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- PDB-4xrp: Structure of the Pnkp1/Rnl/Hen1 RNA repair complex -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xrp
タイトルStructure of the Pnkp1/Rnl/Hen1 RNA repair complex
要素
  • Hen1
  • Pnkp1
  • Rnl
キーワードPROTEIN BINDING / RNA repair / kinase / phosphatase / methyltransferase / ligase
機能・相同性
機能・相同性情報


deoxynucleotide 3'-phosphatase activity / RNA methyltransferase activity / S-adenosylmethionine-dependent methyltransferase activity / O-methyltransferase activity / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Polynucleotide kinase PNKP, C-terminal phosphatase domain / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1 / Polynucleotide kinase-phosphatase, ligase domain / PNKP adenylyltransferase domain, ligase domain / AAA domain / HAD superfamily/HAD-like / Vaccinia Virus protein VP39 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases ...Polynucleotide kinase PNKP, C-terminal phosphatase domain / 3'-RNA ribose 2'-O-methyltransferase, Hen1 / Polynucleotide kinase-phosphatase, ligase domain / PNKP adenylyltransferase domain, ligase domain / AAA domain / HAD superfamily/HAD-like / Vaccinia Virus protein VP39 / HAD superfamily / HAD-like superfamily / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHATE ION / Uncharacterized protein / Polynucleotide kinase / Polynucleotide kinase-phosphatase ligase domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Capnocytophaga gingivalis (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Huang, R.H. / Wang, P.
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2015
タイトル: Reconstitution and structure of a bacterial Pnkp1-Rnl-Hen1 RNA repair complex.
著者: Wang, P. / Selvadurai, K. / Huang, R.H.
履歴
登録2015年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年4月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年4月29日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Pnkp1
B: Rnl
C: Hen1
D: Pnkp1
E: Rnl
F: Hen1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,39725
ポリマ－268,8816
非ポリマー1,51619
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area22400 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area100540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)111.160, 179.201, 114.333
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 103.700, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11chain A
21chain D
12chain B
22chain E
13chain C
23chain F

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11SERSERPHEPHEchain AAA2 - 3122 - 312
21SERSERPHEPHEchain DDD2 - 3122 - 312
12METMETLEULEUchain BBB1 - 3941 - 394
22GLUGLULEULEUchain EEE2 - 3942 - 394
13METMETARGARGchain CCC1 - 4351 - 435
23METMETARGARGchain FFF1 - 4351 - 435

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

-
要素

-
タンパク質 , 3種, 6分子 ADBECF

#1: タンパク質 Pnkp1


分子量: 36317.543 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Capnocytophaga gingivalis (バクテリア)
株: ATCC 33624 / 遺伝子: CAPGI0001_2485 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C2M8N3
#2: タンパク質 Rnl


分子量: 46561.930 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Capnocytophaga gingivalis (バクテリア)
株: ATCC 33624 / 遺伝子: CAPGI0001_2487 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C2M8N4
#3: タンパク質 Hen1


分子量: 51561.023 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Capnocytophaga gingivalis (バクテリア)
株: ATCC 33624 / 遺伝子: CAPGI0001_1566 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: C2M7I7

-
非ポリマー , 5種, 112分子

#4: 化合物 ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#7: 化合物
ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 4.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.11 %
結晶化温度: 278 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.2 / 詳細: PEG 6000

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9794 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2014年12月6日 / 詳細: mirror
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9794 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→50 Å / Num. obs: 65439 / % possible obs: 98.4 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 17.1

-
位相決定

位相決定手法: 単波長異常分散

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
PHENIX(phenix.refine: dev_1624)精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 3.3→47.206 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 24.28 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2381 1990 3.04 %
Rwork0.1748 --
obs0.1767 65439 99.78 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 230.84 Å2 / Biso mean: 70.6692 Å2 / Biso min: 30.42 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.3→47.206 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18711 0 84 93 18888
Biso mean--96.95 47.67 -
残基数----2255
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11A2864X-RAY DIFFRACTION8.643TORSIONAL
12D2864X-RAY DIFFRACTION8.643TORSIONAL
21B3650X-RAY DIFFRACTION8.643TORSIONAL
22E3650X-RAY DIFFRACTION8.643TORSIONAL
31C3878X-RAY DIFFRACTION8.643TORSIONAL
32F3878X-RAY DIFFRACTION8.643TORSIONAL
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 97.2875 Å / Origin y: 5.5196 Å / Origin z: 142.3371 Å
111213212223313233
T0.4694 Å2-0.0628 Å2-0.0428 Å2-0.2737 Å20.0404 Å2--0.4333 Å2
L0.9007 °2-0.2234 °2-0.0187 °2-0.2059 °2-0.029 °2--0.0616 °2
S0.1172 Å °-0.0152 Å °-0.136 Å °-0.0318 Å °-0.099 Å °0.0076 Å °-0.0033 Å °0.0113 Å °-0.0209 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )A2 - 312
2X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )A401 - 404
3X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )A501 - 507
4X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )C1 - 435
5X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )C501 - 504
6X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )C601 - 622
7X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )B1 - 394
8X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )B401 - 404
9X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )B501 - 518
10X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )E2 - 394
11X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )E401 - 402
12X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )E501 - 517
13X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )D2 - 312
14X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )D401 - 402
15X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )D501 - 509
16X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )F1 - 435
17X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )F501 - 503
18X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:404 OR RESID 501:507 ) ) OR ( CHAIN C AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:504 OR RESID 601:622 ) ) OR ( CHAIN B AND ( RESID 1:394 OR RESID 401:404 OR RESID 501:518 ) ) OR ( CHAIN E AND ( RESID 2:394 OR RESID 401:402 OR RESID 501:517 ) ) OR ( CHAIN D AND ( RESID 2:312 OR RESID 401:402 OR RESID 501:509 ) ) OR ( CHAIN F AND ( RESID 1:435 OR RESID 501:503 OR RESID 601:620 ) )F601 - 620

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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