子量: 19306.873 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 1-152 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: His-tagged protein / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LGALS4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P56470
#2: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 174 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.17 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.32 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Tris-HCl pH 8.5, 16% PEG 8000, 0.2 M calcium acetate hydrate
PH範囲: 8.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Diamond / ビームライン: I04-1 / 波長: 0.92 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 2M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年5月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.48→31.73 Å / Num. obs: 29321 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 11.9 % / Biso Wilson estimate: 17.07 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.056 / Rpim(I) all: 0.017 / Net I/σ(I): 23.5 / Num. measured all: 350098
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / 冗長度: 12.3 % / Rejects: _

解像度 (Å)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured allNum. unique allRpim(I) all% possible all
1.48-1.560.5324.85117041720.157100
4.68-31.730.03957.61339410880.01199.7

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
SCALA3.3.20データスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.9-1692精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2DYC

2dyc


解像度: 1.48→31.73 Å / SU ML: 0.13 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.38 / 位相誤差: 16.35 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.1839 1486 5.08 %random selection
Rwork0.1481 27776 --
obs0.15 29262 99.96 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 193.99 Å2 / Biso mean: 24.0987 Å2 / Biso min: 9.82 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.48→31.73 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1167 0 1 178 1346
Biso mean--12.48 36.11 -
残基数----148
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0061286
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1091769
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078180
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005234
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.162475
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11 / % reflection obs: 100 %

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all
1.48-1.52780.21921340.164424482582
1.5278-1.58240.19191320.142824702602
1.5824-1.64580.20861270.126924812608
1.6458-1.72070.16491100.12925142624
1.7207-1.81140.19341200.132225112631
1.8114-1.92480.18791440.139724822626
1.9248-2.07340.15771430.138224952638
2.0734-2.2820.18361340.150425262660
2.282-2.61210.20021480.163725342682
2.6121-3.29040.20531390.164425782717
3.2904-31.74050.16831550.14327372892

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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