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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 4xfp | ||||||
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タイトル | Crystal Structure of Highly Active Mutant of Bacillus sp. TB-90 Urate Oxidase | ||||||
要素 | Urate oxidase | ||||||
キーワード | OXIDOREDUCTASE / enzyme / protein engineering / flexible loop | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase / 2-oxo-4-hydroxy-4-carboxy-5-ureidoimidazoline decarboxylase activity / urate oxidase activity / factor-independent urate hydroxylase / urate catabolic process / allantoin metabolic process / purine nucleobase metabolic process 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Bacillus TB-90 (バクテリア) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.66 Å | ||||||
データ登録者 | Hibi, T. / Hayashi, Y. / Kawamura, A. / Itoh, T. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be published タイトル: Glycine Substitution of Surface Proline 287 Involves Entropic Enhancement of Bacillus sp. TB-90 Uricase Activity 著者: Hibi, T. / Hayashi, Y. / Kawamura, A. / Itoh, T. / Fukada, H. / Kishimoto, T. / Nishiya, Y. #1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 2014 タイトル: Intersubunit salt bridges with a sulfate anion control subunit dissociation and thermal stabilization of Bacillus sp. TB-90 urate oxidase 著者: Hibi, T. / Hayashi, Y. / Fukada, H. / Itoh, T. / Nago, T. / Nishiya, Y. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 4xfp.cif.gz | 700.8 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb4xfp.ent.gz | 591.5 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 4xfp.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 4xfp_validation.pdf.gz | 476.7 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
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文書・詳細版 | 4xfp_full_validation.pdf.gz | 479.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | 4xfp_validation.xml.gz | 53.4 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 4xfp_validation.cif.gz | 78.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/4xfp ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/xf/4xfp | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 3wlvS S: 精密化の開始モデル |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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詳細 | biological unit is the same as asym. |
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 36235.684 Da / 分子数: 4 / 断片: UNP residues 178-494 / 変異: P287G / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus TB-90 (バクテリア) / 株: TB-90 / 遺伝子: uao / 発現宿主: Escherichia coli DH5alpha (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha 参照: UniProt: Q45697, factor-independent urate hydroxylase #2: 化合物 | ChemComp-AZA / #3: 化合物 | ChemComp-CL / #4: 化合物 | #5: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.43 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.4 % |
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結晶化 | 温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 / 詳細: 15% PEG 8000, 0.1M TRIS-HCl, 0.07M K2SO4, |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SPring-8 / ビームライン: BL26B2 / 波長: 1 Å | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
検出器 | タイプ: RAYONIX MX-225 / 検出器: CCD / 日付: 2014年11月27日 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
放射波長 | 波長: 1 Å / 相対比: 1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 | 解像度: 1.65→30 Å / Num. obs: 157977 / % possible obs: 94.3 % / 冗長度: 6 % / Biso Wilson estimate: 19.03 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Rpim(I) all: 0.031 / Rrim(I) all: 0.08 / Χ2: 1.664 / Net I/av σ(I): 29.423 / Net I/σ(I): 9.9 / Num. measured all: 944905 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
反射 シェル | Diffraction-ID: 1 / Rejects: _
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-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: 3WLV 解像度: 1.66→29.818 Å / SU ML: 0.15 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.97 / 位相誤差: 18.25 / 立体化学のターゲット値: ML
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溶媒の処理 | 減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | Biso max: 80.9 Å2 / Biso mean: 25.001 Å2 / Biso min: 10.48 Å2 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: final / 解像度: 1.66→29.818 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 30
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精密化 TLS | 手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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精密化 TLSグループ |
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