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- PDB-4xd6: Phosphotriesterase Variant E2a -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xd6
タイトルPhosphotriesterase Variant E2a
要素Phosphotriesterase variant PTE-E2
キーワードHYDROLASE / dynamics / evolution / phosphotriesterase
機能・相同性
機能・相同性情報


hydrolase activity, acting on ester bonds / catabolic process / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CACODYLATE ION / Phosphotriesterase variant PTE-E2
類似検索 - 構成要素
生物種Brevundimonas diminuta (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.75 Å
データ登録者Jackson, C.J. / Campbell, E. / Kaltenbach, M. / Tokuriki, N.
引用ジャーナル: Nat.Chem.Biol. / 年: 2016
タイトル: The role of protein dynamics in the evolution of new enzyme function.
著者: Campbell, E. / Kaltenbach, M. / Correy, G.J. / Carr, P.D. / Porebski, B.T. / Livingstone, E.K. / Afriat-Jurnou, L. / Buckle, A.M. / Weik, M. / Hollfelder, F. / Tokuriki, N. / Jackson, C.J.
履歴
登録2014年12月19日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年12月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12016年5月11日Group: Structure summary
改定 1.22016年9月7日Group: Database references
改定 1.32016年9月28日Group: Database references
改定 1.42016年10月26日Group: Database references
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphotriesterase variant PTE-E2
G: Phosphotriesterase variant PTE-E2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,25312
ポリマ－72,2442
非ポリマー1,00810
水12,430690
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4760 Å2
ΔGint-182 kcal/mol
Surface area22490 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)85.739, 85.759, 88.372
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 Phosphotriesterase variant PTE-E2


分子量: 36122.211 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Brevundimonas diminuta (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: A0A060GZX7
#2: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物 ChemComp-CAC / CACODYLATE ION / dimethylarsinate / ジメチルアルシン酸アニオン


分子量: 136.989 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6AsO2
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 690 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.3 %
結晶化温度: 277.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: 100 mM Na Cacodylate, 30% methane-2,,4-pentanediol / PH範囲: 6-7

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Australian Synchrotron / ビームライン: MX1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210r / 検出器: CCD / 日付: 2012年4月18日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.75→39.28 Å / Num. obs: 60062 / % possible obs: 90.5 % / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07283 / Net I/σ(I): 22.91
反射 シェル解像度: 1.75→1.81 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.4594 / Mean I/σ(I) obs: 2.71 / % possible all: 92

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE: 1.9_1692)精密化
XDSデータ削減
Aimlessデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4GY0

4gy0


解像度: 1.75→39.28 Å / SU ML: 0.23 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.33 / 位相誤差: 28.77 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.269 3118 5.26 %
Rwork0.214 --
obs0.217 59320 89.4 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.75→39.28 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5026 0 46 690 5762
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0075276
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.137183
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d14.5331920
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044831
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005932
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
1.75-1.77730.32141040.2752542X-RAY DIFFRACTION90
1.7773-1.80650.31391600.25892650X-RAY DIFFRACTION94
1.8065-1.83760.35961470.28012754X-RAY DIFFRACTION97
1.8376-1.8710.29961140.30682763X-RAY DIFFRACTION97
1.871-1.9070.4352770.34421386X-RAY DIFFRACTION95
1.907-1.9460.5089940.44091912X-RAY DIFFRACTION78
1.946-1.98830.33271700.28132807X-RAY DIFFRACTION100
1.9883-2.03450.26971990.24782799X-RAY DIFFRACTION100
2.0345-2.08540.4841530.38071250X-RAY DIFFRACTION44
2.0854-2.14180.2841570.24952745X-RAY DIFFRACTION98
2.1418-2.20480.28421380.22442884X-RAY DIFFRACTION100
2.2048-2.2760.42111130.30381935X-RAY DIFFRACTION69
2.276-2.35730.28491830.21992799X-RAY DIFFRACTION100
2.3573-2.45170.26671240.20332905X-RAY DIFFRACTION100
2.4517-2.56320.25942010.2152800X-RAY DIFFRACTION100
2.5632-2.69830.32111080.22842536X-RAY DIFFRACTION88
2.6983-2.86730.24291500.19752878X-RAY DIFFRACTION100
2.8673-3.08860.25181960.1892825X-RAY DIFFRACTION100
3.0886-3.39930.23781930.17092597X-RAY DIFFRACTION91
3.3993-3.89080.2467960.15942542X-RAY DIFFRACTION91
3.8908-4.90050.17542220.13722766X-RAY DIFFRACTION100
4.9005-39.28880.19941190.16733127X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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