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- PDB-4xa3: Crystal structure of the coiled-coil surrounding Skip 2 of MYH7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4xa3
タイトルCrystal structure of the coiled-coil surrounding Skip 2 of MYH7
要素Gp7-MYH7(1361-1425)-Eb1 chimera protein
キーワードMOTOR PROTEIN / Myosin / coiled coil / skip residue / Fusion / Gp7 / Eb1 / Cardiac
機能・相同性
機能・相同性情報


viral scaffold / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / protein localization to microtubule / cell projection membrane / microtubule plus-end ...viral scaffold / protein localization to astral microtubule / protein localization to mitotic spindle / cortical microtubule cytoskeleton / mitotic spindle astral microtubule end / regulation of slow-twitch skeletal muscle fiber contraction / regulation of the force of skeletal muscle contraction / protein localization to microtubule / cell projection membrane / microtubule plus-end / muscle myosin complex / mitotic spindle microtubule / regulation of the force of heart contraction / attachment of mitotic spindle microtubules to kinetochore / transition between fast and slow fiber / myosin filament / microtubule plus-end binding / microtubule bundle formation / non-motile cilium assembly / cardiac muscle hypertrophy in response to stress / muscle filament sliding / protein localization to centrosome / adult heart development / myosin complex / myosin II complex / virion assembly / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / mitotic spindle pole / microfilament motor activity / spindle midzone / negative regulation of microtubule polymerization / establishment of mitotic spindle orientation / myofibril / microtubule polymerization / microtubule organizing center / regulation of microtubule polymerization or depolymerization / ATP metabolic process / positive regulation of microtubule polymerization / cytoplasmic microtubule / striated muscle contraction / skeletal muscle contraction / spindle assembly / cardiac muscle contraction / stress fiber / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of heart rate / muscle contraction / AURKA Activation by TPX2 / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / protein serine/threonine kinase binding / sarcomere / RHO GTPases Activate Formins / Z disc / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / actin filament binding / Separation of Sister Chromatids / intracellular protein localization / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / cell migration / microtubule / calmodulin binding / ciliary basal body / cadherin binding / cell division / focal adhesion / centrosome / Golgi apparatus / DNA binding / RNA binding / ATP binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail ...Bacteriophage phi-29 scaffolding protein Gp7 / Capsid assembly scaffolding protein Gp7 / Phi29 scaffolding protein / EB1, C-terminal / Microtubule-associated protein RP/EB / EB1, C-terminal domain superfamily / EB1-C terminal (EB1-C) domain profile. / EB1-like C-terminal motif / DNA repair protein XRCC4-like, C-terminal / Myosin tail / Myosin tail / Myosin N-terminal SH3-like domain / Myosin S1 fragment, N-terminal / Myosin, N-terminal, SH3-like / Myosin N-terminal SH3-like domain profile. / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Short calmodulin-binding motif containing conserved Ile and Gln residues. / IQ motif, EF-hand binding site / Myosin motor domain profile. / Myosin head, motor domain / Myosin head (motor domain) / Myosin. Large ATPases. / IQ motif profile. / Kinesin motor domain superfamily / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Myosin-7 / Capsid assembly scaffolding protein / Microtubule-associated protein RP/EB family member 1
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus phage phi29 (ファージ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.548 Å
データ登録者Taylor, K.C. / Buvoli, M. / Korkmaz, E.N. / Buvoli, A. / Zheng, Y. / Heinz, N.T. / Qiang, C. / Leinwand, L.A. / Rayment, I.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Heart, Lung, and Blood Institute (NIH/NHLBI)HL111237 米国
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2015
タイトル: Skip residues modulate the structural properties of the myosin rod and guide thick filament assembly.
著者: Taylor, K.C. / Buvoli, M. / Korkmaz, E.N. / Buvoli, A. / Zheng, Y. / Heinze, N.T. / Cui, Q. / Leinwand, L.A. / Rayment, I.
履歴
登録2014年12月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年7月15日Group: Database references
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32017年9月27日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.42019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Gp7-MYH7(1361-1425)-Eb1 chimera protein
B: Gp7-MYH7(1361-1425)-Eb1 chimera protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,5312
ポリマ－35,5312
非ポリマー00
水30617
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area7350 Å2
ΔGint-72 kcal/mol
Surface area18690 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)37.462, 146.115, 153.443
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

#1: タンパク質 Gp7-MYH7(1361-1425)-Eb1 chimera protein / chimera protein of Head morphogenesis protein / Myosin-7 and Microtubule-associated protein RP/EB ...chimera protein of Head morphogenesis protein / Myosin-7 and Microtubule-associated protein RP/EB family member 1


分子量: 17765.717 Da / 分子数: 2
断片: UNP P13848 residues 1-49,UNP P12883 residues 1361-1425,UNP Q15691 residues 215-251
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Bacillus phage phi29 (ファージ), (組換発現) Homo sapiens (ヒト)
プラスミド: pET28 / 遺伝子: MYH7, MYHCB, MAPRE1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P13848, UniProt: P12883, UniProt: Q15691
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 17 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5
詳細: 4.5% (w/v) polyethylene glycol 8000, 100 mM sodium acetate pH 5.0, 50 mM CaCl2, 2.5% (w/v) 3-methoxy-3-methyl-1-butanol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2012年12月8日
放射モノクロメーター: Rosenbaum-Rock double-crystal monochromator: Water cooled; sagitally focusing 2nd crystal, Rosenbaum-Rock vertical focusing mirror
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.54→50 Å / Num. obs: 11019 / % possible obs: 87 % / 冗長度: 6.4 % / Biso Wilson estimate: 32.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/av σ(I): 24.1 / Net I/σ(I): 16.3
反射 シェル解像度: 2.54→2.58 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.48 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 53

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: dev_1819)精密化
HKL-3000データ削減
HKL-3000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NO4, 1YIB

1no4

1yib


解像度: 2.548→29.726 Å / SU ML: 0.36 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.35 / 位相誤差: 32.15 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.3114 547 4.97 %Random Selection
Rwork0.2668 ---
obs0.269 11005 76.98 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso mean: 45.6 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.548→29.726 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2313 0 0 17 2330
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0032340
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.6563148
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d16.47919
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.025354
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.003414
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.5477-2.80390.3167550.33441072X-RAY DIFFRACTION32
2.8039-3.20920.39231360.32442478X-RAY DIFFRACTION74
3.2092-4.04170.29991700.26793385X-RAY DIFFRACTION100
4.0417-29.72810.29081860.23833523X-RAY DIFFRACTION100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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