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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 4xvu | ||||||||||||
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Title | Structure of Get3 bound to the transmembrane domain of Nyv1 | ||||||||||||
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![]() | HYDROLASE/TRANSPORT PROTEIN / membrane protein targeting complex / HYDROLASE-TRANSPORT PROTEIN complex | ||||||||||||
Function / homology | ![]() GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / Hydrolases; Acting on acid anhydrides / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / protein folding chaperone ...GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / Hydrolases; Acting on acid anhydrides / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / response to arsenic-containing substance / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to metal ion / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / unfolded protein binding / cellular response to oxidative stress / response to heat / endoplasmic reticulum membrane / Golgi apparatus / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / metal ion binding / cytosol Similarity search - Function | ||||||||||||
Biological species | ![]() ![]() ![]() synthetic construct (others) | ||||||||||||
Method | ![]() ![]() ![]() ![]() | ||||||||||||
![]() | Mateja, A. / Paduch, M. / Chang, H.-Y. / Szydlowska, A. / Kossiakoff, A.A. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J. | ||||||||||||
Funding support | ![]()
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![]() | ![]() Title: Protein targeting. Structure of the Get3 targeting factor in complex with its membrane protein cargo. Authors: Mateja, A. / Paduch, M. / Chang, H.Y. / Szydlowska, A. / Kossiakoff, A.A. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J. | ||||||||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 1.6 MB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 1.4 MB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4xtrC ![]() 4xwoC ![]() 2wojS ![]() 3pgfS C: citing same article ( S: Starting model for refinement |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 |
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Unit cell |
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Components
-Antibody , 2 types, 8 molecules CEIKDFJL
#2: Antibody | Mass: 24560.430 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens, synthetic construct Description: Obtained by phage display from a library of human IgG antibody fragment, the CDRs are completely synthetic Plasmid: RH2.2 / Production host: ![]() ![]() #3: Antibody | Mass: 23671.266 Da / Num. of mol.: 4 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) Homo sapiens, synthetic construct Description: Obtained by phage display from a library of human IgG antibody fragment, the CDRs are completely synthetic Plasmid: RH2.2 / Production host: ![]() ![]() |
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-Protein / Protein/peptide , 2 types, 6 molecules ABGHga
#1: Protein | Mass: 39392.605 Da / Num. of mol.: 4 / Mutation: D57N Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Strain: ATCC 204508 / S288c / Gene: GET3, ARR4, YDL100C, D2371 / Plasmid: pCDF1b / Production host: ![]() ![]() References: UniProt: Q12154, Hydrolases; Acting on acid anhydrides #4: Protein/peptide | Mass: 3166.895 Da / Num. of mol.: 2 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() Plasmid: pET28 / Production host: ![]() ![]() |
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-Non-polymers , 4 types, 818 molecules ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/ZN.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#5: Chemical | ChemComp-ATP / #6: Chemical | ChemComp-MG / #7: Chemical | #8: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Details
Sequence details | The sequence of the bound Nyv1 TMD peptide is: MGSHHHHHHSQKVKNITLLTFTIILFVSAAFMFFYLW However, due ...The sequence of the bound Nyv1 TMD peptide is: MGSHHHHHHS |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.25 Å3/Da / Density % sol: 45.36 % |
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Crystal grow | Temperature: 298 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / Details: 15% PEG 3350, 25 mM succinic acid pH 7.0 |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M-F / Detector: PIXEL / Date: Mar 10, 2014 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 0.9795 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.35→69.38 Å / Num. obs: 123349 / % possible obs: 95 % / Redundancy: 3.2 % / Net I/σ(I): 5.9 |
Reflection shell | Resolution: 2.35→2.43 Å / Redundancy: 3 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / % possible all: 85 |
-Phasing
Phasing | Method: ![]() |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 2woj, 3pgf Resolution: 2.35→69.376 Å / SU ML: 0.29 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 2 / Phase error: 24.47 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso max: 267.48 Å2 / Biso mean: 67.0967 Å2 / Biso min: 23.66 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: final / Resolution: 2.35→69.376 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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