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- PDB-2woj: ADP-AlF4 complex of S. cerevisiae GET3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2woj
タイトルADP-AlF4 complex of S. cerevisiae GET3
要素ATPASE GET3
キーワードHYDROLASE / TAIL-ANCHORED / MEMBRANE PROTEIN / TARGETING FACTOR / ENDOPLASMIC RETICULUM / GET3 / ATPASE / TRC40 / ATP-BINDING / GOLGI APPARATUS / ER-GOLGI TRANSPORT / NUCLEOTIDE-BINDING / ARSENICAL RESISTANCE / NUCLEUS / CYTOPLASM / TRANSPORT / ARSA / ARSENITE
機能・相同性
機能・相同性情報


GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein folding chaperone ...GET complex / pheromone-dependent signal transduction involved in conjugation with cellular fusion / tail-anchored membrane protein insertion into ER membrane / 加水分解酵素; 酸無水物に作用 / protein insertion into ER membrane / post-translational protein targeting to endoplasmic reticulum membrane / retrograde vesicle-mediated transport, Golgi to endoplasmic reticulum / response to arsenic-containing substance / response to metal ion / protein folding chaperone / guanyl-nucleotide exchange factor activity / unfolded protein binding / response to heat / cellular response to oxidative stress / endoplasmic reticulum membrane / endoplasmic reticulum / Golgi apparatus / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3, eukaryotic / Arsenical pump ATPase, ArsA/GET3 / Anion-transporting ATPase-like domain / Anion-transporting ATPase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / TETRAFLUOROALUMINATE ION / ATPase GET3
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.994 Å
データ登録者Mateja, A. / Szlachcic, A. / Downing, M.E. / Dobosz, M. / Mariappan, M. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2009
タイトル: The Structural Basis of Tail-Anchored Membrane Protein Recognition by Get3.
著者: Mateja, A. / Szlachcic, A. / Downing, M.E. / Dobosz, M. / Mariappan, M. / Hegde, R.S. / Keenan, R.J.
履歴
登録2009年7月26日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年8月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATPASE GET3
B: ATPASE GET3
C: ATPASE GET3
D: ATPASE GET3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)159,92318
ポリマ－157,5744
非ポリマー2,34914
水9,224512
1
C: ATPASE GET3
D: ATPASE GET3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9629
ポリマ－78,7872
非ポリマー1,1747
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7620 Å2
ΔGint-98.29 kcal/mol
Surface area23490 Å2
手法PISA
2
A: ATPASE GET3
B: ATPASE GET3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)79,9629
ポリマ－78,7872
非ポリマー1,1747
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7600 Å2
ΔGint-100.44 kcal/mol
Surface area24900 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)53.612, 82.628, 167.282
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.28, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質
ATPASE GET3 / GET3 / ARR4 / TRC40 / ASNA-1 / ATPASE SUBUNIT OF THE GET COMPLEX / ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE / ...GET3 / ARR4 / TRC40 / ASNA-1 / ATPASE SUBUNIT OF THE GET COMPLEX / ARSENICAL PUMP-DRIVING ATPASE / ARSENITE-TRANSLOCATING ATPASE / ARSENICAL RESISTANCE ATPASE / ARSENITE-TRANSPORTING ATPASE


分子量: 39393.590 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
プラスミド: PET28 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA2(DE3)/PLYSS / 参照: UniProt: Q12154, EC: 3.6.3.16

-
非ポリマー , 5種, 526分子

#2: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#3: 化合物
ChemComp-ALF / TETRAFLUOROALUMINATE ION / テトラフルオロアルミナ-ト


分子量: 102.975 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: AlF4
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 512 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化pH: 8.4
詳細: 33% PEG3350, 0.1 M TRIS PH 8.4, 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 75 MM NA/K TARTRATE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-G / 波長: 0.97856
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2008年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97856 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→50 Å / Num. obs: 94446 / % possible obs: 95.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 21.1
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 2.9 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / % possible all: 86.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PARTIAL MODEL DERIVED FROM SAD DATASET

解像度: 1.994→37.441 Å / SU ML: 0 / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 21.7 / 立体化学のターゲット値: ML
詳細: DISORDERED SIDECHAINS WERE MODELED STEREOCHEMICALLY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2127 4715 5 %
Rwork0.1759 --
obs0.1778 94446 95.75 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 57.944 Å2 / ksol: 0.363 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 47.39 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.9173 Å20 Å2-8.7466 Å2
2--0.0133 Å2-0 Å2
3----3.9307 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.994→37.441 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9368 0 134 512 10014
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0119694
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.33113068
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.3853639
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0881485
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0061641
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.9937-2.01640.28791150.25422452X-RAY DIFFRACTION78
2.0164-2.04010.2811540.23662690X-RAY DIFFRACTION88
2.0401-2.0650.27391500.22882729X-RAY DIFFRACTION87
2.065-2.09110.24751250.21572892X-RAY DIFFRACTION93
2.0911-2.11860.25451500.20882856X-RAY DIFFRACTION92
2.1186-2.14770.25931630.19812863X-RAY DIFFRACTION92
2.1477-2.17830.22921650.1952907X-RAY DIFFRACTION94
2.1783-2.21080.23611750.18632832X-RAY DIFFRACTION94
2.2108-2.24540.22371340.17572958X-RAY DIFFRACTION93
2.2454-2.28220.23371600.17842910X-RAY DIFFRACTION94
2.2822-2.32150.21471600.17642918X-RAY DIFFRACTION94
2.3215-2.36380.22271470.1762928X-RAY DIFFRACTION94
2.3638-2.40920.22091650.17182984X-RAY DIFFRACTION96
2.4092-2.45840.21491670.17543000X-RAY DIFFRACTION96
2.4584-2.51180.24981630.17713003X-RAY DIFFRACTION97
2.5118-2.57020.21411500.16963052X-RAY DIFFRACTION97
2.5702-2.63450.2011370.16413078X-RAY DIFFRACTION99
2.6345-2.70570.21581650.1643127X-RAY DIFFRACTION99
2.7057-2.78530.2131480.16693104X-RAY DIFFRACTION99
2.7853-2.87520.21131560.17213106X-RAY DIFFRACTION99
2.8752-2.97790.24231630.17943125X-RAY DIFFRACTION99
2.9779-3.09710.20441640.16893099X-RAY DIFFRACTION100
3.0971-3.23790.21671760.16193082X-RAY DIFFRACTION100
3.2379-3.40850.181590.15843154X-RAY DIFFRACTION100
3.4085-3.62190.19661610.15153112X-RAY DIFFRACTION100
3.6219-3.90130.18591650.15233136X-RAY DIFFRACTION100
3.9013-4.29340.18331630.15923129X-RAY DIFFRACTION100
4.2934-4.91350.1991710.15673165X-RAY DIFFRACTION100
4.9135-6.1860.21821700.18733148X-RAY DIFFRACTION100
6.186-37.44750.20871740.20583192X-RAY DIFFRACTION99
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.6791-0.52330.49782.22630.08112.57670.19690.2253-0.1987-0.3887-0.18080.09120.1213-0.0024-0.00010.21980.11640.02910.2267-0.03770.166415.024238.970449.9513
21.6772-0.54930.37181.7612-0.21092.62880.0091-0.1779-0.01660.1802-0.0893-0.0865-0.21960.0692-0.00010.1495-0.01830.06540.19150.00480.150822.191346.201573.5889
32.3496-0.48540.58352.26970.21741.9753-0.03830.1494-0.1345-0.03310.10880.0680.20770.021800.23810.0576-0.02020.2033-0.03460.200447.7993-13.244618.7067
41.9476-0.15930.29641.6370.25931.9044-0.2533-0.01490.4110.07530.13770.0827-0.3389-0.1133-00.34230.0916-0.09710.2291-0.03460.374241.224210.590823.3607
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1CHAIN A
2X-RAY DIFFRACTION2CHAIN B
3X-RAY DIFFRACTION3CHAIN C
4X-RAY DIFFRACTION4CHAIN D

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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