[日本語] English
万見
- PDB-4xgk: Crystal structure of UDP-galactopyranose mutase from Corynebacter... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xgk
タイトルCrystal structure of UDP-galactopyranose mutase from Corynebacterium diphtheriae in complex with 2-[4-(4-chlorophenyl)-7-(2-thienyl)-2-thia-5,6,8,9-tetrazabicyclo[4.3.0]nona-4,7,9-trien-3-yl]acetic
要素UDP-galactopyranose mutase
キーワードISOMERASE/ISOMERASE INHIBITOR / UDP-galactopyranose mutase / Corynebacterium diphtheriae / inhibitor / galactofuranose / ISOMERASE-ISOMERASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase activity / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
UDP-galactopyranose mutase / UDP-galactopyranose mutase, C-terminal / UDP-galactopyranose mutase / NAD(P)-binding Rossmann-like domain / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-40K / DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / UDP-galactopyranose mutase
類似検索 - 構成要素
生物種Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.652 Å
データ登録者Wangkanont, K. / Heroux, A. / Forest, K.T. / Kiessling, L.L.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute Of Allergy and Infectious Diseases (NIH/NIAID)R01_AI063596 米国
引用ジャーナル: Acs Chem.Biol. / 年: 2015
タイトル: Virtual Screening for UDP-Galactopyranose Mutase Ligands Identifies a New Class of Antimycobacterial Agents.
著者: Kincaid, V.A. / London, N. / Wangkanont, K. / Wesener, D.A. / Marcus, S.A. / Heroux, A. / Nedyalkova, L. / Talaat, A.M. / Forest, K.T. / Shoichet, B.K. / Kiessling, L.L.
履歴
登録2014年12月31日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年8月12日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年11月4日Group: Database references
改定 1.22017年9月27日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月11日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42020年9月9日Group: Structure summary / カテゴリ: struct / Item: _struct.title
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: UDP-galactopyranose mutase
B: UDP-galactopyranose mutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,34517
ポリマ－89,9322
非ポリマー3,41415
水61334
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)179.362, 179.362, 145.236
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

-
要素

#1: タンパク質 UDP-galactopyranose mutase


分子量: 44965.848 Da / 分子数: 2 / 断片: UNP residues 18-404 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Corynebacterium diphtheriae (ジフテリア菌)
株: ATCC 700971 / NCTC 13129 / Biotype gravis / 遺伝子: glf, DIP2203 / プラスミド: pMAL c5x
詳細 (発現宿主): maltose binding protein in pMAL c5x was removed and replaced with His-tagged UDP-galactopyranose mutase
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6NER4, UDP-galactopyranose mutase
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-40K / [(7S)-6-(4-chlorophenyl)-3-(thiophen-2-yl)-7H-[1,2,4]triazolo[3,4-b][1,3,4]thiadiazin-7-yl]acetic acid


分子量: 390.867 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H11ClN4O2S2
#4: 化合物 ChemComp-FDA / DIHYDROFLAVINE-ADENINE DINUCLEOTIDE / FADH2


分子量: 787.566 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H35N9O15P2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 34 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.2 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 / 詳細: 100 mM Bis-Tris, 2 M ammonium sulfate

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2013年9月16日
放射モノクロメーター: Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→50 Å / Num. obs: 40032 / % possible obs: 99.2 % / 冗長度: 9.8 % / Biso Wilson estimate: 75.43 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.076 / Rpim(I) all: 0.025 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 0.779 / Net I/av σ(I): 25.888 / Net I/σ(I): 7.9 / Num. measured all: 391794
反射 シェル

Diffraction-ID: 1 / Rejects: _

解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allRrim(I) allΧ2% possible all
2.65-2.749.70.7938950.8180.2650.8340.49598.6
2.74-2.8510.10.53639140.9230.1750.5640.51698.9
2.85-2.989.70.36439360.9560.1220.3840.55599
2.98-3.1410.20.24239330.9820.0780.2540.61599.1
3.14-3.349.70.15839570.990.0530.1670.76199.1
3.34-3.6100.10839750.9950.0360.1140.999.3
3.6-3.969.90.08739800.9960.0290.0921.05699.4
3.96-4.539.70.0740440.9970.0240.0741.09199.6
4.53-5.719.80.06340890.9980.0210.0660.98999.7
5.71-509.10.04643090.9990.0160.0490.899.4

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.5.6位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
DENZOデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1I8T

1i8t


解像度: 2.652→48.771 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 26.13 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2269 3750 4.98 %
Rwork0.1821 71520 -
obs0.1844 75270 99.34 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 151.4 Å2 / Biso mean: 77.254 Å2 / Biso min: 42.31 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.652→48.771 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6332 0 211 34 6577
Biso mean--98.93 62.82 -
残基数----772
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0096761
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.39201
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049914
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0081198
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.8852469
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.652-2.74680.39083640.30737049741398
2.7468-2.85670.34083790.28717122750199
2.8567-2.98670.3573720.28167138751099
2.9867-3.14420.29313800.25167164754499
3.1442-3.34110.29383730.2417156752999
3.3411-3.5990.27983810.21471467527100
3.599-3.96110.23623750.187171497524100
3.9611-4.53390.1873740.139972037577100
4.5339-5.71080.18693740.145871967570100
5.7108-48.7790.18023780.153471977575100

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る