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- PDB-4xss: Insulin-like growth factor I in complex with site 1 of a hybrid i... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xss
タイトルInsulin-like growth factor I in complex with site 1 of a hybrid insulin receptor / Type 1 insulin-like growth factor receptor
要素
  • (Insulin-like growth factor ...) x 2
  • Insulin receptor
キーワードHormone/hormone receptor / CELL SURFACE RECEPTOR/IMMUNE SYSTEM / INSULIN RECEPTOR / CT PEPTIDE / INSULIN-LIKE GROWTH FACTOR RECEPTOR / HORMONE RECEPTOR-HORMONE-IMMUNE SYSTEM COMPLEX / Hormone-hormone receptor complex
機能・相同性
機能・相同性情報


glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / proteoglycan biosynthetic process ...glycolate metabolic process / muscle hypertrophy / negative regulation of oocyte development / positive regulation of trophectodermal cell proliferation / insulin-like growth factor binding protein complex / insulin-like growth factor ternary complex / positive regulation of glycoprotein biosynthetic process / cardiac atrium development / negative regulation of cholangiocyte apoptotic process / proteoglycan biosynthetic process / positive regulation of steroid hormone biosynthetic process / protein kinase complex / myotube cell development / negative regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of transcription regulatory region DNA binding / insulin-like growth factor binding / Signaling by Type 1 Insulin-like Growth Factor 1 Receptor (IGF1R) / skeletal muscle satellite cell maintenance involved in skeletal muscle regeneration / protein transporter activity / bone mineralization involved in bone maturation / positive regulation of cell growth involved in cardiac muscle cell development / IRS-related events triggered by IGF1R / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / negative regulation of muscle cell apoptotic process / exocytic vesicle / cellular response to progesterone stimulus / positive regulation of DNA metabolic process / regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / cellular response to zinc ion starvation / insulin-like growth factor II binding / cell activation / positive regulation of developmental growth / cellular response to aldosterone / positive regulation of calcineurin-NFAT signaling cascade / male sex determination / cellular response to testosterone stimulus / insulin receptor complex / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activator activity / transcytosis / insulin-like growth factor I binding / negative regulation of hepatocyte apoptotic process / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / alphav-beta3 integrin-IGF-1-IGF1R complex / response to alkaloid / cell surface receptor signaling pathway via STAT / myoblast differentiation / positive regulation of Ras protein signal transduction / regulation of JNK cascade / positive regulation of insulin-like growth factor receptor signaling pathway / dendritic spine maintenance / myoblast proliferation / cargo receptor activity / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / negative regulation of interleukin-1 beta production / positive regulation of DNA binding / neuronal cell body membrane / adrenal gland development / PTB domain binding / cellular response to insulin-like growth factor stimulus / muscle organ development / response to L-glutamate / Signaling by Insulin receptor / positive regulation of smooth muscle cell migration / IRS activation / establishment of cell polarity / positive regulation of axon regeneration / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / positive regulation of osteoblast proliferation / negative regulation of amyloid-beta formation / positive regulation of cytokinesis / negative regulation of smooth muscle cell apoptotic process / positive regulation of activated T cell proliferation / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / Respiratory syncytial virus (RSV) attachment and entry / regulation of embryonic development / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / negative regulation of tumor necrosis factor production / cellular response to angiotensin / response to vitamin E / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / epidermis development / G-protein alpha-subunit binding / epithelial to mesenchymal transition / negative regulation of MAPK cascade / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / SHC-related events triggered by IGF1R / phosphatidylinositol 3-kinase binding / positive regulation of osteoblast differentiation / transport across blood-brain barrier / peptidyl-tyrosine autophosphorylation / heart morphogenesis / activation of protein kinase B activity
類似検索 - 分子機能
Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment ...Insulin-like, subunit E / Insulin-like / Insulin-like growth factor I / Insulin-like growth factor / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin-like growth factor 1 / Insulin receptor / Insulin-like growth factor 1 receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Lawrence, C. / Kong, G.K.-W. / Menting, J.G. / Lawrence, M.C.
資金援助 オーストラリア, 2件
組織認可番号国
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1005896 オーストラリア
National Health and Medical Research Council (NHMRC, Australia)1058233 オーストラリア
引用
ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Structural Congruency of Ligand Binding to the Insulin and Insulin/Type 1 Insulin-like Growth Factor Hybrid Receptors.
著者: Menting, J.G. / Lawrence, C.F. / Kong, G.K. / Margetts, M.B. / Ward, C.W. / Lawrence, M.C.
#1: ジャーナル: PROC.NATL.ACAD.SCI.USA / 年: 2014
タイトル: PROTECTIVE HINGE IN INSULIN OPENS TO ENABLE ITS RECEPTOR ENGAGEMENT
著者: Menting, J.G.
#2: ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: How insulin engages its primary binding site on the insulin receptor
著者: Menting, J.G.
履歴
登録2015年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月22日Group: Database references
改定 1.22017年9月13日Group: Author supporting evidence / Data collection ...Author supporting evidence / Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site ..._citation.journal_id_CSD / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32020年1月8日Group: Author supporting evidence / Data collection / カテゴリ: chem_comp / pdbx_audit_support
Item: _chem_comp.type / _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Experimental preparation / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / exptl_crystal / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.src_method / _entity.type / _exptl_crystal.density_Matthews / _exptl_crystal.density_percent_sol / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.22024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Insulin-like growth factor I
E: Insulin receptor
F: Insulin-like growth factor receptor alpha-CT peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)48,12710
ポリマ－45,8433
非ポリマー2,2847
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5470 Å2
ΔGint10 kcal/mol
Surface area20110 Å2
手法PISA
2
B: Insulin-like growth factor I
E: Insulin receptor
F: Insulin-like growth factor receptor alpha-CT peptide
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)288,76160
ポリマ－275,05618
非ポリマー13,70542
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+11
crystal symmetry operation6_766-x+2,-x+y+1,-z+11
Buried area45600 Å2
ΔGint-16 kcal/mol
Surface area107910 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)219.160, 219.160, 121.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

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Insulin-like growth factor ... , 2種, 2分子 BF

#1: タンパク質 Insulin-like growth factor I / IGF-I / Mechano growth factor / MGF / Somatomedin-C


分子量: 7663.752 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 49-118 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IGF1, IBP1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P05019
#3: タンパク質・ペプチド Insulin-like growth factor receptor alpha-CT peptide


分子量: 1947.195 Da / 分子数: 1 / 断片: Alpha-CT peptide, UNP residues 691-706 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: Chemical synthesis / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08069*PLUS

-
タンパク質 / 非ポリマー , 2種, 2分子 E

#2: タンパク質 Insulin receptor / IR


分子量: 36231.762 Da / 分子数: 1 / 断片: L1-CR, UNP residues 28-377 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / 細胞株 (発現宿主): LEC 8 MUTANT CHO CELL
発現宿主: Cricetulus Griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#6: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4

-
糖 , 3種, 6分子

#4: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 732.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_a6-d1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#5: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta- ...2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 570.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1221m-1a_1-5]/1-1-2/a4-b1_a6-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#7: 糖
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.87 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10.5
詳細: 1.75 M ammonium sulfate, 0.1 M CAPS-NaOH (pH 10.5), 0.2 M LiSO4

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年2月17日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator (SI111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→48.28 Å / Num. obs: 22377 / % possible obs: 99.7 % / 冗長度: 6.3 % / Biso Wilson estimate: 92.17 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13 / Net I/σ(I): 12
反射 シェル解像度: 3→3.1 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge F obs: 0.696 / Rmerge(I) obs: 2.11 / Mean I/σ(I) obs: 0.9 / Num. measured obs: 23716 / Num. possible: 2068 / Num. unique obs: 2068 / Rrim(I) all: 2.209 / Rejects: 0 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
BUSTER2.10.2精密化
XSCALEデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LOH

3loh
PDB 未公開エントリ


解像度: 3→48.28 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.9254 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9127 / SU R Cruickshank DPI: 0.346 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / SU R Blow DPI: 0.332 / SU Rfree Blow DPI: 0.247 / SU Rfree Cruickshank DPI: 0.254
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2292 1147 5.13 %RANDOM
Rwork0.2094 ---
obs0.2104 22377 99.79 %-
原子変位パラメータBiso mean: 129.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-19.1008 Å20 Å20 Å2
2--19.1008 Å20 Å2
3----38.2017 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.721 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→48.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2933 0 148 0 3081
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Restraint functionWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013177HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.254332HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1126SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes77HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes455HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it3177HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion4.22
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.88
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion438SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact3419SEMIHARMONIC4
LS精密化 シェル解像度: 3→3.15 Å / Total num. of bins used: 11
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2808 164 5.6 %
Rwork0.2775 2767 -
all0.2777 2931 -
obs--99.79 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.2478-3.0251.08678.73521.89139.6839-0.00280.5746-2.13630.0123-0.3574-0.29741.220.16810.3603-0.64760.38890.8037-0.7883-0.04150.6704142.0555143.366645.7306
22.8517-0.40410.12952.8659-0.09721.1623-0.1630.4817-0.4639-0.5943-0.1575-0.47560.35620.2240.3205-0.68280.14340.3632-0.67620.0056-0.1839128.9346167.220645.9027
3-2.56320.16724.34638.8765-6.060.88810.07260.4225-1.56620.3789-0.4624-0.65190.747-0.40150.3898-0.31230.44280.6473-0.3434-0.01421.0836139.6418148.723349.933
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1{ B|* }
2X-RAY DIFFRACTION2{ E|* }
3X-RAY DIFFRACTION3{ F|* }

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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