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- PDB-3r9w: Crystal structure of Era in complex with MgGDPNP and nucleotides ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3r9w
タイトルCrystal structure of Era in complex with MgGDPNP and nucleotides 1506-1542 of 16S ribosomal RNA
要素
  • GTPase Era
  • RNA301
キーワードHYDROLASE/RNA / GTPase / KH domain / ribosome / biogenesis / GTP / 16S ribosomal RNA / GTP hydrolysis / HYDROLASE-RNA complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ribosomal small subunit binding / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / rRNA binding / GTPase activity / GTP binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
GTP-binding protein Era / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / K homology (KH) domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / KH domain / Type-2 KH domain profile. / K Homology domain, type 2 ...GTP-binding protein Era / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain / Era-type guanine nucleotide-binding (G) domain profile. / K homology (KH) domain / 50S ribosome-binding GTPase / GTP binding domain / GMP Synthetase; Chain A, domain 3 / KH domain / Type-2 KH domain profile. / K Homology domain, type 2 / K homology domain superfamily, prokaryotic type / Small GTP-binding protein domain / K homology domain-like, alpha/beta / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / RNA / RNA (> 10) / GTPase Era
類似検索 - 構成要素
生物種Aquifex aeolicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.05 Å
データ登録者Tu, C. / Ji, X.
引用
ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2011
タイトル: The Era GTPase recognizes the GAUCACCUCC sequence and binds helix 45 near the 3' end of 16S rRNA.
著者: Tu, C. / Zhou, X. / Tarasov, S.G. / Tropea, J.E. / Austin, B.P. / Waugh, D.S. / Court, D.L. / Ji, X.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2009
タイトル: Structure of ERA in complex with the 3' end of 16S rRNA: Implications for ribosome biogenesis
著者: Tu, C. / Zhou, X. / Tropea, J.E. / Austin, B.P. / Waugh, D.S. / Court, L.D. / Ji, X.
#2: ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 1999
タイトル: Crystal structure of ERA: a GTPase-dependent cell cycle regulator containing an RNA binding motif.
著者: X Chen / D L Court / X Ji /
要旨: ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in ...ERA forms a unique family of GTPase. It is widely conserved and essential in bacteria. ERA functions in cell cycle control by coupling cell division with growth rate. ERA homologues also are found in eukaryotes. Here we report the crystal structure of ERA from Escherichia coli. The structure has been determined at 2.4-A resolution. It reveals a two-domain arrangement of the molecule: an N-terminal domain that resembles p21 Ras and a C-terminal domain that is unique. Structure-based topological search of the C domain fails to reveal any meaningful match, although sequence analysis suggests that it contains a KH domain. KH domains are RNA binding motifs that usually occur in tandem repeats and exhibit low sequence similarity except for the well-conserved segment VIGxxGxxIK. We have identified a betaalphaalphabeta fold that contains the VIGxxGxxIK sequence and is shared by the C domain of ERA and the KH domain. We propose that this betaalphaalphabeta fold is the RNA binding motif, the minimum structural requirement for RNA binding. ERA dimerizes in crystal. The dimer formation involves a significantly distorted switch II region, which may shed light on how ERA protein regulates downstream events.
履歴
登録2011年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年6月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: audit_author / chem_comp_atom ...audit_author / chem_comp_atom / chem_comp_bond / citation_author / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID ..._audit_author.identifier_ORCID / _citation_author.identifier_ORCID / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.32023年9月13日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GTPase Era
B: RNA301
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,78912
ポリマ－45,6712
非ポリマー1,11810
水1,63991
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5080 Å2
ΔGint-52 kcal/mol
Surface area19720 Å2
手法PISA
2
A: GTPase Era
B: RNA301
ヘテロ分子

A: GTPase Era
B: RNA301
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,57724
ポリマ－91,3414
非ポリマー2,23620
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_455-x-1,y,-z1
Buried area14060 Å2
ΔGint-122 kcal/mol
Surface area35540 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)88.946, 85.604, 67.184
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 111.20, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

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タンパク質 / RNA鎖 , 2種, 2分子 AB

#1: タンパク質 GTPase Era


分子量: 34765.027 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Aquifex aeolicus (バクテリア) / 遺伝子: aq_1994, era, era1 / プラスミド: pDONR201 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O67800
#2: RNA鎖 RNA301


分子量: 10905.535 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: This sequence occurs naturally in Aquifex aeolicus except for U1506 that is replaced with C1506.

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非ポリマー , 6種, 101分子

#3: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 化合物 ChemComp-GNP / PHOSPHOAMINOPHOSPHONIC ACID-GUANYLATE ESTER / Gpp(NH)p


分子量: 522.196 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N6O13P3
コメント: GppNHp, GMPPNP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM
#5: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#6: 化合物 ChemComp-MRD / (4R)-2-METHYLPENTANE-2,4-DIOL / (4R)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 91 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.61 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.89 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: 0.2M calcium acetate, 40% (v/v) MPD, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 292K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-BM / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 225 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2008年10月29日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.05→30 Å / Num. obs: 27524 / % possible obs: 93.7 % / Observed criterion σ(F): -6 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 5.5 % / Biso Wilson estimate: 45.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.078 / Χ2: 0.981 / Net I/σ(I): 14.4
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsMean I/σ(I) obsNum. unique allΧ2% possible all
2.05-2.1230.6652.1821430.97572.9
2.12-2.213.50.5451.4324400.96284.1
2.21-2.314.20.432.5625300.96686.5
2.31-2.435.20.3334.127580.9894.9
2.43-2.585.90.2845.7429230.96199.3
2.58-2.786.20.2058.7129251.01100
2.78-3.066.40.12314.1829290.954100
3.06-3.56.30.09418.0629311.008100
3.5-4.416.30.07519.7329670.97100
4.41-306.20.05425.6229661.00299.2

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER位相決定
PHENIX1.6.4_486精密化
PDB_EXTRACT3.1データ抽出
MAR345dtbデータ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3IEV

3iev


解像度: 2.05→25.913 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 0.18 / SU ML: 0.46 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.34 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2427 1404 5.1 %random
Rwork0.1881 ---
obs0.1908 27524 93.35 %-
all-27524 --
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 60.738 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 148.07 Å2 / Biso mean: 62.1928 Å2 / Biso min: 30.16 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.05→25.913 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2395 724 70 91 3280
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0083351
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1674711
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.072571
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005467
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.0031418
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.05-2.12320.50781100.472920022112211271
2.1232-2.20820.4481370.398122862423242384
2.2082-2.30870.39191260.329423892515251585
2.3087-2.43030.3411370.299826292766276695
2.4303-2.58240.32911590.271527592918291899
2.5824-2.78160.34911460.2505279129372937100
2.7816-3.06110.32421450.2279280629512951100
3.0611-3.50320.24471270.1929281329402940100
3.5032-4.41010.19981710.148281029812981100
4.4101-25.91530.18021460.143428352981298199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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