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- PDB-4x34: Crystal structure of the 53BP1 tandem tudor domain in complex wit... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4x34
タイトルCrystal structure of the 53BP1 tandem tudor domain in complex with p53K381acK382me2
要素
  • THR-SER-ARG-HIS-ALY-MLY-LEU-MET-PHE-LYS
  • Tumor suppressor p53-binding protein 1
キーワードTRANSCRIPTION/TRANSCRIPTION INHIBITOR / posttranslational modifications / tandem Tudor domain of 53BP1 / TRANSCRIPTION-TRANSCRIPTION INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate ...ubiquitin-modified histone reader activity / positive regulation of isotype switching / cellular response to X-ray / double-strand break repair via classical nonhomologous end joining / protein localization to site of double-strand break / Loss of function of TP53 in cancer due to loss of tetramerization ability / Regulation of TP53 Expression / signal transduction by p53 class mediator / negative regulation of G1 to G0 transition / negative regulation of glucose catabolic process to lactate via pyruvate / Transcriptional activation of cell cycle inhibitor p21 / regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / Activation of NOXA and translocation to mitochondria / negative regulation of pentose-phosphate shunt / ATP-dependent DNA/DNA annealing activity / negative regulation of helicase activity / regulation of cell cycle G2/M phase transition / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to hypoxia / regulation of fibroblast apoptotic process / oxidative stress-induced premature senescence / oligodendrocyte apoptotic process / negative regulation of miRNA processing / positive regulation of thymocyte apoptotic process / glucose catabolic process to lactate via pyruvate / regulation of tissue remodeling / DNA repair complex / positive regulation of mitochondrial membrane permeability / negative regulation of mitophagy / positive regulation of programmed necrotic cell death / mRNA transcription / bone marrow development / circadian behavior / histone deacetylase regulator activity / germ cell nucleus / regulation of mitochondrial membrane permeability involved in apoptotic process / RUNX3 regulates CDKN1A transcription / regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / TP53 regulates transcription of additional cell cycle genes whose exact role in the p53 pathway remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / Activation of PUMA and translocation to mitochondria / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator resulting in transcription of p21 class mediator / negative regulation of glial cell proliferation / negative regulation of neuroblast proliferation / Regulation of TP53 Activity through Association with Co-factors / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / mitochondrial DNA repair / T cell lineage commitment / telomeric DNA binding / ER overload response / negative regulation of DNA replication / B cell lineage commitment / positive regulation of cardiac muscle cell apoptotic process / thymocyte apoptotic process / TP53 regulates transcription of several additional cell death genes whose specific roles in p53-dependent apoptosis remain uncertain / TP53 Regulates Transcription of Caspase Activators and Caspases / cardiac septum morphogenesis / positive regulation of execution phase of apoptosis / entrainment of circadian clock by photoperiod / PI5P Regulates TP53 Acetylation / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / Zygotic genome activation (ZGA) / necroptotic process / positive regulation of release of cytochrome c from mitochondria / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in Cytochrome C Release / rRNA transcription / TFIID-class transcription factor complex binding / negative regulation of telomere maintenance via telomerase / SUMOylation of transcription factors / intrinsic apoptotic signaling pathway by p53 class mediator / general transcription initiation factor binding / mitophagy / Transcriptional Regulation by VENTX / DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / response to X-ray / replicative senescence / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / cellular response to UV-C / neuroblast proliferation / : / negative regulation of reactive oxygen species metabolic process / hematopoietic stem cell differentiation / chromosome organization / positive regulation of RNA polymerase II transcription preinitiation complex assembly / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage by p53 class mediator / T cell proliferation involved in immune response / glial cell proliferation / Pyroptosis / cis-regulatory region sequence-specific DNA binding / negative regulation of double-strand break repair via homologous recombination / embryonic organ development / hematopoietic progenitor cell differentiation / TP53 Regulates Transcription of Genes Involved in G1 Cell Cycle Arrest / cellular response to actinomycin D / somitogenesis / type II interferon-mediated signaling pathway / cellular response to glucose starvation / core promoter sequence-specific DNA binding / negative regulation of stem cell proliferation / negative regulation of fibroblast proliferation / positive regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway
類似検索 - 分子機能
: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain ...: / BRCA1 C Terminus (BRCT) domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor domain / Tumour suppressor p53-binding protein-1 Tudor / : / : / SH3 type barrels. - #30 / Cellular tumor antigen p53, transactivation domain 2 / Transactivation domain 2 / p53 transactivation domain / P53 transactivation motif / SH3 type barrels. - #140 / p53 family signature. / p53, tetramerisation domain / P53 tetramerisation motif / p53, DNA-binding domain / P53 DNA-binding domain / p53 tumour suppressor family / p53-like tetramerisation domain superfamily / p53/RUNT-type transcription factor, DNA-binding domain superfamily / breast cancer carboxy-terminal domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / BRCT domain profile. / BRCT domain / BRCT domain superfamily / SH3 type barrels. / Ribosomal protein L2, domain 2 / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Cellular tumor antigen p53 / TP53-binding protein 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.801 Å
データ登録者Tong, Q. / Kutateladze, T.G.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM101664 (T.G.K.) 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: An Acetyl-Methyl Switch Drives a Conformational Change in p53.
著者: Tong, Q. / Mazur, S.J. / Rincon-Arano, H. / Rothbart, S.B. / Kuznetsov, D.M. / Cui, G. / Liu, W.H. / Gete, Y. / Klein, B.J. / Jenkins, L. / Mer, G. / Kutateladze, A.G. / Strahl, B.D. / ...著者: Tong, Q. / Mazur, S.J. / Rincon-Arano, H. / Rothbart, S.B. / Kuznetsov, D.M. / Cui, G. / Liu, W.H. / Gete, Y. / Klein, B.J. / Jenkins, L. / Mer, G. / Kutateladze, A.G. / Strahl, B.D. / Groudine, M. / Appella, E. / Kutateladze, T.G.
履歴
登録2014年11月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年9月9日Group: Data collection
改定 1.22017年9月6日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.32019年12月25日Group: Author supporting evidence / Database references / カテゴリ: pdbx_audit_support / struct_ref_seq
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _struct_ref_seq.db_align_beg / _struct_ref_seq.db_align_end
改定 1.42023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.52023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
B: Tumor suppressor p53-binding protein 1
C: THR-SER-ARG-HIS-ALY-MLY-LEU-MET-PHE-LYS
D: THR-SER-ARG-HIS-ALY-MLY-LEU-MET-PHE-LYS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,9344
ポリマ－29,9344
非ポリマー00
水4,846269
1
A: Tumor suppressor p53-binding protein 1
C: THR-SER-ARG-HIS-ALY-MLY-LEU-MET-PHE-LYS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9672
ポリマ－14,9672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area610 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7990 Å2
手法PISA
2
B: Tumor suppressor p53-binding protein 1
D: THR-SER-ARG-HIS-ALY-MLY-LEU-MET-PHE-LYS


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,9672
ポリマ－14,9672
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area950 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area7280 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)58.891, 110.939, 96.915
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-1737-

HOH

21B-1796-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Tumor suppressor p53-binding protein 1 / p53BP1


分子量: 13618.387 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TP53BP1 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: Q12888
#2: タンパク質・ペプチド THR-SER-ARG-HIS-ALY-MLY-LEU-MET-PHE-LYS


分子量: 1348.679 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P04637*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 269 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.66 Å3/Da / 溶媒含有率: 53.84 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸発脱水法 / pH: 7.5 / 詳細: 0.1 M sodium chloride and 4.0 M sodium formate / PH範囲: 7.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 4.2.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: NOIR-1 / 検出器: CCD / 日付: 2011年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 29571 / % possible obs: 100 % / 冗長度: 7.3 % / Rmerge(I) obs: 0.077 / Net I/σ(I): 25.7
反射 シェル解像度: 1.8→1.84 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.64 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 99.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
MOLREP位相決定
PHENIX精密化
PDB_EXTRACT3.15データ抽出
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3LGL

3lgl


解像度: 1.801→48.458 Å / FOM work R set: 0.8422 / SU ML: 0.21 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 22.4 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2184 1461 4.94 %Random selection
Rwork0.1868 28099 --
obs0.1884 29560 99.4 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 81.53 Å2 / Biso mean: 27.43 Å2 / Biso min: 10.6 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 1.801→48.458 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2085 0 0 269 2354
Biso mean---34.07 -
残基数----257
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0072125
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.1562846
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.09293
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005360
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d17.443797
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 10

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
1.8015-1.86590.29961370.2552625276294
1.8659-1.94060.24761520.211527652917100
1.9406-2.02890.2311430.201728242967100
2.0289-2.13580.23311420.188927802922100
2.1358-2.26970.24371460.188828172963100
2.2697-2.44490.26821420.195427992941100
2.4449-2.69090.25521480.224628322980100
2.6909-3.08020.22751440.197628252969100
3.0802-3.88050.19711520.162528623014100
3.8805-48.4750.17891550.169929703125100

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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