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万見
- PDB-4x8n: Crystal structure of Ash2L SPRY domain in complex with phosphoryl... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x8n
タイトルCrystal structure of Ash2L SPRY domain in complex with phosphorylated RbBP5
要素
  • Retinoblastoma-binding protein 5
  • Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
キーワードPROTEIN BINDING / histone / MLL1 / chromatin / epigenetics
機能・相同性
機能・相同性情報


Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / hemopoiesis / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex ...Epigenetic regulation of gene expression by MLL3 and MLL4 complexes / MLL3/4 complex / Set1C/COMPASS complex / MLL1/2 complex / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / hemopoiesis / MLL1 complex / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / euchromatin / beta-catenin binding / PKMTs methylate histone lysines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / response to estrogen / Neddylation / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / positive regulation of cell population proliferation / DNA damage response / nucleolus / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. ...: / : / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2-like, WH / ASH2, PHD zinc finger / Histone methyltransferase complex subunit ASH2 / Retinoblastoma-binding protein 5/Swd1 / SPRY domain / SPRY domain / B30.2/SPRY domain / B30.2/SPRY domain profile. / B30.2/SPRY domain superfamily / Domain in SPla and the RYanodine Receptor. / SPRY domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / WD domain, G-beta repeat / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / Jelly Rolls / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Retinoblastoma-binding protein 5 / Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Zhang, P. / Chaturvedi, C.P. / Brunzelle, J.S. / Skiniotis, G. / Brand, M. / Shilatifard, A. / Couture, J.-F.
資金援助 カナダ, 1件
組織認可番号国
Canadian Institutes of Health Research (CIHR)MOP-136816 カナダ
引用ジャーナル: Genes Dev. / 年: 2015
タイトル: A phosphorylation switch on RbBP5 regulates histone H3 Lys4 methylation.
著者: Zhang, P. / Chaturvedi, C.P. / Tremblay, V. / Cramet, M. / Brunzelle, J.S. / Skiniotis, G. / Brand, M. / Shilatifard, A. / Couture, J.F.
履歴
登録2014年12月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年9月6日Group: Author supporting evidence / Database references ...Author supporting evidence / Database references / Derived calculations / Source and taxonomy
カテゴリ: citation / entity_src_gen ...citation / entity_src_gen / pdbx_audit_support / pdbx_entity_src_syn / pdbx_struct_oper_list
Item: _citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag ..._citation.journal_id_CSD / _entity_src_gen.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_entity_src_syn.pdbx_alt_source_flag / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.22020年1月8日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32024年10月23日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2
B: Retinoblastoma-binding protein 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6712
ポリマ－21,6712
非ポリマー00
水3,819212
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area850 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8450 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.279, 51.542, 110.201
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP22121

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要素

#1: タンパク質 Set1/Ash2 histone methyltransferase complex subunit ASH2 / ASH2-like protein


分子量: 20322.094 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 380-495, 539-598 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASH2L, ASH2L1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9UBL3
#2: タンパク質・ペプチド Retinoblastoma-binding protein 5 / RBBP-5 / Retinoblastoma-binding protein RBQ-3


分子量: 1349.228 Da / 分子数: 1 / 断片: UNP residues 347-356 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: Q15291
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 212 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.47 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.18 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 0.2 M magnesium chloride hexahydrate, 0.1 M BIS-TRIS, pH 5.5, 25% w/v polyethylene glycol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: Cu FINE FOCUS / 波長: 1.54 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV++ / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2014年2月4日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→29.9 Å / Num. obs: 14095 / % possible obs: 98.6 % / 冗長度: 3.5 % / Net I/σ(I): 11.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(phenix.refine: 1.6.4_486)精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化解像度: 2.1→29.9 Å / SU ML: 0.31 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 27.48 / 立体化学のターゲット値: MLHL
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2769 700 5.04 %
Rwork0.2133 --
obs0.2165 13895 97.17 %
溶媒の処理減衰半径: 0.72 Å / VDWプローブ半径: 1 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 52.234 Å2 / ksol: 0.41 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.2831 Å20 Å20 Å2
2--0.3127 Å2-0 Å2
3---0.9704 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→29.9 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1478 0 0 213 1691
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0071542
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.0392087
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.414568
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.078210
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005269
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1-2.20840.31621380.20662643X-RAY DIFFRACTION99
2.2084-2.43060.28611540.20582637X-RAY DIFFRACTION99
2.4306-2.7820.26631360.20772654X-RAY DIFFRACTION99
2.782-3.50420.26991320.21142653X-RAY DIFFRACTION97
3.5042-29.91710.26961400.22282608X-RAY DIFFRACTION91
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.0049-0.0073-0.0030.01080.00330.00850.02280.1045-0.00630.0289-0.00880.002-0.09290.0201-0.00010.10030.0054-0.01750.10110.00740.1184-18.209622.239-22.5291
20.04330.0565-0.02140.0894-0.00160.05410.0143-0.05870.00330.0218-0.03580.05390.03690.019500.0852-0.0059-0.00470.0848-0.00540.0782-17.872610.0544-12.3163
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1( CHAIN A AND RESID 286:312 )A286 - 312
2X-RAY DIFFRACTION2( CHAIN A AND RESID 313:504 )A313 - 504

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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