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- PDB-4xi2: Crystal Structure of an auto-inhibited form of Bruton's Tryrosine... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xi2
タイトルCrystal Structure of an auto-inhibited form of Bruton's Tryrosine Kinase
要素Tyrosine-protein kinase BTK
キーワードTRANSFERASE / Kinase / Phosphorylation / Auto-inhibited / B-Cell development / X-linked agammaglobulinemia
機能・相同性
機能・相同性情報


G beta:gamma signalling through BTK / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / G alpha (12/13) signalling events / FCERI mediated Ca+2 mobilization / G alpha (q) signalling events / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation ...G beta:gamma signalling through BTK / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / G alpha (12/13) signalling events / FCERI mediated Ca+2 mobilization / G alpha (q) signalling events / Antigen activates B Cell Receptor (BCR) leading to generation of second messengers / proteoglycan catabolic process / monocyte proliferation / positive regulation of interleukin-17A production / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / eosinophil homeostasis / positive regulation of type III hypersensitivity / B cell affinity maturation / positive regulation of synoviocyte proliferation / histamine secretion by mast cell / neutrophil homeostasis / positive regulation of cGAS/STING signaling pathway / cellular response to molecule of fungal origin / positive regulation of type I hypersensitivity / cellular response to interleukin-7 / DAP12 signaling / negative regulation of cytokine production / positive regulation of immunoglobulin production / phospholipase activator activity / negative regulation of interleukin-10 production / negative regulation of B cell proliferation / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / phospholipase binding / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / cell maturation / positive regulation of phagocytosis / positive regulation of B cell proliferation / cellular response to reactive oxygen species / non-membrane spanning protein tyrosine kinase activity / B cell receptor signaling pathway / non-specific protein-tyrosine kinase / positive regulation of interleukin-6 production / positive regulation of tumor necrosis factor production / protein tyrosine kinase activity / cytoplasmic vesicle / response to lipopolysaccharide / intracellular signal transduction / membrane raft / innate immune response / apoptotic process / perinuclear region of cytoplasm / zinc ion binding / ATP binding / identical protein binding / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH3 Domains / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. ...Tyrosine-protein kinase BTK, SH3 domain / Zinc finger, Btk motif / BTK motif / Zinc finger Btk-type profile. / Bruton's tyrosine kinase Cys-rich motif / SH3 Domains / PH domain / : / PH domain profile. / Pleckstrin homology domain. / Pleckstrin homology domain / SH3 domain / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / SH2 domain superfamily / Src homology 3 domains / SH3 type barrels. / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / PH-like domain superfamily / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Roll / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Tyrosine-protein kinase BTK
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Vogan, E.M. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Elife / 年: 2015
タイトル: Autoinhibition of Bruton's tyrosine kinase (Btk) and activation by soluble inositol hexakisphosphate.
著者: Wang, Q. / Vogan, E.M. / Nocka, L.M. / Rosen, C.E. / Zorn, J.A. / Harrison, S.C. / Kuriyan, J.
履歴
登録2015年1月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年3月11日Group: Database references
改定 1.22024年2月28日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / entity_src_gen / pdbx_prerelease_seq / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,1933
ポリマ－51,7991
非ポリマー3942
水00
1
A: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子

A: Tyrosine-protein kinase BTK
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,3866
ポリマ－103,5982
非ポリマー7884
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556y,x,-z+11
Buried area8530 Å2
ΔGint-77 kcal/mol
Surface area42280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)132.202, 132.202, 107.632
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
詳細The biological unit is split across the asymmetric unit (domain-swapped dimer). Authors believe that the biological assembly is a crystallographic artifact, and is unrelated to the functional state of the protein in the cell.

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase BTK / Agammaglobulinemia tyrosine kinase / ATK / B-cell progenitor kinase / BPK / Bruton tyrosine kinase ...Agammaglobulinemia tyrosine kinase / ATK / B-cell progenitor kinase / BPK / Bruton tyrosine kinase / Kinase EMB


分子量: 51798.816 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 214-659 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Btk, Bpk / プラスミド: Bac-to-Bac
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Sf21
参照: UniProt: P35991, non-specific protein-tyrosine kinase
#2: 化合物 ChemComp-AU / GOLD ION


分子量: 196.967 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Au

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.411 Å3/Da / 溶媒含有率: 77.3 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Mix purified dimer protein at 5 mg/ml in 25 mM TRIS.Cl, pH 8.5, 10 mM NaCl, 5 mM DTT with an equal volume of the precipitant solution, 100 mM TRIS.Cl, pH 8.5, 200 mM Na.acetate, 7.5 % PEG ...詳細: Mix purified dimer protein at 5 mg/ml in 25 mM TRIS.Cl, pH 8.5, 10 mM NaCl, 5 mM DTT with an equal volume of the precipitant solution, 100 mM TRIS.Cl, pH 8.5, 200 mM Na.acetate, 7.5 % PEG 4,000, then suspend over 1 ml of precipitant solution. Wedge shaped crystals grew to approximately 0.1 mm on a side after a period of two weeks. Crystals were frozen by first transferring them, in four sequential steps, to a solution of 100 mM TRIS.Cl, pH 8.5, 200 mM Na.acetate, 15 % PEG 4,000. This was followed by transfer in six sequential steps to a solution containing 100 mM TRIS.Cl, pH 8.5, 200 mM Na.acetate, 15 % PEG 4,000, 30% glucose

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.9474 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9474 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.6→43.3 Å / Num. obs: 30976 / % possible obs: 91.9 % / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 72.8 Å2 / Rsym value: 0.087 / Net I/σ(I): 10.6
反射 シェル解像度: 2.6→2.66 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.1 / % possible all: 69.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1839)精密化
DENZO1.97.8データ削減
SCALEPACK1.97.7データスケーリング
SHARP1.4位相決定
精密化解像度: 2.6→43.273 Å / SU ML: 0.41 / 交差検証法: THROUGHOUT / 位相誤差: 30.1 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2483 2830 4.91 %random
Rwork0.2296 ---
obs0.2306 30931 89.22 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 114.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→43.273 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3459 0 2 0 3461
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0073541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1144776
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.4011321
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.052501
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005606
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.6-2.64610.3433960.37251731X-RAY DIFFRACTION58
2.6461-2.69430.43711130.37112084X-RAY DIFFRACTION67
2.6943-2.74610.46061080.34582281X-RAY DIFFRACTION73
2.7461-2.80210.3918910.3322481X-RAY DIFFRACTION81
2.8021-2.8630.35531440.33032708X-RAY DIFFRACTION89
2.863-2.92960.35541290.31192856X-RAY DIFFRACTION92
2.9296-3.00290.3451280.30712937X-RAY DIFFRACTION95
3.0029-3.0840.32281410.28942946X-RAY DIFFRACTION96
3.084-3.17470.30791570.26152914X-RAY DIFFRACTION95
3.1747-3.27720.24411380.24152950X-RAY DIFFRACTION95
3.2772-3.39430.2331880.23132915X-RAY DIFFRACTION96
3.3943-3.53010.23881350.21762934X-RAY DIFFRACTION96
3.5301-3.69070.2321740.21722913X-RAY DIFFRACTION95
3.6907-3.88520.2481530.21012946X-RAY DIFFRACTION95
3.8852-4.12840.25361750.20472856X-RAY DIFFRACTION95
4.1284-4.44690.23861550.19432863X-RAY DIFFRACTION95
4.4469-4.89380.21371580.1922959X-RAY DIFFRACTION95
4.8938-5.60070.22991340.21532874X-RAY DIFFRACTION94
5.6007-7.05130.22711500.24292877X-RAY DIFFRACTION93
7.0513-43.27920.21381630.21752789X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.34420.06290.10190.98630.18730.9568-0.1683-0.213-0.11820.8030.154-0.7643-0.37490.27880.00071.09410.2325-0.14030.7556-0.07410.750722.294263.471516.694
2-0.922-0.54181.9608-3.0301-1.16311.45870.0515-0.5914-0.15290.2199-0.1051-0.2413-0.34850.19240.10172.3318-0.1493-0.35612.11830.07281.316131.321763.874349.9921
33.95611.5884-1.48232.354-0.93793.153-0.0071-0.83920.00920.28680.03360.26460.0617-0.1726-0.00010.49860.0029-0.00210.84990.01350.790874.497358.711484.7769
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 214:260 )A214 - 260
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 261:391 )A261 - 391
3X-RAY DIFFRACTION3( CHAIN A AND RESID 392:657 )A392 - 657

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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