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万見
- PDB-4xi7: Crystal structure of the MZM-REP domains of Mind bomb 1 in comple... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xi7
タイトルCrystal structure of the MZM-REP domains of Mind bomb 1 in complex with Jagged1 N-box peptide
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
  • Jagged 1 N-box peptide
キーワードLIGASE / E3 ligase / Notch signaling
機能・相同性
機能・相同性情報


endocardial cushion cell development / loop of Henle development / ciliary body morphogenesis / regulation of reproductive process / pulmonary artery morphogenesis / cardiac neural crest cell development involved in outflow tract morphogenesis / podocyte development / negative regulation of endothelial cell differentiation / nephron development / positive regulation of myeloid cell differentiation ...endocardial cushion cell development / loop of Henle development / ciliary body morphogenesis / regulation of reproductive process / pulmonary artery morphogenesis / cardiac neural crest cell development involved in outflow tract morphogenesis / podocyte development / negative regulation of endothelial cell differentiation / nephron development / positive regulation of myeloid cell differentiation / morphogenesis of an epithelial sheet / Nephron development / neural tube formation / cardiac right ventricle morphogenesis / distal tubule development / inhibition of neuroepithelial cell differentiation / neuroendocrine cell differentiation / aorta morphogenesis / T cell mediated immunity / Constitutive Signaling by NOTCH1 t(7;9)(NOTCH1:M1580_K2555) Translocation Mutant / positive regulation of cardiac epithelial to mesenchymal transition / inner ear auditory receptor cell differentiation / NOTCH4 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / endothelial cell differentiation / neuronal stem cell population maintenance / regulation of epithelial cell proliferation / pulmonary valve morphogenesis / cell fate determination / negative regulation of stem cell differentiation / aortic valve morphogenesis / myoblast differentiation / Notch binding / RUNX3 regulates NOTCH signaling / negative regulation of cell-matrix adhesion / negative regulation of cell-cell adhesion / positive regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of fat cell differentiation / blood vessel development / cardiac septum morphogenesis / heart looping / positive regulation of endocytosis / response to muramyl dipeptide / hemopoiesis / centriolar satellite / negative regulation of neuron differentiation / blood vessel remodeling / somitogenesis / RAC3 GTPase cycle / positive regulation of osteoblast differentiation / keratinocyte differentiation / Notch signaling pathway / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / RAC1 GTPase cycle / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / negative regulation of cell migration / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / adherens junction / growth factor activity / RING-type E3 ubiquitin transferase / neuron differentiation / phospholipid binding / Constitutive Signaling by NOTCH1 PEST Domain Mutants / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD+PEST Domain Mutants / endocytosis / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / nervous system development / regulation of cell population proliferation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cytoplasmic vesicle / angiogenesis / in utero embryonic development / molecular adaptor activity / protein ubiquitination / apical plasma membrane / centrosome / calcium ion binding / structural molecule activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / extracellular region / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Mind bomb, SH3 repeat domain / E3 ubiquitin-protein ligase MIB1/2, zinc finger, ZZ-type / Mind bomb SH3 repeat domain / : / Jagged/Serrate protein / Delta/Serrate/lag-2 (DSL) protein / Notch ligand, N-terminal domain / Delta serrate ligand / N terminus of Notch ligand C2-like domain / DSL domain profile. ...Mind bomb, SH3 repeat domain / E3 ubiquitin-protein ligase MIB1/2, zinc finger, ZZ-type / Mind bomb SH3 repeat domain / : / Jagged/Serrate protein / Delta/Serrate/lag-2 (DSL) protein / Notch ligand, N-terminal domain / Delta serrate ligand / N terminus of Notch ligand C2-like domain / DSL domain profile. / delta serrate ligand / Mib-herc2 / Mib/herc2 domain superfamily / Mib_herc2 / Delta-like/Jagged, EGF-like domain / MIB/HERC2 domain profile. / von Willebrand factor (vWF) type C domain / EGF-like, conserved site / Human growth factor-like EGF / von Willebrand factor (vWF) type C domain / VWFC domain / : / Calcium-binding EGF domain / Zinc finger ZZ-type signature. / Zinc-binding domain, present in Dystrophin, CREB-binding protein. / Zinc finger, ZZ type / Zinc finger, ZZ-type / Zinc finger, ZZ-type superfamily / Zinc finger ZZ-type profile. / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Epidermal growth factor-like domain. / Ankyrin repeat / Ring finger / EGF-like domain profile. / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein jagged-1 / E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.051 Å
データ登録者McMillan, B.J. / Blacklow, S.C.
資金援助 米国, ドイツ, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Cancer Institute (NIH/NCI)P01 CA119070 米国
American Cancer Society120246-PF-11-044-01-DMC 米国
German Research Foundation (DFG)KL 1028/3-1 ドイツ
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2015
タイトル: A tail of two sites: a bipartite mechanism for recognition of notch ligands by mind bomb e3 ligases.
著者: McMillan, B.J. / Schnute, B. / Ohlenhard, N. / Zimmerman, B. / Miles, L. / Beglova, N. / Klein, T. / Blacklow, S.C.
履歴
登録2015年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月25日Group: Database references
改定 1.22017年9月20日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Refinement description / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / software / struct_keywords
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_assembly.oligomeric_details / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_assembly_prop.type / _pdbx_struct_assembly_prop.value / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _software.classification / _struct_keywords.text
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52024年2月28日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: E3 ubiquitin-protein ligase MIB1
C: Jagged 1 N-box peptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,7526
ポリマ－43,4292
非ポリマー3234
水2,900161
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1040 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area17600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.728, 73.728, 170.276
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

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要素

#1: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase MIB1 / DAPK-interacting protein 1 / DIP-1 / Mind bomb homolog 1 / Zinc finger ZZ type with ankyrin repeat ...DAPK-interacting protein 1 / DIP-1 / Mind bomb homolog 1 / Zinc finger ZZ type with ankyrin repeat domain protein 2


分子量: 42148.145 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MIB1, DIP1, KIAA1323, ZZANK2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q86YT6, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Jagged 1 N-box peptide


分子量: 1280.452 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P78504*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 161 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.77 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: Protein at 6 mg/mL in 25 mM HEPES 7.4, 500 mM NaCl, 10% w/v glucose, 100 mM Arg, 2 mM TCEP Precipitant: 1.5 M (NH4)2SO4, 20% v/v glycerol, HEPES pH 7.6 1:1 drop volume

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-E / 波長: 0.97918 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年8月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97918 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→50 Å / Num. obs: 29272 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 10 % / Biso Wilson estimate: 29.36 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Χ2: 1.079 / Net I/av σ(I): 26 / Net I/σ(I): 6.2 / Num. measured all: 293868
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.05-2.099.80.62714181.09594.5
2.09-2.1210.40.56914191.09197
2.12-2.1610.40.50714431.0997.1
2.16-2.2110.30.43614431.12297.1
2.21-2.2610.20.38914581.11397.5
2.26-2.3110.20.3414431.13697.3
2.31-2.3710.10.31414541.10197.1
2.37-2.439.80.26714351.09897
2.43-2.59.60.22213691.06791.5
2.5-2.5810.20.21714571.09496.9
2.58-2.6810.30.19614661.08497.9
2.68-2.7810.20.15914741.10497.8
2.78-2.9110.20.13214701.07597.7
2.91-3.06100.10615021.08397.2
3.06-3.259.70.07713771.04191.3
3.25-3.5110.20.06615051.08498
3.51-3.8610.20.05415161.01398.6
3.86-4.429.80.04515180.98497.4
4.42-5.569.90.04314741.03292.5
5.56-509.20.03916311.07594.8

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
PHENIX位相決定
Cootモデル構築
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.051→49.849 Å / SU ML: 0.2 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 21.06 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2236 1480 5.06 %
Rwork0.1967 27746 -
obs0.198 29226 96.31 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 153.24 Å2 / Biso mean: 44.892 Å2 / Biso min: 17.58 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.051→49.849 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2880 0 12 161 3053
Biso mean--32.87 35.72 -
残基数----368
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0042961
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7944001
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.032424
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.004519
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.1471063
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 11

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.0506-2.11680.26181320.23252435256795
2.1168-2.19240.22681210.21832496261797
2.1924-2.28020.24941230.20782514263797
2.2802-2.3840.23361360.20482520265697
2.384-2.50970.27241080.20862425253393
2.5097-2.66690.23861560.21312510266698
2.6669-2.87280.24041400.21352533267398
2.8728-3.16180.25941390.20592526266597
3.1618-3.61920.20131380.19022515265396
3.6192-4.55940.17451470.1612608275598
4.5594-49.86420.24081400.20322664280493
精密化 TLS手法: refined / Origin x: -29.8341 Å / Origin y: -0.8355 Å / Origin z: -19.2426 Å
111213212223313233
T0.174 Å20.0093 Å20.0238 Å2-0.2474 Å20.0298 Å2--0.2125 Å2
L1.2163 °2-0.1835 °20.2367 °2-0.346 °2-0.2625 °2--0.8641 °2
S0.0252 Å °-0.1575 Å °0.0983 Å °0.0507 Å °0.0932 Å °0.0729 Å °-0.0423 Å °-0.2819 Å °-0.1159 Å °
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1allA7 - 400
2X-RAY DIFFRACTION1allB1 - 2
3X-RAY DIFFRACTION1allC2 - 7
4X-RAY DIFFRACTION1allD1 - 2
5X-RAY DIFFRACTION1allE1 - 267

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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