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- PDB-4ldt: The structure of h/ceOTUB1-ubiquitin aldehyde-UBCH5B~Ub -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4ldt
タイトルThe structure of h/ceOTUB1-ubiquitin aldehyde-UBCH5B~Ub
要素
  • Ubiquitin
  • Ubiquitin aldehyde
  • Ubiquitin thioesterase otubain-like
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードHYDROLASE REGULATOR / isopeptidase / ubiquitin-conjugating / post-translational modification / ubiquitin / ubiquitin-aldehyde
機能・相同性
機能・相同性情報


Ovarian tumor domain proteases / negative regulation of double-strand break repair / ubiquitin-protein transferase inhibitor activity / deNEDDylase activity / protein K48-linked deubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein deubiquitination / protein K48-linked ubiquitination ...Ovarian tumor domain proteases / negative regulation of double-strand break repair / ubiquitin-protein transferase inhibitor activity / deNEDDylase activity / protein K48-linked deubiquitination / (E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / ubiquitin conjugating enzyme activity / protein deubiquitination / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / Glycogen synthesis / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / positive regulation of TORC1 signaling / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Negative regulation of FLT3 / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / Downregulation of ERBB4 signaling / Regulation of FZD by ubiquitination / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / p75NTR recruits signalling complexes / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / Regulation of pyruvate metabolism / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / Pexophagy / NRIF signals cell death from the nucleus / VLDLR internalisation and degradation / Regulation of PTEN localization / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Regulation of BACH1 activity / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Translesion synthesis by POLK / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Josephin domain DUBs / Translesion synthesis by POLI / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / ubiquitin binding / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Regulation of NF-kappa B signaling / Asymmetric localization of PCP proteins / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Assembly of the pre-replicative complex / Ubiquitin-Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Degradation of DVL / Negative regulation of FGFR3 signaling / Fanconi Anemia Pathway / Peroxisomal protein import / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Negative regulation of FGFR2 signaling / Stabilization of p53 / Negative regulation of FGFR4 signaling / Degradation of AXIN / Downregulation of SMAD2/3:SMAD4 transcriptional activity
類似検索 - 分子機能
Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. ...Ubiquitin thioesterase Otubain / Peptidase C65 Otubain, subdomain 2 / Peptidase C65 Otubain, subdomain 1 / Peptidase C65, otubain / Peptidase C65, otubain, subdomain 2 / Peptidase C65, otubain, subdomain 1 / Peptidase C65 Otubain / 3 helical TM bundles of succinate and fumarate reductases / OTU domain / OTU domain profile. / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Papain-like cysteine peptidase superfamily / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Roll / Up-down Bundle / 2-Layer Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Polyubiquitin-C / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin thioesterase OTUB1 / Ubiquitin thioesterase otubain-like
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Caenorhabditis elegans (センチュウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.901 Å
データ登録者Wiener, R. / DiBello, A.T. / Lombardi, P.M. / Guzzo, C.M. / Zhang, X. / Matunis, M.J. / Wolberger, C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2013
タイトル: E2 ubiquitin-conjugating enzymes regulate the deubiquitinating activity of OTUB1.
著者: Wiener, R. / Dibello, A.T. / Lombardi, P.M. / Guzzo, C.M. / Zhang, X. / Matunis, M.J. / Wolberger, C.
履歴
登録2013年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02013年8月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12013年9月4日Group: Database references
改定 1.22013年9月25日Group: Database references
改定 1.32017年7月26日Group: Refinement description / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen / software
改定 1.42023年9月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年12月6日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin thioesterase otubain-like
B: Ubiquitin aldehyde
C: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
D: Ubiquitin
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,0029
ポリマ－66,7304
非ポリマー2735
水5,693316
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area8080 Å2
ΔGint-24 kcal/mol
Surface area23670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)104.894, 131.612, 46.501
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

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タンパク質 , 4種, 4分子 ABCD

#1: タンパク質 Ubiquitin thioesterase otubain-like / Deubiquitinating enzyme OTUB1 / OTU domain-containing ubiquitin aldehyde-binding protein 1 / ...Deubiquitinating enzyme OTUB1 / OTU domain-containing ubiquitin aldehyde-binding protein 1 / Otubain-1 / hOTU1 / Ubiquitin-specific-processing protease OTUB1 / Deubiquitinating enzyme otubain-like / Ubiquitin-specific-processing protease otubain-like


分子量: 32795.637 Da / 分子数: 1 / 断片: SEE REMARK 999 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト), (組換発現) Caenorhabditis elegans (センチュウ)
遺伝子: OTUB1, OTB1, OTU1, HSPC263, C25D7.8, otub-1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q96FW1, UniProt: Q9XVR6, ubiquitinyl hydrolase 1
#2: タンパク質 Ubiquitin aldehyde


分子量: 8560.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48
#3: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating ...Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 16796.213 Da / 分子数: 1 / Mutation: C85S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#4: タンパク質 Ubiquitin


分子量: 8576.831 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0CG48

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非ポリマー , 3種, 321分子

#5: 化合物
ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL


分子量: 62.068 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#6: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 316 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細THE UBIQUITIN THIOESTERASE CONSTRUCT IS A CHIMERA COMPRISING RESIDUES 1-45 OF UNP Q96FW1 AND ...THE UBIQUITIN THIOESTERASE CONSTRUCT IS A CHIMERA COMPRISING RESIDUES 1-45 OF UNP Q96FW1 AND RESIDUES 42-284 OF UNP Q9XVR6.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.41 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.86 %
結晶化温度: 293.15 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1:1 mix of 12 mg/mL purified complex and well solution (100 mM Bis-Tris, pH 6.0, 200 mM magnesium chloride, 22% PEG3350), crystals appeared in about 2 to 3 days, cryoprotection with well ...詳細: 1:1 mix of 12 mg/mL purified complex and well solution (100 mM Bis-Tris, pH 6.0, 200 mM magnesium chloride, 22% PEG3350), crystals appeared in about 2 to 3 days, cryoprotection with well solution + 10% ethylene glycol, flash frozen in liquid nitrogen, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293.15K

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データ収集

回折平均測定温度: 77 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 23-ID-D / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2012年3月11日
放射モノクロメーター: Double crystal cryo-cooled Si(111)
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.901→33.65 Å / Num. all: 51642 / Num. obs: 51582 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8 % / Rsym value: 0.13 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 1.901→1.93 Å / 冗長度: 3.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / Rsym value: 0.57 / % possible all: 95.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
REFMAC5.7.0029精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
REFMAC5.7.0029位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 4DHZ

4dhz


解像度: 1.901→33.65 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.955 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 6.665 / SU ML: 0.099 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.152 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.22318 2612 5.1 %RANDOM
Rwork0.1918 ---
obs0.19342 48379 98.82 %-
all-51047 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.507 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20 Å2
2---2.07 Å20 Å2
3---1.71 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.901→33.65 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4362 0 17 316 4695
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0194626
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024400
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2481.9666299
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.741310122
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.5915584
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.04323.578204
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.64315783
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.6831534
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0730.2707
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.0215282
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021067
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.901→1.95 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.345 177 -
Rwork0.279 3360 -
obs--94.24 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.72760.2420.08430.83610.21540.6596-0.0023-0.05870.02110.0293-0.03180.0927-0.0427-0.05760.03410.081-0.0320.01570.1344-0.0150.013117.488827.659815.7155
21.17651.0693-0.22821.8178-0.18951.32280.01440.04570.0595-0.130.06590.0884-0.03730.064-0.08030.1114-0.03780.00050.118-0.01310.009633.469843.7505-0.2706
31.1624-0.1119-0.68661.25860.54192.361-0.02650.02890.047-0.1395-0.0337-0.05720.00320.16180.06020.059-0.02880.00780.08680.02640.015516.16111.4996-6.7362
40.77611.351-0.14263.86381.84963.1631-0.0730.0156-0.30910.09330.4084-0.80590.23190.483-0.33540.06680.0404-0.00570.2393-0.10060.208941.220818.245410.6816
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A19 - 275
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 76
3X-RAY DIFFRACTION3C0 - 147
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 76

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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