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- PDB-4xb1: Hyperthermophilic archaeal homoserine dehydrogenase in complex wi... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xb1
タイトルHyperthermophilic archaeal homoserine dehydrogenase in complex with NADPH
要素319aa long hypothetical homoserine dehydrogenase
キーワードOXIDOREDUCTASE / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


homoserine dehydrogenase / homoserine dehydrogenase activity / threonine biosynthetic process / methionine biosynthetic process / NAD+ binding / NADP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Homoserine dehydrogenase lacking ACT domain / Homoserine dehydrogenase, catalytic / Homoserine dehydrogenase / Aspartate/homoserine dehydrogenase, NAD-binding / Homoserine dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold ...Homoserine dehydrogenase lacking ACT domain / Homoserine dehydrogenase, catalytic / Homoserine dehydrogenase / Aspartate/homoserine dehydrogenase, NAD-binding / Homoserine dehydrogenase, NAD binding domain / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Homoserine dehydrogenase
類似検索 - 構成要素
生物種Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Sakuraba, H. / Inoue, S. / Yoneda, K. / Ohshima, T.
引用ジャーナル: Sci Rep / 年: 2015
タイトル: Crystal Structures of a Hyperthermophilic Archaeal Homoserine Dehydrogenase Suggest a Novel Cofactor Binding Mode for Oxidoreductases.
著者: Hayashi, J. / Inoue, S. / Kim, K. / Yoneda, K. / Kawarabayasi, Y. / Ohshima, T. / Sakuraba, H.
履歴
登録2014年12月16日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02015年7月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12019年12月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / diffrn_source ...citation / diffrn_source / entity_src_gen / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title ..._citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22023年11月8日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 319aa long hypothetical homoserine dehydrogenase
B: 319aa long hypothetical homoserine dehydrogenase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,07811
ポリマ－73,9502
非ポリマー2,1289
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7290 Å2
ΔGint-74 kcal/mol
Surface area23890 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)112.560, 112.560, 95.885
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number76
Space group name H-MP41

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要素

#1: タンパク質 319aa long hypothetical homoserine dehydrogenase


分子量: 36974.996 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pyrococcus horikoshii OT3 (古細菌)
株: OT3 / 遺伝子: PH1075 / プラスミド: pColdI / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: O58802
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#4: 化合物
ChemComp-MPD / (4S)-2-METHYL-2,4-PENTANEDIOL / (S)-2-メチル-2,4-ペンタンジオ-ル


分子量: 118.174 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H14O2 / コメント: 沈殿剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.35 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6.2 / 詳細: 2-methyl-2,4-pentandiol, potassium phosphate

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NE3A / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 270 / 検出器: CCD / 日付: 2012年6月25日
放射モノクロメーター: Si / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 53097 / % possible obs: 99.8 % / 冗長度: 7.6 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 21.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.5 % / Mean I/σ(I) obs: 9.1 / Rsym value: 0.285 / % possible all: 99.9

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位相決定

位相決定手法: 分子置換

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
直接法精密化
REFMAC5.8.0073精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3DO5

3do5


解像度: 2.3→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.966 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 4.395 / SU ML: 0.107 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.169 / ESU R Free: 0.156 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2046 2685 5.1 %RANDOM
Rwork0.1687 50090 --
obs0.1705 50089 99.19 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso max: 144.81 Å2 / Biso mean: 46.494 Å2 / Biso min: 19.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.35 Å2-0 Å2-0 Å2
2--0.35 Å20 Å2
3----0.7 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 2.3→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4916 0 138 212 5266
Biso mean--48.18 43.51 -
残基数----638
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.020.0195129
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025017
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1332.016960
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.956311565
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8435636
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg41.40325.234214
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.10615908
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.5621528
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1350.2808
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.010.0215678
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021054
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it4.1664.32550
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other4.1654.32549
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it5.7216.4423184
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 172 -
Rwork0.231 3668 -
all-3840 -
obs--98.74 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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