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- PDB-3w11: Insulin receptor ectodomain construct comprising domains L1-CR in... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3w11
タイトルInsulin receptor ectodomain construct comprising domains L1-CR in complex with human insulin, Alpha-CT peptide(704-719) and FAB 83-7
要素
  • (Insulin receptor ...) x 2
  • (monoclonal antibody fab 83-7 fragment - ...) x 2
  • Insulin A chain
  • Insulin B chain
キーワードHORMONE/HORMONE RECEPTOR/IMMUNE SYSTEM / CELL SURFACE RECEPTOR/IMMUNE SYSTEM / INSULIN RECEPTOR / IR ECTODOMAIN / CT PEPTIDE / INSULIN / HORMONE-HORMONE RECEPTOR-IMMUNE SYSTEM complex
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / dendritic spine maintenance ...regulation of female gonad development / positive regulation of meiotic cell cycle / insulin-like growth factor II binding / positive regulation of developmental growth / male sex determination / insulin receptor complex / insulin-like growth factor I binding / exocrine pancreas development / positive regulation of protein-containing complex disassembly / dendritic spine maintenance / cargo receptor activity / insulin binding / negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / neuronal cell body membrane / adrenal gland development / PTB domain binding / negative regulation of glycogen catabolic process / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / negative regulation of fatty acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / negative regulation of feeding behavior / IRS activation / Insulin processing / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / positive regulation of respiratory burst / amyloid-beta clearance / Regulation of gene expression in beta cells / negative regulation of acute inflammatory response / positive regulation of protein autophosphorylation / regulation of embryonic development / alpha-beta T cell activation / positive regulation of receptor internalization / protein kinase activator activity / insulin receptor substrate binding / positive regulation of dendritic spine maintenance / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / epidermis development / negative regulation of protein secretion / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of glycogen biosynthetic process / Signal attenuation / fatty acid homeostasis / phosphatidylinositol 3-kinase binding / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of lipid catabolic process / transport across blood-brain barrier / regulation of protein localization to plasma membrane / positive regulation of lipid biosynthetic process / heart morphogenesis / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / activation of protein kinase B activity / COPI-mediated anterograde transport / transport vesicle / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / positive regulation of brown fat cell differentiation / dendrite membrane / NPAS4 regulates expression of target genes / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of MAP kinase activity / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of mitotic nuclear division / Insulin receptor signalling cascade / receptor-mediated endocytosis / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of glycolytic process / learning / positive regulation of long-term synaptic potentiation / positive regulation of cytokine production / endosome lumen / acute-phase response / positive regulation of D-glucose import / positive regulation of protein secretion / positive regulation of cell differentiation / Regulation of insulin secretion / insulin receptor binding / wound healing / placental growth factor receptor activity / insulin receptor activity / vascular endothelial growth factor receptor activity / hepatocyte growth factor receptor activity / macrophage colony-stimulating factor receptor activity / platelet-derived growth factor alpha-receptor activity / platelet-derived growth factor beta-receptor activity / stem cell factor receptor activity / boss receptor activity / protein tyrosine kinase collagen receptor activity / brain-derived neurotrophic factor receptor activity / transmembrane-ephrin receptor activity / GPI-linked ephrin receptor activity / epidermal growth factor receptor activity / fibroblast growth factor receptor activity / insulin-like growth factor receptor activity / receptor protein-tyrosine kinase
類似検索 - 分子機能
Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe ...Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A domain 2 / Hormone Receptor, Insulin-like Growth Factor Receptor 1; Chain A, domain 2 / 24 nucleotide stem-loop, u2 snrnp hairpin iv. U2 a'; Chain A / Receptor L-domain / Insulin receptor, trans-membrane domain / Insulin receptor trans-membrane segment / Tyrosine-protein kinase, insulin-like receptor / Tyrosine-protein kinase, receptor class II, conserved site / Receptor tyrosine kinase class II signature. / Alpha-Beta Horseshoe / Insulin / Insulin family / Insulin-like / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like superfamily / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Ribbon / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Insulin / Insulin receptor
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Mus musculus (ハツカネズミ)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Lawrence, M.C. / Smith, B.J.
引用ジャーナル: Nature / 年: 2013
タイトル: How insulin engages its primary binding site on the insulin receptor
著者: Menting, J.G. / Whittaker, J. / Margetts, M.B. / Whittaker, L.J. / Kong, G.K.-W. / Smith, B.J. / Watson, C.J. / Zakova, L. / Kletvikova, E. / Jiracek, J. / Chan, S.J. / Steiner, D.F. / ...著者: Menting, J.G. / Whittaker, J. / Margetts, M.B. / Whittaker, L.J. / Kong, G.K.-W. / Smith, B.J. / Watson, C.J. / Zakova, L. / Kletvikova, E. / Jiracek, J. / Chan, S.J. / Steiner, D.F. / Dodson, G.G. / Brzozowski, A.M. / Weiss, M.A. / Ward, C.W. / Lawrence, M.C.
履歴
登録2012年11月6日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02013年1月9日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年1月16日Group: Database references
改定 1.22013年9月4日Group: Database references
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.formula_weight / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_number_of_molecules / _entity.type / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年11月8日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 2.22024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Insulin A chain
B: Insulin B chain
C: monoclonal antibody fab 83-7 fragment - heavy chain
D: monoclonal antibody fab 83-7 fragment - light chain
E: Insulin receptor domains L1-CR
F: Insulin receptor alpha-CT peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,81311
ポリマ－68,8146
非ポリマー1,9995
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)168.910, 168.910, 168.910
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number195
Space group name H-MP23

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要素

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タンパク質・ペプチド , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質・ペプチド Insulin A chain


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド Insulin B chain


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INS / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P01308

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Insulin receptor ... , 2種, 2分子 EF

#5: タンパク質 Insulin receptor domains L1-CR / Insulin receptor L1-CR / IR310.T / Insulin receptor subunit alpha


分子量: 35503.934 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 28-337 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: INSR / Cell (発現宿主): CHO CELL / 細胞株 (発現宿主): LEC8 MUTANT
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase
#6: タンパク質・ペプチド Insulin receptor alpha-CT peptide / Insulin receptor subunit alpha


分子量: 1922.143 Da / 分子数: 1 / Fragment: UNP residues 731-746 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: chemical synthesis / 由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P06213, receptor protein-tyrosine kinase

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抗体 , 2種, 2分子 CD

#3: 抗体 monoclonal antibody fab 83-7 fragment - heavy chain


分子量: 12886.395 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): HYBRIDOMA CELL / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)
#4: 抗体 monoclonal antibody fab 83-7 fragment - light chain


分子量: 12684.292 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): HYBRIDOMA CELL / 発現宿主: Mus musculus (ハツカネズミ)

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糖 , 3種, 5分子

#7: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-3)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 748.682 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-3DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/3,4,3/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5]/1-1-2-3/a4-b1_b4-c1_c3-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(3+1)][a-D-Manp]{}}}}}LINUCSPDB-CARE
#8: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta- ...beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 586.542 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,3,2/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5]/1-1-2/a4-b1_b4-c1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}}}LINUCSPDB-CARE
#9: 糖 ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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詳細

Has protein modificationY
配列の詳細HIS E 144 IS NATURAL VARIANT RS1051692. THE SEQUENCE OF CHIAN F IS ISOFORM SHORT OF INSULIN ...HIS E 144 IS NATURAL VARIANT RS1051692. THE SEQUENCE OF CHIAN F IS ISOFORM SHORT OF INSULIN RECEPTOR, P06213-2.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.996 Å3/Da / 溶媒含有率: 79.487 %
結晶化pH: 8
詳細: 0.9-1.1M TRI-SODIUM CITRATE, 0.1M IMIDAZOLE-HCL, 0.02% SODIUM AZIDE, PH 8.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年2月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.9→46.8 Å / Num. obs: 14689 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / Biso Wilson estimate: 165.961 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.089 / Net I/σ(I): 8.98
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)最高解像度 (Å)Rmerge F obsRmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. measured obsNum. possibleNum. unique obsRrim(I) all% possible all
3.9-41.8111.5714301106010551.80499.5
4-4.11.5570.0161.1337739849741.57399
4.1-4.21.1750.0161.5436158828751.18499.2
4.2-4.50.6070.0162.818868222321750.62797.8
4.5-4.750.3820.0164.55978142914250.37899.7
4.75-50.2340.0166.274752115511540.25199.9
5-60.170.0168.7911906299229670.16599.2
6-70.0840.01613.766201151714880.09498.1
7-80.0540.01618.7633418748590.06798.3
8-90.0390.01622.5220335235070.05596.9
9-100.0280.01626.8912693383200.04794.7
10-120.0270.01628.6414993863720.04696.4
12-150.0240.01629.479562682560.04495.5
15-200.0250.01629.325971711590.04793
200.0270.01629.773831371030.04975.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
XSCALEデータスケーリング
BUSTER-TNTBUSTER 2.10.0精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
XDSデータ削減
PHASER位相決定
BUSTER2.10.0精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LOH, 4INS

3loh
PDB 未公開エントリ

4ins


解像度: 3.9→46.8 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.8966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.8849 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.7 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2921 719 4.89 %RANDOM
Rwork0.2642 ---
obs0.2655 14689 98.43 %-
原子変位パラメータBiso max: 384.7 Å2 / Biso mean: 228.9873 Å2 / Biso min: 139.91 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 1.71 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.9→46.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4466 0 131 0 4597
拘束条件
Refine-IDタイプ数Restraint functionWeightDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1640SINUSOIDAL2
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes113HARMONIC2
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes671HARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_it4725HARMONIC20
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
X-RAY DIFFRACTIONt_improper_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_chiral_improper_torsion634SEMIHARMONIC5
X-RAY DIFFRACTIONt_sum_occupancies
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_distance
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_utility_torsion
X-RAY DIFFRACTIONt_ideal_dist_contact5338SEMIHARMONIC4
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d4725HARMONIC20.011
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg6429HARMONIC21.37
X-RAY DIFFRACTIONt_omega_torsion3.61
X-RAY DIFFRACTIONt_other_torsion17.75
LS精密化 シェル解像度: 3.9→4.21 Å / Total num. of bins used: 7
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2888 135 4.49 %
Rwork0.2536 2875 -
all0.2552 3010 -
obs--98.43 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
126.458514.9713-4.33522.0397-3.55698.2416-0.0401-1.1051.1588-0.4433-0.6482-1.7906-0.71490.32380.68840.5058-0.2056-0.61740.50490.46480.788336.1352-41.6588-22.1583
222.56053.3182.565211.0165-8.805110.3594-0.1056-0.0341.11820.5421-0.4567-0.014-1.21650.1390.56230.6098-0.1459-0.1619-0.03690.70360.893831.8029-42.4658-31.037
310.16533.3824.38935.01051.16478.00131.39971.3898-2.42930.549-0.0666-2.23041.69011.35-1.33310.45780.8036-0.9098-0.7278-0.4620.776224.9083-110.1-23.5499
44.5789-0.5395-0.5554.7628-1.9563.58660.8125-0.2136-0.68510.7588-0.4712-0.0830.77720.3884-0.34131.15710.0028-0.641-0.3628-0.23070.71069.811-103.647-9.3524
53.40081.4260.94622.8602-0.0021.6553-0.02130.79820.2111-0.557-0.0241-0.0056-0.02090.44130.04540.45680.15950.1170.4110.22330.520620.9556-69.5728-28.4706
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1{ A|* }A1 - 21
2X-RAY DIFFRACTION2{ B|* }B7 - 21
3X-RAY DIFFRACTION3{ C|* }C1 - 118
4X-RAY DIFFRACTION4{ D|* }D1 - 114
5X-RAY DIFFRACTION5{ E|* }E5 - 554

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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