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- PDB-4wz3: Crystal structure of the complex between LubX/LegU2/Lpp2887 U-box... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4wz3
タイトルCrystal structure of the complex between LubX/LegU2/Lpp2887 U-box 1 and Homo sapiens UBE2D2
要素
  • E3 ubiquitin-protein ligase LubX
  • Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
キーワードLIGASE / alpha/beta protein / effector / activating enzyme / structural genomics / PSI-Biology / Midwest Center for Structural Genomics / MCSG
機能・相同性
機能・相同性情報


(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to misfolded protein / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of proteolysis / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment ...(E3-independent) E2 ubiquitin-conjugating enzyme / cellular response to misfolded protein / E2 ubiquitin-conjugating enzyme / protein quality control for misfolded or incompletely synthesized proteins / ubiquitin conjugating enzyme activity / positive regulation of proteolysis / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / Peroxisomal protein import / Regulation of TNFR1 signaling / Inactivation of CSF3 (G-CSF) signaling / RING-type E3 ubiquitin transferase / protein modification process / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CLEC7A (Dectin-1) signaling / FCERI mediated NF-kB activation / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / E3 ubiquitin ligases ubiquitinate target proteins / host cell / protein-folding chaperone binding / Neddylation / ubiquitin-dependent protein catabolic process / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein-containing complex / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 ...U-box domain / U-box domain profile. / Modified RING finger domain / U-box domain / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin Conjugating Enzyme / Ubiquitin-conjugating enzyme, active site / Ubiquitin-conjugating (UBC) active site signature. / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Ubiquitin-conjugating enzyme E2 / Ubiquitin-conjugating enzyme / Ubiquitin-conjugating (UBC) core domain profile. / Ubiquitin-conjugating enzyme E2, catalytic domain homologues / Herpes Virus-1 / Ubiquitin-conjugating enzyme/RWD-like / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / E3 ubiquitin-protein ligase LubX
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Legionella pneumophila (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Stogios, P.J. / Quaile, A.T. / Skarina, T. / Nocek, B. / Di Leo, R. / Yim, V. / Savchenko, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
資金援助 米国, 2件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM094585 米国
Department of Energy (DOE, United States)DE-AC02-06CH11357 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2015
タイトル: Molecular Characterization of LubX: Functional Divergence of the U-Box Fold by Legionella pneumophila.
著者: Quaile, A.T. / Urbanus, M.L. / Stogios, P.J. / Nocek, B. / Skarina, T. / Ensminger, A.W. / Savchenko, A.
履歴
登録2014年11月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02015年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年2月4日Group: Derived calculations
改定 1.22015年7月29日Group: Database references
改定 1.32015年8月19日Group: Derived calculations
改定 1.42017年9月20日Group: Author supporting evidence / Derived calculations / カテゴリ: pdbx_audit_support / pdbx_struct_oper_list
Item: _pdbx_audit_support.funding_organization / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation
改定 1.52019年12月4日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.62023年9月27日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.72023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2
改定 1.82024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2
B: E3 ubiquitin-protein ligase LubX


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,6142
ポリマ－41,6142
非ポリマー00
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)119.293, 119.293, 49.809
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Ubiquitin-conjugating enzyme E2 D2 / Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating ...Ubiquitin carrier protein D2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2(17)KB 2 / Ubiquitin-conjugating enzyme E2-17 kDa 2 / Ubiquitin-protein ligase D2 / p53-regulated ubiquitin-conjugating enzyme 1


分子量: 16796.213 Da / 分子数: 1 / 変異: C85S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: UBE2D2, PUBC1, UBC4, UBC5B, UBCH4, UBCH5B / プラスミド: p15TV-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62837, ubiquitin-protein ligase
#2: タンパク質 E3 ubiquitin-protein ligase LubX / Legionella U-box protein


分子量: 24818.092 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Legionella pneumophila (バクテリア)
株: Paris / 遺伝子: lubX, lpp2887 / プラスミド: p15TV-LIC / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q5X159, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.97 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 15 mg/ml of E2D2.(C85S)-Ub conjugate and an equimolar concentration of LubX (1-186), 0.2 M sodium tartrate, 0.1 M Tris-Cl (pH 8.5) and 25% PEG3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.9789897 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2013年12月2日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9789897 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→40 Å / Num. obs: 11243 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.054 / Net I/σ(I): 20.05
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.665 / Mean I/σ(I) obs: 4.07 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-3000データ削減
PHENIX位相決定
PHENIXモデル構築
Cootモデル構築
PHENIX(phenix.refine: 1.9_1692)精密化
HKL-3000データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 4DDI, LubX U-box 1 WT PDB code 4WZ0

4ddi

4wz0


解像度: 2.7→35.855 Å / SU ML: 0.29 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 22.03 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2228 968 5.12 %Random selection
Rwork0.1668 ---
obs0.1697 10884 86.68 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→35.855 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2653 0 0 53 2706
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0052746
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.9033737
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d13.8741055
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.044417
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.007484
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.7-2.84040.366870.24431563X-RAY DIFFRACTION53
2.8404-3.01830.28511280.23062170X-RAY DIFFRACTION74
3.0183-3.25120.28291580.21122699X-RAY DIFFRACTION91
3.2512-3.57810.231590.18312912X-RAY DIFFRACTION98
3.5781-4.09520.19591520.14672895X-RAY DIFFRACTION98
4.0952-5.1570.19641410.12832890X-RAY DIFFRACTION97
5.157-35.85840.17821430.15692805X-RAY DIFFRACTION95
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.1131.65072.41433.2676-0.4043.09720.2494-1.0676-0.39330.4166-0.1271-0.8479-0.5462-0.1519-0.07970.37130.02160.09030.47760.11340.5333-36.044713.407210.1917
28.74456.0095-5.49118.3195-6.69328.2605-0.1546-1.3015-0.786-0.4905-0.248-1.28970.69951.49690.21970.2786-0.0109-0.10120.39680.060.4997-42.67814.199311.3687
35.78452.5585-0.81164.6928-2.46422.11080.0647-0.06430.05720.119-0.03050.075-0.2893-0.3685-0.03640.21620.0425-0.01270.2492-0.02860.1197-53.85999.52988.8761
46.4539-3.27740.56697.7887-1.59712.8351-0.0514-0.8599-0.76630.71470.28221.1747-0.4717-0.351-0.19570.2474-0.0330.04030.46090.07450.3259-68.55123.130615.2142
53.10440.89091.54053.13850.56354.3426-0.17890.14930.352-0.30360.11310.14670.0174-0.24090.01410.239-0.03910.07620.22340.11870.2851-37.130531.90785.198
65.628-4.16116.6936.9491-7.30539.2877-0.0354-0.17280.151-0.1741-0.2681-0.25080.19770.02730.21230.24460.02930.09140.27640.04460.2757-11.165316.006520.9715
77.6716-4.1121-1.16783.15420.94861.17480.0454-0.7006-0.3261.16610.28460.7242-0.8705-0.2821-0.20990.78660.050.35060.47950.08890.5992-19.939214.711933.3483
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain A and resi 0:18
2X-RAY DIFFRACTION2chain A and resi 19:38
3X-RAY DIFFRACTION3chain A and resi 39:116
4X-RAY DIFFRACTION4chain A and resi 117:147
5X-RAY DIFFRACTION5chain B and resi 4:94
6X-RAY DIFFRACTION6chain B and resi 95:122
7X-RAY DIFFRACTION7chain B and resi 123:186

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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