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- PDB-5vof: DesGla-XaS195A Bound to Aptamer 11F7t and Rivaroxaban -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5vof
タイトルDesGla-XaS195A Bound to Aptamer 11F7t and Rivaroxaban
要素
  • (Coagulation factor ...) x 2
  • DNA/RNA (36-MER)
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR/RNA / Serine Protease / Blood Coagulation / Aptamer / Inhibitor / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins ...coagulation factor Xa / Defective factor IX causes thrombophilia / Defective cofactor function of FVIIIa variant / Defective F9 variant does not activate FX / Extrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / positive regulation of TOR signaling / Transport of gamma-carboxylated protein precursors from the endoplasmic reticulum to the Golgi apparatus / Gamma-carboxylation of protein precursors / Common Pathway of Fibrin Clot Formation / Removal of aminoterminal propeptides from gamma-carboxylated proteins / Intrinsic Pathway of Fibrin Clot Formation / phospholipid binding / Golgi lumen / blood coagulation / positive regulation of cell migration / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / serine-type endopeptidase activity / calcium ion binding / proteolysis / extracellular space / extracellular region / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. ...Peptidase S1A, coagulation factor VII/IX/X/C/Z / : / Coagulation factor-like, Gla domain superfamily / Laminin / Laminin / Coagulation Factor Xa inhibitory site / EGF-like domain / EGF-type aspartate/asparagine hydroxylation site / EGF-like calcium-binding, conserved site / Calcium-binding EGF-like domain signature. / Aspartic acid and asparagine hydroxylation site. / EGF-like calcium-binding domain / Calcium-binding EGF-like domain / Vitamin K-dependent carboxylation/gamma-carboxyglutamic (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain / Gamma-carboxyglutamic acid-rich (GLA) domain superfamily / Vitamin K-dependent carboxylation domain. / Gla domain profile. / Domain containing Gla (gamma-carboxyglutamate) residues. / Epidermal growth factor-like domain. / EGF-like domain profile. / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Ribbon / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-RIV / RNA / RNA (> 10) / Coagulation factor X
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.25 Å
データ登録者Krishnaswamy, S. / Kumar, S.
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL-074124 米国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL-125422 米国
引用ジャーナル: Nat. Biotechnol. / 年: 2018
タイトル: Combination of aptamer and drug for reversible anticoagulation in cardiopulmonary bypass.
著者: Gunaratne, R. / Kumar, S. / Frederiksen, J.W. / Stayrook, S. / Lohrmann, J.L. / Perry, K. / Bompiani, K.M. / Chabata, C.V. / Thalji, N.K. / Ho, M.D. / Arepally, G. / Camire, R.M. / ...著者: Gunaratne, R. / Kumar, S. / Frederiksen, J.W. / Stayrook, S. / Lohrmann, J.L. / Perry, K. / Bompiani, K.M. / Chabata, C.V. / Thalji, N.K. / Ho, M.D. / Arepally, G. / Camire, R.M. / Krishnaswamy, S. / Sullenger, B.A.
履歴
登録2017年5月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年6月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN ..._citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ISSN / _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22019年12月4日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_conn
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32023年10月4日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_ptnr1_PDB_ins_code / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
H: Coagulation factor X
L: Coagulation factor X
A: DNA/RNA (36-MER)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)43,8768
ポリマ－43,3293
非ポリマー5485
水1,67593
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
  • 根拠: equilibrium centrifugation
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9100 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area17180 Å2
単位格子
Length a, b, c (Å)55.744, 164.275, 124.521
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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Coagulation factor ... , 2種, 2分子 HL

#1: タンパク質 Coagulation factor X / Stuart factor / Stuart-Prower factor


分子量: 26330.000 Da / 分子数: 1 / 断片: residue 235-467 / 変異: S419A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F10 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa
#2: タンパク質 Coagulation factor X / Stuart factor / Stuart-Prower factor


分子量: 5460.055 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 128-178 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: F10 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P00742, coagulation factor Xa

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RNA鎖 , 1種, 1分子 A

#3: RNA鎖 DNA/RNA (36-MER)


分子量: 11538.715 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) synthetic construct (人工物)

-
非ポリマー , 5種, 98分子

#4: 化合物 ChemComp-RIV / 5-chloro-N-({(5S)-2-oxo-3-[4-(3-oxomorpholin-4-yl)phenyl]-1,3-oxazolidin-5-yl}methyl)thiophene-2-carboxamide / Rivaroxaban


分子量: 435.881 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H18ClN3O5S
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION


分子量: 22.990 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#7: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 62.5 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 0.1 M Bicine, 0.1 M Tris base, 0.1 M Carboxylic acids, 10% PEG 20,000, 20% PEG 500 MME

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU MICROMAX-007 HF / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2016年12月13日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.25→37.05 Å / Num. obs: 27265 / % possible obs: 99.26 % / 冗長度: 7.1 % / Rmerge(I) obs: 0.121 / Net I/σ(I): 12.25
反射 シェル解像度: 2.2335→2.254 Å / Rmerge(I) obs: 1.619 / Num. unique obs: 2596

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.8.0158精密化
Cootモデル構築
DENZOデータ削減
HKL-3000データスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2Y5G

2y5g


解像度: 2.25→37.05 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.946 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.924 / SU B: 15.313 / SU ML: 0.181 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.25 / ESU R Free: 0.205 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2533 2000 7.3 %RANDOM
Rwork0.22014 ---
obs0.22259 25278 99.22 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.7 Å / 減衰半径: 0.7 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.77 Å2-0 Å20 Å2
2--0.42 Å2-0 Å2
3---0.35 Å2
精密化ステップサイクル: 1 / 解像度: 2.25→37.05 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2206 760 33 93 3092
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0183137
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022414
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.9031.9824339
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.98735629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.4715278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg31.42124.299107
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.12515388
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.0381514
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0780.2472
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.022965
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02659
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2522.5391124
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other1.2532.5381123
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.9963.8041398
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other1.9963.8051399
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.5082.7182013
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other1.5082.7192014
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other2.3364.0552942
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined5.6929.0533641
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other5.68228.9063628
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.254→2.312 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.35 139 -
Rwork0.335 1756 -
obs--94.8 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.16620.05360.28854.1673-0.54471.43320.10860.1709-0.1148-0.4532-0.1821-0.28710.03730.20160.07360.09210.0510.0540.05980.02350.2495-12.748-27.068-8.863
26.2796-0.3036-2.68972.8302-0.34414.61120.37460.50210.116-0.1647-0.16160.3781-0.2407-0.6273-0.21290.07810.0388-0.0610.10620.02420.3612-35.748-31.62-3.784
31.26851.50690.86814.48181.14691.6353-0.14540.14670.3614-1.262-0.23060.2537-0.5402-0.25330.3760.83080.33290.01050.51850.05420.4075-17.612-4.552-23.023
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1H16 - 243
2X-RAY DIFFRACTION2L88 - 138
3X-RAY DIFFRACTION3A1 - 36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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